1.
FEBS LETTERS 590 : 16 pp. 2768-2775. , 8 p. (2016)
Közlemény:3087152 Egyeztetett Forrás Idéző Folyóiratcikk (Szakcikk ) Nyilvános idézők összesen: 6 Független: 5 Függő: 1 Idézett közlemények száma: 5
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[3087152] [Érvényesített]
Független idéző: 5, Függő idéző: 1, Nem vizsgált idéző: 0, Összes idéző: 6
  1. Siudem P et al. Conformational analysis of capsaicin using 13C, 15N MAS NMR, GIAO DFT and GA calculations. (2017) JOURNAL OF MOLECULAR STRUCTURE 0022-2860 1146 773-781
  2. Siudem Pawel et al. Conformational analysis of capsaicin using C-13, N-15 MAS NMR, GIAO DFT and GA calculations. (2017) JOURNAL OF MOLECULAR STRUCTURE 0022-2860 1146 773-781
  3. * Bartus E et al. De Novo Modular Development of a Foldameric Protein-Protein Interaction Inhibitor for Separate Hot Spots: A Dynamic Covalent Assembly Approach. (2017) CHEMISTRYOPEN 2191-1363 6 2 236-241
  4. Madej M Gregor et al. Dawning of a new era in TRP channel structural biology by cryo-electron microscopy. (2018) PFLUGERS ARCHIV-EUROPEAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY 0031-6768 1432-2013 470 2 213-225
  5. Liu Xudong et al. Molecular modeling and chemometric analysis of osteoporosis calmodulin-TRPV1 binding affinity by statistically characterizing complex interactions. (2018) JOURNAL OF CHEMOMETRICS 0886-9383 1099-128X 32 5
  6. Sisco Nicholas J et al. PIRT the TRP Channel Regulating Protein Binds Calmodulin and Cholesterol-Like Ligands. (2020) BIOMOLECULES 2218-273X 10 3
2020-12-01 06:22