Simon Marton A. et al. Molecular pathology of the R117H cystic fibrosis mutation is explained by loss of a hydrogen bond. (2021) ELIFE 2050-084X 2050-084X 10, 32573094
Szakcikk (Folyóiratcikk) | Tudományos[32573094]
  1. Farinha Carlos M. et al. Molecular mechanisms of cystic fibrosis-how mutations lead to misfunction and guide therapy. (2022) BIOSCIENCE REPORTS 0144-8463 1573-4935 42 7
    Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk) | Tudományos[32989467] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 32989467, Kapcsolat: 31655735
  2. Meoli A. et al. Impact of CFTR Modulators on the Impaired Function of Phagocytes in Cystic Fibrosis Lung Disease. (2022) INTERNATIONAL JOURNAL OF MOLECULAR SCIENCES 1661-6596 1422-0067 23 20
    Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk) | Tudományos[33287346] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 33287346, Kapcsolat: 31948392
  3. Berke Gergő et al. Bicarbonate defective CFTR variants increase risk for chronic pancreatitis: A meta-analysis. (2022) PLOS ONE 1932-6203 1932-6203 17 10
    Szakcikk (Folyóiratcikk) | Tudományos[33193011] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 33193011, Kapcsolat: 31948393
  4. Hwang T.-C. et al. Structure basis of CFTR folding, function and pharmacology. (2023) JOURNAL OF CYSTIC FIBROSIS 1569-1993 1940-6029 22 S5-S11
    Szakcikk (Folyóiratcikk) | Tudományos[33212168] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 33212168, Kapcsolat: 31948395
Mihályi Csaba et al. Simple binding of protein kinase A, prior to phosphorylation, allows CFTR anion channels to be opened by nucleotides. (2020) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 117 35 21740-21746, 31397038
Szakcikk (Folyóiratcikk) | Tudományos[31397038]
  1. Chaimana R. et al. CFTR-mediated anion secretion in parathyroid hormone-treated Caco-2 cells is associated with PKA and PI3K phosphorylation but not intracellular pH changes or Na+/K+-ATPase abundance. (2021) BIOCHEMISTRY AND BIOPHYSICS REPORTS 2405-5808 27
    Szakcikk (Folyóiratcikk) | Tudományos[32111897] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 32111897, Kapcsolat: 30217544
  2. Della Sala A. et al. Role of Protein Kinase A-Mediated Phosphorylation in CFTR Channel Activity Regulation. (2021) FRONTIERS IN PHYSIOLOGY 1664-042X 12
    Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk) | Tudományos[32111898] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 32111898, Kapcsolat: 30217545
  3. Yeh Han- I et al. Functional stability of CFTR depends on tight binding of ATP at its degenerate ATP-binding site. (2021) JOURNAL OF PHYSIOLOGY-LONDON 0022-3751 1469-7793 599 20 4625-4642
    Szakcikk (Folyóiratcikk) | Tudományos[32274498] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 32274498, Kapcsolat: 30770264
  4. Zhang B. et al. Arecoline Enhances Phosphodiesterase 4A Activity to Promote Transforming Growth Factor-β-Induced Buccal Mucosal Fibroblast Activation via cAMP-Epac1 Signaling Pathway. (2021) FRONTIERS IN PHARMACOLOGY 1663-9812 12
    Szakcikk (Folyóiratcikk) | Tudományos[32628184] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 32628184, Kapcsolat: 31032476
  5. Infield Daniel T. et al. The molecular evolution of function in the CFTR chloride channel. (2021) JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY 0022-1295 1540-7748 153 12
    Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk) | Tudományos[32691978] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 32691978, Kapcsolat: 31126506
  6. Dean M. et al. The human ATP-binding cassette (ABC) transporter superfamily. (2022) HUMAN MUTATION 1059-7794 1098-1004 43 9 1162-1182
    Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk) | Tudományos[33637315] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 33637315, Kapcsolat: 31948450
2023-06-04 19:55