https://m2.mtmt.hu/ hun 2026-09-23 00:06 JournalArticle 34819821 VALIDATED true 0 false 2026-09-15T13:59:38.594+0000 2026-03-06T01:47:46.157+0000 2024-04-25T09:12:39.194+0000 true 10030548 Lövei Anett /api/admin/10030548 Admin Lövei Anett (ELTE TTK 5-ös admin) true 10030548 2026-06-19T18:14:41.300+0000 2025-04-25T16:22:53.210+0000 true 10013962 Vasvari Lilian /api/admin/10013962 Admin Vasvari Lilian (MTMT Központ, admin) true 10013962 Admin 10065569 /api/admin/10065569 Pécsi Éva (MTMT Közp 2,3, admin) Pécsi Éva true true 2026-03-26T10:43:39.163+0000 true false true 24 24 /api/publicationtype/24 PublicationType Folyóiratcikk 1 true 24 JournalArticle true 10000059 Article true 24 24 /api/publicationtype/24 PublicationType Folyóiratcikk 1 true 24 JournalArticle /api/subtype/10000059 Szakcikk SubType Szakcikk (Folyóiratcikk) 101 true 10000059 true 1 /api/category/1 Category Tudományos true 1 el Battioui, Kamal true true /api/journal/10015678 REVIEWED NATURE COMMUNICATIONS 2041-1723 true false 10015678 false 10015678 true 2041-1723 Journal FOREIGN 15 1 3424 3424 14 2024 Developing unique mechanisms of action are essential to combat the growing issue of antimicrobial resistance. Supramolecular assemblies combining the improved biostability of non-natural compounds with the complex membrane-attacking mechanisms of natural peptides are promising alternatives to conventional antibiotics. However, for such compounds the direct visual insight on antibacterial action is still lacking. Here we employ a design strategy focusing on an inducible assembly mechanism and utilized electron microscopy (EM) to follow the formation of supramolecular structures of lysine-rich heterochiral β 3 -peptides, termed lamellin-2K and lamellin-3K, triggered by bacterial cell surface lipopolysaccharides. Combined molecular dynamics simulations, EM and bacterial assays confirmed that the phosphate-induced conformational change on these lamellins led to the formation of striped lamellae capable of incising the cell envelope of Gram-negative bacteria thereby exerting antibacterial activity. Our findings also provide a mechanistic link for membrane-targeting agents depicting the antibiotic mechanism derived from the in-situ formation of active supramolecules. Funding 2039714 /api/funding/2039714 (LP2016-2) Támogató: MTA Lendület false true Funding 2039715 /api/funding/2039715 (NVKP_16-1-2016-0007) Támogató: NKFIH false true Funding 2039716 /api/funding/2039716 (BIONANO_GINOP-2.3.2-15-2016-00017) Támogató: GINOP false true Funding 2039717 /api/funding/2039717 (TKP2021-EGA-31) false true Funding 2039718 /api/funding/2039718 (2020-1.1.2-PIACI-KFI-2020-00021) false true Funding 2039719 /api/funding/2039719 (2019-2.1.11-TÉT-2019-00091) false true Funding 2039720 /api/funding/2039720 KKP_22 Project(144180) false true Funding 2039721 /api/funding/2039721 (K131594) Támogató: NKFIH false true Funding 2039722 /api/funding/2039722 (K124900) false true Funding 2039723 /api/funding/2039723 (K137940) false true Funding 2039724 /api/funding/2039724 (K142904) false true Funding 2039725 /api/funding/2039725 (K138318) false true Funding 2039726 /api/funding/2039726 TKP2020-NKA-06(Thematic Excellence Programme TKP2020-NKA-06 (National Challenges Subprogramme)) Támogató: NKFI false true true 2024 true true true false true false GOLD 2026-09-15 true https://doi.org/10.1038/s41467-024-47708-4 25 0 25 18 5 25 25 25 18 25 25 18 18 18 7 0 25 18 25 18 0 25 25 Folyóiratcikk Journal Article 24 25 Könyvrészlet Chapter in Book 25 0 Könyv Book 23 0 Egyéb konferenciaközlemény Conference paper 31 0 Egyéb konferenciakötet Conference proceedings 32 0 Oltalmi formák Protection forms 26 0 Disszertáció Thesis 28 0 Egyéb Miscellaneous 29 0 Alkotás Achievement 22 0 Kutatási adat Research data 33 0 Folyóiratcikk Journal Article 24 0 0 0 Könyvrészlet Chapter in Book 25 0 0 0 Könyv Book 23 0 0 0 Egyéb konferenciaközlemény Conference paper 31 0 0 0 Egyéb konferenciakötet Conference proceedings 32 0 0 0 Oltalmi formák Protection forms 26 0 0 0 Disszertáció Thesis 28 0 0 0 Egyéb Miscellaneous 29 0 0 0 Alkotás Achievement 22 0 0 0 Kutatási adat Research data 33 0 0 0 2024 0 2 2 2 2 2025 0 7 5 7 5 2026 0 16 11 16 11 D1 A nemzetközi false 10071620,10010387,10001432,10012939 false false false 2024-04-24T09:15:16.611+0000 Alkalmazott Biotechnológia és Élelmiszertudomán... (BME / VBK); Analitikai és BioNMR Laboratórium (ELTE / TTK / KI / AnalK_Tsz); Anyag- és Környezetkémiai Intézet (HRN TTK); Biokémiai Tanszék (ELTE / TTK / Bio_I); Biológiai Nanokémiai Kutatócsoport (HRN TTK / AKI); Biomolekuláris Önrendeződés (HRN TTK / AKI); Fizikai Kémia és Anyagtudományi Tanszék (BME / VBK); Funkcionális Határfelületek Csoport (HRN TTK / AKI); HUN-REN-ELTE Peptidkémiai Kutatócsoport (ELTE / TTK / KI); Határfelületi- és Nanoszerkezetek Laboratóriuma... (ELTE / TTK / KI); Hevesy György Kémia Doktori Iskola (ELTE / TTK); MTA-TTK Peptidalapú Vakcinák Kutatócsoport (HRN TTK / AKI); Mesterséges Transzporterek Kutatócsoport (HRN TTK / AKI); Molekuláris Élettudományi Intézet (HRN TTK); Szerves Vegytani Intézet (SE / GYTK) 18 80 15 19 0 true 10065569 Language 10002 /api/language/10002 Angol Angol English true 2 true PersonAuthorship 116393152 /api/authorship/116393152 el Battioui, Kamal [El Battioui, Kamal (Chemistry), szerző] Biomolekuláris Önrendeződés (HRN TTK / AKI) 1 0.053 true false false Author 10093721 /api/author/10093721 El Battioui Kamal (Chemistry) El Battioui Kamal true true el Battioui Kamal true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393153 /api/authorship/116393153 Chakraborty, Sohini 2 0.05263158 false false false Chakraborty Sohini true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393154 /api/authorship/116393154 Wacha, András [Wacha, András Ferenc (Fizika), szerző] Biológiai Nanokémiai Kutatócsoport (HRN TTK / AKI) 3 0.053 false false false Author 10024239 /api/author/10024239 Wacha András Ferenc (Fizika) Wacha András Ferenc true 10024239 true Wacha András true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393155 /api/authorship/116393155 Molnár, Dániel [Molnár, Dániel (molekuláris bioló...), szerző] Molekuláris Élettudományi Intézet (HRN TTK) 4 0.053 false false false Author 10071620 /api/author/10071620 Molnár Dániel (molekuláris biológia, biokémia) Molnár Dániel true true Molnár Dániel true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393156 /api/authorship/116393156 Quemé-Peña, Mayra [Quemé Peña, Mayra (Mayra Quemé-Peña), szerző] Biomolekuláris Önrendeződés (HRN TTK / AKI) 5 0.053 false false false Author 10074325 /api/author/10074325 Quemé Peña Mayra (Mayra Quemé-Peña) Quemé Peña Mayra true true Quemé-Peña Mayra true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393157 /api/authorship/116393157 Szigyártó, Imola Cs. [Szigyártó, Imola Csilla (Bioszervetlen kémia), szerző] Biomolekuláris Önrendeződés (HRN TTK / AKI) 6 0.053 false false false Author 10012939 /api/author/10012939 Szigyártó Imola Csilla (Bioszervetlen kémia) Szigyártó Imola Csilla true 10012939 true Szigyártó Imola Cs. true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393158 /api/authorship/116393158 Szabó, Csenge Lilla [Szabó, Csenge Lilla (NMR spektroszkópia), szerző] Hevesy György Kémia Doktori Iskola (ELTE / TTK); Analitikai és BioNMR Laboratórium (ELTE / TTK / KI / AnalK_Tsz) 7 0.05263158 false false false Author 10081149 /api/author/10081149 Szabó Csenge Lilla (NMR spektroszkópia) Szabó Csenge Lilla true true Szabó Csenge Lilla true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393159 /api/authorship/116393159 Bodor, Andrea [Bodor, Andrea (NMR spektroszkópia), szerző] Analitikai és BioNMR Laboratórium (ELTE / TTK / KI / AnalK_Tsz) 8 0.05263158 false false false Author 10013303 /api/author/10013303 Bodor Andrea (NMR spektroszkópia) Bodor Andrea true 10013303 true Bodor Andrea true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393160 /api/authorship/116393160 Horváti, Kata [Horváti, Kata (Szerves kémia), szerző] MTA-TTK Peptidalapú Vakcinák Kutatócsoport (HRN TTK / AKI); HUN-REN-ELTE Peptidkémiai Kutatócsoport (ELTE / TTK / KI) 9 0.053 false false false Author 10003508 /api/author/10003508 Horváti Kata (Szerves kémia) Horváti Kata true 10003508 true Horváti Kata true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393161 /api/authorship/116393161 Gyulai, Gergő [Gyulai, Gergő (Kolloid- és felül...), szerző] Határfelületi- és Nanoszerkezetek Laboratóriuma... (ELTE / TTK / KI); MTA-TTK Peptidalapú Vakcinák Kutatócsoport (HRN TTK / AKI) 10 0.053 false false false Author 10032694 /api/author/10032694 Gyulai Gergő (Kolloid- és felületkémia) Gyulai Gergő true 10032694 true Gyulai Gergő true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393162 /api/authorship/116393162 Bősze, Szilvia [Bősze, Szilvia (Peptidkémia), szerző] HUN-REN-ELTE Peptidkémiai Kutatócsoport (ELTE / TTK / KI) 11 0.05263158 false false false Author 10002049 /api/author/10002049 Bősze Szilvia (Peptidkémia) Bősze Szilvia true 10002049 true Bősze Szilvia true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393163 /api/authorship/116393163 Mihály, Judith [Mihály, Judith (IR és Raman spekt...), szerző] Biológiai Nanokémiai Kutatócsoport (HRN TTK / AKI) 12 0.053 false false false Author 10010387 /api/author/10010387 Mihály Judith (IR és Raman spektroszkópia, biofizika) Mihály Judith true 10010387 true Mihály Judith true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393164 /api/authorship/116393164 Jezsó, Bálint [Jezsó, Bálint (Sejtbiológia), szerző] Biokémiai Tanszék (ELTE / TTK / Bio_I); Biológiai Nanokémiai Kutatócsoport (HRN TTK / AKI) 13 0.053 false false false Author 10068186 /api/author/10068186 Jezsó Bálint (Sejtbiológia) Jezsó Bálint true true Jezsó Bálint true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393165 /api/authorship/116393165 Románszki, Loránd [Románszki, Loránd (Kémia), szerző] Funkcionális Határfelületek Csoport (HRN TTK / AKI); Anyag- és Környezetkémiai Intézet (HRN TTK) 14 0.053 false false false Author 10014608 /api/author/10014608 Románszki Loránd (Kémia) Románszki Loránd true 10014608 true Románszki Loránd true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393166 /api/authorship/116393166 Tóth, Judit [Tóth, Judit (Biokémia, enzimol...), szerző] Alkalmazott Biotechnológia és Élelmiszertudomán... (BME / VBK); Molekuláris Élettudományi Intézet (HRN TTK) 15 0.053 false false false Author 10001432 /api/author/10001432 Tóth Judit (Biokémia, enzimológia) Tóth Judit true 10001432 true Tóth Judit true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393167 /api/authorship/116393167 Varga, Zoltán [Varga, Zoltán (biofizika, kolloi...), szerző] Fizikai Kémia és Anyagtudományi Tanszék (BME / VBK); Biológiai Nanokémiai Kutatócsoport (HRN TTK / AKI) 16 0.053 false false false Author 10014807 /api/author/10014807 Varga Zoltán (biofizika, kolloidkémia) Varga Zoltán true 10014807 true Varga Zoltán true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393168 /api/authorship/116393168 Mándity, István [Mándity, István (Gyógyszerkémia, g...), szerző] Szerves Vegytani Intézet (SE / GYTK); Mesterséges Transzporterek Kutatócsoport (HRN TTK / AKI) 17 0.053 false false false Author 10022837 /api/author/10022837 Mándity István (Gyógyszerkémia, gyógyszerkutatás) Mándity István true 10022837 true Mándity István true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393169 /api/authorship/116393169 Juhász, Tünde [Juhász, Tünde (Enzimológia), szerző] Biomolekuláris Önrendeződés (HRN TTK / AKI) 18 0.053 false false false Author 10019488 /api/author/10019488 Juhász Tünde (Enzimológia) Juhász Tünde true 10019488 true Juhász Tünde true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PersonAuthorship 116393170 /api/authorship/116393170 Beke-Somfai, Tamás ✉ [Beke-Somfai, Tamás (Kémia), szerző] Biomolekuláris Önrendeződés (HRN TTK / AKI) 19 0.053 false true true Author 10027455 /api/author/10027455 Beke-Somfai Tamás (Kémia) Beke-Somfai Tamás true 10027455 true Beke-Somfai Tamás true false false AuthorshipType 1 /api/authorshiptype/1 Szerző 0 true 0 true false true PublicationIdentifier 26086715 /api/publicationidentifier/26086715 DOI: 10.1038/s41467-024-47708-4 PlainSource 6 /api/publicationsource/6 DOI PublicationSourceType 10001 /api/publicationsourcetype/10001 DOI true true true DOI DOI https://doi.org/@@@ true true 6 true GOLD true IDENTICAL 10.1038/s41467-024-47708-4 https://doi.org/10.1038/s41467-024-47708-4 false true PublicationIdentifier 26300570 /api/publicationidentifier/26300570 WoS: 001207290500005 PlainSource 1 /api/publicationsource/1 WoS PublicationSourceType 10003 /api/publicationsourcetype/10003 Indexelő adatbázis false true true WoS WoS https://www.webofscience.com/wos/woscc/full-record/@@@ true true 1 true IDENTICAL 001207290500005 https://www.webofscience.com/wos/woscc/full-record/001207290500005 false true PublicationIdentifier 27538347 /api/publicationidentifier/27538347 REAL: 205793 SwordSource 36 /api/publicationsource/36 REAL PublicationSourceType 10007 /api/publicationsourcetype/10007 Repozitórium true true true REAL REAL https://real.mtak.hu/@@@ true true 36 true GOLD true 205793 https://real.mtak.hu/205793 false true PublicationIdentifier 26121832 /api/publicationidentifier/26121832 Scopus: 85191042046 PlainSource 3 /api/publicationsource/3 Scopus PublicationSourceType 10003 /api/publicationsourcetype/10003 Indexelő adatbázis false true true Scopus Scopus http://www.scopus.com/record/display.url?origin=inward&eid=2-s2.0-@@@ true true 3 true IDENTICAL 85191042046 http://www.scopus.com/record/display.url?origin=inward&eid=2-s2.0-85191042046 false true PublicationIdentifier 26121833 /api/publicationidentifier/26121833 PubMed: 38654023 PlainSource 17 /api/publicationsource/17 PubMed PublicationSourceType 10003 /api/publicationsourcetype/10003 Indexelő adatbázis false true true PubMed PubMed http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Retrieve&db=PubMed&list_uids=@@@&dopt=Abstract true true 17 true IDENTICAL 38654023 http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Retrieve&db=PubMed&list_uids=38654023&dopt=Abstract false true PublicationIdentifier 29901124 /api/publicationidentifier/29901124 Egyéb URL: https://www.scopus.com/inward/record.uri?eid=2-s2.0-85191042046&doi=10.1038%2Fs41467-024-47708-4&partnerID=40&md5=5f2f22ffae79b5ef30a0814e9a078253 PlainSource 40 /api/publicationsource/40 Egyéb URL PublicationSourceType 10006 /api/publicationsourcetype/10006 Link true true true Egyéb URL Other URL @@@ true true 40 true NONE IDENTICAL https://www.scopus.com/inward/record.uri?eid=2-s2.0-85191042046&doi=10.1038%2Fs41467-024-47708-4&partnerID=40&md5=5f2f22ffae79b5ef30a0814e9a078253 https://www.scopus.com/inward/record.uri?eid=2-s2.0-85191042046&doi=10.1038%2Fs41467-024-47708-4&partnerID=40&md5=5f2f22ffae79b5ef30a0814e9a078253 false true MtaRating 11551153 /api/mtarating/11551153 IX. Regionális Tudományok Bizottsága:A nemzetközi NATURE COMMUNICATIONS 2041-1723 RatingType 10010 /api/ratingtype/10010 IX. Regionális Tudományok Bizottsága RegTB Institute 14100 /api/institute/14100 Regionális Tudományok Bizottsága IXGJO RTB [1901-] 0 false true false Regionális Tudományok Bizottsága Committee on Regional Studies true 14100 true true true A nemzetközi false true SjrRating 11443699 /api/sjrrating/11443699 sjr:D1 (2024) Scopus - Biochemistry, Genetics and Molecular Biology (miscellaneous) NATURE COMMUNICATIONS 2041-1723 2041-1723 11 0.1 journal RatingType 10002 /api/ratingtype/10002 sjr sjr true true ClassificationExternal 1301 /api/classificationexternal/1301 Scopus - Biochemistry, Genetics and Molecular Biology (miscellaneous) true 1301 true D1 DIRECT true true Reference 52259345 /api/reference/52259345 1. Brown, E. D. & Wright, G. D. Antibacterial drug discovery in the resistance era. Nature 529, 336–343 (2016)., DOI: 10.1038/nature17042 1 10.1038/nature17042 false true Reference 52259346 /api/reference/52259346 2. OMS. 2020 Antibacterial Agents in Clinical and Preclinical Development. World Health Organization 2021 (2021). 2 false true Reference 52259347 /api/reference/52259347 3. United Nations Environment Programme. Frontiers 2017 - Emerging Issues Of Environmental Concern. UN Environment (2017). 3 false true Reference 52259348 /api/reference/52259348 4. World Health Organization. Priorities on Antimicrobial Resistance. (2022). 4 false true Reference 52259349 /api/reference/52259349 5. Hurdle, J. G., O’Neill, A. J., Chopra, I. & Lee, R. E. Targeting bacterial membrane function: An underexploited mechanism for treating persistent infections. Nat. Rev. Microbiol. 9, 62–75 (2011)., DOI: 10.1038/nrmicro2474 5 10.1038/nrmicro2474 false true Reference 52259350 /api/reference/52259350 6. Hancock, R. E. W., Haney, E. F. & Gill, E. E. The immunology of host defence peptides: Beyond antimicrobial activity. Nat. Rev. Immunol. 16, 321–334 (2016)., DOI: 10.1038/nri.2016.29 6 10.1038/nri.2016.29 false true Reference 52259351 /api/reference/52259351 7. Brogden, K. A. Antimicrobial peptides: Pore formers or metabolic inhibitors in bacteria? Nat. Rev. Microbiol. 3, 238–250 (2005)., DOI: 10.1038/nrmicro1098 7 10.1038/nrmicro1098 false true Reference 52259352 /api/reference/52259352 8. Kintses, B. et al. Phylogenetic barriers to horizontal transfer of antimicrobial peptide resistance genes in the human gut microbiota. Nat. Microbiol. 4, 447–458 (2019)., DOI: 10.1038/s41564-018-0313-5 8 10.1038/s41564-018-0313-5 false true Reference 52259353 /api/reference/52259353 9. Arias, C. A. & Murray, B. E. The rise of the Enterococcus: Beyond vancomycin resistance. Nat. Rev. Microbiol. 10, 266–278 (2012)., DOI: 10.1038/nrmicro2761 9 10.1038/nrmicro2761 false true Reference 52259354 /api/reference/52259354 10. Schnaider, L. et al. Self-assembling dipeptide antibacterial nanostructures with membrane disrupting activity. Nat. Commun. 8, 1–10 (2017)., DOI: 10.1038/s41467-017-01447-x 10 10.1038/s41467-017-01447-x false true Reference 52259355 /api/reference/52259355 11. Ghosh, C., Sarkar, P., Issa, R. & Haldar, J. Alternatives to Conventional Antibiotics in the Era of Antimicrobial Resistance. Trends Microbiol. 27, 323–338 (2019)., DOI: 10.1016/j.tim.2018.12.010 11 10.1016/j.tim.2018.12.010 false true Reference 52259356 /api/reference/52259356 12. Rozek, A., Powers, J. P. S., Friedrich, C. L. & Hancock, R. E. W. Structure-Based Design of an Indolicidin Peptide Analogue with Increased Protease Stability. Biochemistry 42, 14130–14138 (2003)., DOI: 10.1021/bi035643g 12 10.1021/bi035643g false true Reference 52259357 /api/reference/52259357 13. Seebach, D., Beck, A. K. & Bierbaum, D. J. The World of β- and γ-Peptides Comprised of Homologated Proteinogenic Amino Acids and Other Components. Chem. Biodivers. 1, 1111–1239 (2004)., DOI: 10.1002/cbdv.200490087 13 10.1002/cbdv.200490087 false true Reference 52259358 /api/reference/52259358 14. Thaker, H. D. et al. Synthetic mimics of antimicrobial peptides with immunomodulatory responses. J. Am. Chem. Soc. 134, 11088–11091 (2012)., DOI: 10.1021/ja303304j 14 10.1021/ja303304j false true Reference 52259359 /api/reference/52259359 15. Etayash, H. et al. Host Defense Peptide-Mimicking Amphiphilic β-Peptide Polymer (Bu:DM) Exhibiting Anti-Biofilm, Immunomodulatory, and in Vivo Anti-Infective Activity. J. Med. Chem. 63, 12921–12928 (2020)., DOI: 10.1021/acs.jmedchem.0c01321 15 10.1021/acs.jmedchem.0c01321 false true Reference 52259360 /api/reference/52259360 16. Porter, E. A., Wang, X., Lee, H. S., Weisblum, B. & Gellman, S. H. Non-haemolytic β-amino-acid oligomers. Nature 404, 565 (2000)., DOI: 10.1038/35007145 16 10.1038/35007145 false true Reference 52259361 /api/reference/52259361 17. Martinek, T. A. & Fülöp, F. Peptidic foldamers: Ramping up diversity. Chem. Soc. Rev. 41, 687–702 (2012)., DOI: 10.1039/C1CS15097A 17 10.1039/C1CS15097A false true Reference 52259362 /api/reference/52259362 18. Wang, P. S. P. & Schepartz, A. β-Peptide bundles: Design. Build. Analyze. Biosynthesize. Chem. Commun. 52, 7420–7432 (2016)., DOI: 10.1039/C6CC01546H 18 10.1039/C6CC01546H false true Reference 52259363 /api/reference/52259363 19. Zhang, Z. Hacking the Permeability Barrier of Gram-Negative Bacteria. ACS Cent. Sci. 8, 1043–1046 (2022)., DOI: 10.1021/acscentsci.2c00750 19 10.1021/acscentsci.2c00750 false true Reference 52259364 /api/reference/52259364 20. Zgurskaya, H. I., López, C. A. & Gnanakaran, S. Permeability barrier of gram-negative cell envelopes and approaches to bypass It. ACS Infect. Dis. 1, 512–522 (2016)., DOI: 10.1021/acsinfecdis.5b00097 20 10.1021/acsinfecdis.5b00097 false true Reference 52259365 /api/reference/52259365 21. Simpson, B. W. & Trent, M. S. Pushing the envelope: LPS modifications and their consequences. Nat. Rev. Microbiol. 17, 403–416 (2019)., DOI: 10.1038/s41579-019-0201-x 21 10.1038/s41579-019-0201-x false true Reference 52259366 /api/reference/52259366 22. Taylor, A. H. et al. Lipopolysaccharide (LPS) neutralizing peptides reveal a lipid A binding site of LPS binding protein. J. Biol. Chem. 270, 17934–17938 (1995)., DOI: 10.1074/jbc.270.30.17934 22 10.1074/jbc.270.30.17934 false true Reference 52259367 /api/reference/52259367 23. Domadia, P. N., Bhunia, A., Ramamoorthy, A. & Bhattacharjya, S. Structure, interactions, and antibacterial activities of MSI-594 derived mutant peptide MSI-594F5A in lipopolysaccharide micelles: Role of the helical hairpin conformation in outer-membrane permeabilization. J. Am. Chem. Soc. 132, 18417–18428 (2010)., DOI: 10.1021/ja1083255 23 10.1021/ja1083255 false true Reference 52259368 /api/reference/52259368 24. Szigyártó, I. C. et al. Membrane active Janus-oligomers of β3-peptides. Chem. Sci. 11, 6868–6881 (2020)., DOI: 10.1039/D0SC01344G 24 10.1039/D0SC01344G false true Reference 52259369 /api/reference/52259369 25. Ke, P. C. et al. Half a century of amyloids: Past, present and future. Chem. Soc. Rev. 49, 5473–5509 (2020)., DOI: 10.1039/C9CS00199A 25 10.1039/C9CS00199A false true Reference 52259370 /api/reference/52259370 26. Chen, Z., Yang, H. & Pavletich, N. P. Mechanism of homologous recombination from the RecA-ssDNA/dsDNA structures. Nature 453, 489–494 (2008)., DOI: 10.1038/nature06971 26 10.1038/nature06971 false true Reference 52259371 /api/reference/52259371 27. Beke-Somfai, T., Lincoln, P. & Nordén, B. Rate of hydrolysis in ATP synthase is fine-tuned by α-subunit motif controlling active site conformation. Proc. Natl Acad. Sci. Usa. 110, 2117–2122 (2013)., DOI: 10.1073/pnas.1214741110 27 10.1073/pnas.1214741110 false true Reference 52259372 /api/reference/52259372 28. Zsila, F., Kohut, G. & Beke-Somfai, T. Disorder-to-helix conformational conversion of the human immunomodulatory peptide LL-37 induced by antiinflammatory drugs, food dyes and some metabolites. Int. J. Biol. Macromol. 129, 50–60 (2019)., DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2019.01.209 28 10.1016/j.ijbiomac.2019.01.209 false true Reference 52259373 /api/reference/52259373 29. Nordén, B., Rodger, A. & Dafforn, T. Linear dichroism and circular dichroism: a textbook on polarized-light spectroscopy. Royal Soc. Chem. (2010)., DOI: 10.1039/9781839168932 29 10.1039/9781839168932 false true Reference 52259374 /api/reference/52259374 30. Martinek, T. A. et al. Secondary structure dependent self-assembly of β-peptides into nanosized fibrils and membranes. Angew. Chem. - Int. Ed. 45, 2396–2400 (2006)., DOI: 10.1002/anie.200504158 30 10.1002/anie.200504158 false true Reference 52259375 /api/reference/52259375 31. Kar, K. et al. Backbone Engineering within a Latent β-Hairpin Structure to Design Inhibitors of Polyglutamine Amyloid Formation. J. Mol. Biol. 429, 308–323 (2017)., DOI: 10.1016/j.jmb.2016.12.010 31 10.1016/j.jmb.2016.12.010 false true Reference 52259376 /api/reference/52259376 32. Barth, A. Infrared spectroscopy of proteins. Biochim. Biophys. Acta - Bioenerg. 1767, 1073–1101 (2007)., DOI: 10.1016/j.bbabio.2007.06.004 32 10.1016/j.bbabio.2007.06.004 false true Reference 52259377 /api/reference/52259377 33. Martinek, T. A., Tóth, G. K., Vass, E., Hollósi, M. & Fülöp, F. cis-2-aminocyclopentanecarboxylic acid oligomers adopt a sheetlike structure: Switch from helix to nonpolar strand. Angew. Chem. - Int. Ed. 41, 1718–1721 (2002)., DOI: 10.1002/1521-3773(20020517)41:10&lt;1718::AID-ANIE1718&gt;3.0.CO;2-2 33 10.1002/1521-3773(20020517)41:10&lt;1718::AID-ANIE1718&gt;3.0.CO;2-2 false true Reference 52259378 /api/reference/52259378 34. Hetényi, A., Mándity, I. M., Martinek, T. A., Tóth, G. K. & Fülöp, F. Chain-length-dependent helical motifs and self-association of β-peptides with constrained side chains. J. Am. Chem. Soc. 127, 547–553 (2005)., DOI: 10.1021/ja0475095 34 10.1021/ja0475095 false true Reference 52259379 /api/reference/52259379 35. Martinek, T. A. et al. Effects of the alternating backbone configuration on the secondary structure and self-assembly of β-peptides. J. Am. Chem. Soc. 128, 13539–13544 (2006)., DOI: 10.1021/ja063890c 35 10.1021/ja063890c false true Reference 52259380 /api/reference/52259380 36. Dudás, E. F. & Bodor, A. Quantitative, Diffusion NMR Based Analytical Tool to Distinguish Folded, Disordered, and Denatured Biomolecules. Anal. Chem. 91, 4929–4933 (2019)., DOI: 10.1021/acs.analchem.8b05617 36 10.1021/acs.analchem.8b05617 false true Reference 52259381 /api/reference/52259381 37. Szabó, C. L., Sebák, F. & Bodor, A. Monitoring Protein Global and Local Parameters in Unfolding and Binding Studies: The Extended Applicability of the Diffusion Coefficient-Molecular Size Empirical Relations. Anal. Chem. 94, 7885–7891 (2022)., DOI: 10.1021/acs.analchem.2c00481 37 10.1021/acs.analchem.2c00481 false true Reference 52259382 /api/reference/52259382 38. Seebach, D. et al. Probing the Helical Secondary Structure of Short-Chainp-Peptides. Helv. Chim. Acta 79, 2043 (1996)., DOI: 10.1002/hlca.19960790802 38 10.1002/hlca.19960790802 false true Reference 52259383 /api/reference/52259383 39. Seebach, D., Overhand, M., Kiihnle, F. N. M. & Martinoni, B. β-Peptides: Synthesis by Arndt-Eistert homologation with concomitant peptide coupling. Structure determination by NMR and CD spectroscopy and by X-ray crystallography. Helical secondary structure of a β-hexapeptide in solution and its stability towards pepsin. HCA. 79, 913–941 (1996)., DOI: 10.1002/hlca.19960790402 39 10.1002/hlca.19960790402 false true Reference 52259384 /api/reference/52259384 40. Hegedüs, Z. et al. Foldameric α/β-peptide analogs of the β-sheet-forming antiangiogenic anginex: Structure and bioactivity. J. Am. Chem. Soc. 135, 16578–16584 (2013)., DOI: 10.1021/ja408054f 40 10.1021/ja408054f false true Reference 52259385 /api/reference/52259385 41. Royer, C. A. Probing protein folding and conformational transitions with fluorescence. Chem. Rev. 106, 1769–1784 (2006)., DOI: 10.1021/cr0404390 41 10.1021/cr0404390 false true Reference 52259386 /api/reference/52259386 42. Glättli, A., Daura, X., Seebach, D. & Van Gunsteren, W. F. Can one derive the conformational preference of a β-peptide from its CD spectrum? J. Am. Chem. Soc. 124, 12972–12978 (2002)., DOI: 10.1021/ja020758d 42 10.1021/ja020758d false true Reference 52259387 /api/reference/52259387 43. Seebach, D., Abele, S., Gademann, K. & Jaun, B. Pleated sheets and turns of β-peptides with proteinogenic side chains. Angew. Chem. - Int. Ed. 38, 1595–1597 (1999)., DOI: 10.1002/(SICI)1521-3773(19990601)38:11&lt;1595::AID-ANIE1595&gt;3.0.CO;2-0 43 10.1002/(SICI)1521-3773(19990601)38:11&lt;1595::AID-ANIE1595&gt;3.0.CO;2-0 false true Reference 52259388 /api/reference/52259388 44. Wacha, A., Varga, Z. & Beke-Somfai, T. Comparative Study of Molecular Mechanics Force Fields for β-Peptidic Foldamers: Folding and Self-Association. J. Chem. Inf. Model. (2023)., DOI: 10.1021/acs.jcim.3c00175 44 10.1021/acs.jcim.3c00175 false true Reference 52259389 /api/reference/52259389 45. Wacha A. F., Lemkul J. A. charmm2gmx: An Automated Method to Port the CHARMM Additive Force Field to GROMACS. J. Chem. Inf. Model. 0, 4246–4252 (2023)., DOI: 10.1021/acs.jcim.3c00860 45 10.1021/acs.jcim.3c00860 false true Reference 52259390 /api/reference/52259390 46. Wacha, A., Beke-Somfai, T. & Nagy, T. Improved Modeling of Peptidic Foldamers Using a Quantum Chemical Parametrization Based on Torsional Minimum Energy Path Matching. Chempluschem 84, 927–941 (2019)., DOI: 10.1002/cplu.201900180 46 10.1002/cplu.201900180 false true Reference 52259391 /api/reference/52259391 47. Pohl, G., Beke-Somfai, T., Csizmadia, I. G. & Perczel, A. Exploiting diverse stereochemistry of b-amino acids: Toward a rational design of sheet-forming b-peptide systems. Amino Acids 43, 735–749 (2012)., DOI: 10.1007/s00726-011-1124-7 47 10.1007/s00726-011-1124-7 false true Reference 52259392 /api/reference/52259392 48. Pohl, G., Beke, T., Csizmadia, I. G. & Perczel, A. Extended apolar β-peptide foldamers: The role of axis chirality on β-peptide sheet stability. J. Phys. Chem. B 114, 9338–9348 (2010)., DOI: 10.1021/jp100955u 48 10.1021/jp100955u false true Reference 52259393 /api/reference/52259393 49. Marchetti, D., Reiland, J., Erwin, B. & Roy, M. Inhibition of heparanase activity and heparanase-induced angiogenesis by suramin analogues. Int. J. Cancer 104, 167–174 (2003)., DOI: 10.1002/ijc.10930 49 10.1002/ijc.10930 false true Reference 52259394 /api/reference/52259394 50. Ganesh, V. K., Muthuvel, S. K., Smith, S. A., Kotwal, G. J. & Murthy, K. H. M. Structural basis for antagonism by suramin of heparin binding to vaccinia complement protein. Biochemistry 44, 10757–10765 (2005)., DOI: 10.1021/bi050401x 50 10.1021/bi050401x false true Reference 52259395 /api/reference/52259395 51. Rusnati, M. et al. The basic domain in HIV-1 tat protein as a target for polysulfonated heparin-mimicking extracellular Tat antagonists. J. Biol. Chem. 273, 16027–16037 (1998)., DOI: 10.1074/jbc.273.26.16027 51 10.1074/jbc.273.26.16027 false true Reference 52259396 /api/reference/52259396 52. Tchoumi Neree, A., Nguyen, P. T., Chatenet, D., Fournier, A. & Bourgault, S. Secondary conformational conversion is involved in glycosaminoglycans-mediated cellular uptake of the cationic cell-penetrating peptide PACAP. FEBS Lett. 588, 4590–4596 (2014)., DOI: 10.1016/j.febslet.2014.10.029 52 10.1016/j.febslet.2014.10.029 false true Reference 52259397 /api/reference/52259397 53. Zsila, F., Bösze, S., Horváti, K., Szigyártó, I. C. & Beke-Somfai, T. Drug and dye binding induced folding of the intrinsically disordered antimicrobial peptide CM15. RSC Adv. 7, 41091–41097 (2017)., DOI: 10.1039/C7RA05290A 53 10.1039/C7RA05290A false true Reference 52259398 /api/reference/52259398 54. Kohut, G. et al. The molecular mechanism of structural changes in the antimicrobial peptide CM15 upon complex formation with drug molecule suramin: A computational analysis. Phys. Chem. Chem. Phys. 21, 10644–10659 (2019)., DOI: 10.1039/C9CP00471H 54 10.1039/C9CP00471H false true Reference 52259399 /api/reference/52259399 55. Quemé-Peña, M. et al. Manipulating Active Structure and Function of Cationic Antimicrobial Peptide CM15 with the Polysulfonated Drug Suramin: A Step Closer to in Vivo Complexity. ChemBioChem 20, 1578–1590 (2019)., DOI: 10.1002/cbic.201800801 55 10.1002/cbic.201800801 false true Reference 52259400 /api/reference/52259400 56. Willbold, D., Strodel, B., Schröder, G. F., Hoyer, W. & Heise, H. Amyloid-type Protein Aggregation and Prion-like Properties of Amyloids. Chem. Rev. 121, 8285–8307 (2021)., DOI: 10.1021/acs.chemrev.1c00196 56 10.1021/acs.chemrev.1c00196 false true Reference 52259401 /api/reference/52259401 57. Jefferies, D., Hsu, P. C. & Khalid, S. Through the Lipopolysaccharide Glass: A Potent Antimicrobial Peptide Induces Phase Changes in Membranes. Biochemistry 56, 1672–1679 (2017)., DOI: 10.1021/acs.biochem.6b01063 57 10.1021/acs.biochem.6b01063 false true Reference 52259402 /api/reference/52259402 58. Hancock, R. E. W. Alterations in structure of the cell envelope. Ann. Rev. Microbiol. 38, 237–264 (1984)., DOI: 10.1146/annurev.mi.38.100184.001321 58 10.1146/annurev.mi.38.100184.001321 false true Reference 52259403 /api/reference/52259403 59. Snyder, S., Kim, D. & McIntosh, T. J. Lipopolysaccharide bilayer structure: Effect of chemotype, core mutations, divalent cations, and temperature. Biochemistry 38, 10758–10767 (1999)., DOI: 10.1021/bi990867d 59 10.1021/bi990867d false true Reference 52259404 /api/reference/52259404 60. Lewis, R. N. A. H. et al. Fourier transform infrared spectroscopic studies of the interaction of the antimicrobial peptide gramicidin S with lipid micelles and with lipid monolayer and bilayer membranes. Biochemistry 38, 15193–15203 (1999)., DOI: 10.1021/bi9912342 60 10.1021/bi9912342 false true Reference 52259405 /api/reference/52259405 61. Melo, M. N., Ferre, R. & Castanho, M. A. R. B. Antimicrobial peptides: Linking partition, activity and high membrane-bound concentrations. Nat. Rev. Microbiol. 7, 245–250 (2009)., DOI: 10.1038/nrmicro2095 61 10.1038/nrmicro2095 false true Reference 52259406 /api/reference/52259406 62. Needham, B. D. & Trent, M. S. Fortifying the barrier: The impact of lipid A remodelling on bacterial pathogenesis. Nat. Rev. Microbiol. 11, 467–481 (2013)., DOI: 10.1038/nrmicro3047 62 10.1038/nrmicro3047 false true Reference 52259407 /api/reference/52259407 63. Shukla, R. et al. Teixobactin kills bacteria by a two-pronged attack on the cell envelope. Nature 608, 390–396 (2022)., DOI: 10.1038/s41586-022-05019-y 63 10.1038/s41586-022-05019-y false true Reference 52259408 /api/reference/52259408 64. Chu, H. et al. Human α-defensin 6 promotes mucosal innate immunity through self-assembled peptide nanonets. Science. 337, 477–481 (2012)., DOI: 10.1126/science.1218831 64 10.1126/science.1218831 false true Reference 52259409 /api/reference/52259409 65. Nekkaa, I. et al. Flow-chemistry enabled efficient synthesis of β-peptides: Backbone topology: Vs. helix formation. Chem. Commun. 55, 3061–3064 (2019)., DOI: 10.1039/C8CC10147G 65 10.1039/C8CC10147G false true Reference 52259410 /api/reference/52259410 66. Singh, P. et al. Removal and identification of external protein corona members from RBC‐derived extracellular vesicles by surface manipulating antimicrobial peptides. J. Extracell. Biol. 2, 1–15 (2023)., DOI: 10.1002/jex2.78 66 10.1002/jex2.78 false true Reference 52259411 /api/reference/52259411 67. Lee, W., Tonelli, M. & Markley, J. L. NMRFAM-SPARKY: Enhanced software for biomolecular NMR spectroscopy. Bioinformatics 31, 1325–1327 (2015)., DOI: 10.1093/bioinformatics/btu830 67 10.1093/bioinformatics/btu830 false true Reference 52259412 /api/reference/52259412 68. Wacha, A., Varga, Z. & Bóta, A. CREDO: A new general-purpose laboratory instrument for small-angle X-ray scattering. J. Appl. Crystallogr. 47, 1749–1754 (2014)., DOI: 10.1107/S1600576714019918 68 10.1107/S1600576714019918 false true Reference 52259413 /api/reference/52259413 69. Wacha, A. Optimized pinhole geometry for small-angle scattering. J. Appl. Crystallogr. 48, 1843–1848 (2015)., DOI: 10.1107/S1600576715018932 69 10.1107/S1600576715018932 false true Reference 52259414 /api/reference/52259414 70. Zhang, F. et al. Glassy carbon as an absolute intensity calibration standard for small-angle scattering. Metall. Mater. Trans. A Phys. Metall. Mater. Sci. 41, 1151–1158 (2010)., DOI: 10.1007/s11661-009-9950-x 70 10.1007/s11661-009-9950-x false true Reference 52259415 /api/reference/52259415 71. Fan, L., Degen, M., Bendle, S., Grupido, N. & Ilavsky, J. The absolute calibration of a small-angle scattering instrument with a laboratory X-ray source. J. Phys. Conf. Ser. 247, 1–10 (2010)., DOI: 10.1088/1742-6596/247/1/012005 71 10.1088/1742-6596/247/1/012005 false true Reference 52259416 /api/reference/52259416 72. Mensa, B. et al. Antibacterial mechanism of action of arylamide foldamers. Antimicrob. Agents Chemother. 55, 5043–5053 (2011)., DOI: 10.1128/AAC.05009-11 72 10.1128/AAC.05009-11 false true Reference 52259417 /api/reference/52259417 73. Ziegler‐Heitbroc, H. W. L. et al. Establishment of a human cell line (mono mac 6) with characteristics of mature monocytes. Int. J. Cancer 41, 456–461 (1988)., DOI: 10.1002/ijc.2910410324 73 10.1002/ijc.2910410324 false true Reference 52259418 /api/reference/52259418 74. James, M. et al. GROMACS: High performance molecular simulations through multi-level parallelism from laptops to supercomputers. SoftwareX 2, 19–25 (2015). 74 false true Reference 52259419 /api/reference/52259419 75. Wacha, A. & Beke-Somfai, T. PmlBeta: A PyMOL extension for building β-amino acid insertions and β-peptide sequences. SoftwareX 13, 100654 (2021)., DOI: 10.1016/j.softx.2020.100654 75 10.1016/j.softx.2020.100654 false true Reference 52259420 /api/reference/52259420 76. Berendsen, H. J. C., Postma, J. P. M., Van Gunsteren, W. F., Dinola, A. & Haak, J. R. Molecular dynamics with coupling to an external bath. J. Chem. Phys. 81, 3684–3690 (1984)., DOI: 10.1063/1.448118 76 10.1063/1.448118 false true Reference 52259421 /api/reference/52259421 77. Bussi, G., Donadio, D. & Parrinello, M. Canonical sampling through velocity rescaling. J. Chem. Phys. 126, 1–7 (2007)., DOI: 10.1063/1.2408420 77 10.1063/1.2408420 false true Reference 52259422 /api/reference/52259422 78. Parrinello, M. & Rahman, A. Polymorphic transitions in single crystals: A new molecular dynamics method. J. Appl. Phys. 52, 7182–7190 (1981)., DOI: 10.1063/1.328693 78 10.1063/1.328693 false true /api/publication/34819821 el Battioui Kamal et al. In situ captured antibacterial action of membrane-incising peptide lamellae. (2024) NATURE COMMUNICATIONS 2041-1723 15 1<div class="JournalArticle Publication long-list"> <div class="authors"> <img title="Forrásközlemény" style="float: left" src="/frontend/resources/grid/publication-core-icon.png"> <img title="Idézőközlemény" style="float: left" src="/frontend/resources/grid/publication-citation-icon.png"> <div class="autype autype0"> <span class="author-name" mtid="10093721"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10093721" target="_blank">el Battioui Kamal (<span class="authorship-author-name">El Battioui Kamal</span> <span class="authorAux-mtmt"> Chemistry</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont">HRN TTK</span>/<span title="Anyag- és Környezetkémiai Intézet">AKI</span>/Biomolekuláris Önrendeződés</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" >Chakraborty Sohini </span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10024239"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10024239" target="_blank">Wacha András (<span class="authorship-author-name">Wacha András Ferenc</span> <span class="authorAux-mtmt"> Fizika</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont">HRN TTK</span>/<span title="Anyag- és Környezetkémiai Intézet">AKI</span>/Biológiai Nanokémiai Kutatócsoport</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10071620"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10071620" target="_blank">Molnár Dániel (<span class="authorship-author-name">Molnár Dániel</span> <span class="authorAux-mtmt"> molekuláris biológia, biokémia</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont">HRN TTK</span>/Molekuláris Élettudományi Intézet</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10074325"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10074325" target="_blank">Quemé-Peña Mayra (<span class="authorship-author-name">Quemé Peña Mayra</span> <span class="authorAux-mtmt"> Mayra Quemé-Peña</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont">HRN TTK</span>/<span title="Anyag- és Környezetkémiai Intézet">AKI</span>/Biomolekuláris Önrendeződés</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10012939"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10012939" target="_blank">Szigyártó Imola Cs. (<span class="authorship-author-name">Szigyártó Imola Csilla</span> <span class="authorAux-mtmt"> Bioszervetlen kémia</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont">HRN TTK</span>/<span title="Anyag- és Környezetkémiai Intézet">AKI</span>/Biomolekuláris Önrendeződés</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10081149"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10081149" target="_blank">Szabó Csenge Lilla (<span class="authorship-author-name">Szabó Csenge Lilla</span> <span class="authorAux-mtmt"> NMR spektroszkópia</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="Eötvös Loránd Tudományegyetem">ELTE</span>/<span title="Természettudományi Kar">TTK</span>/Hevesy György Kémia Doktori Iskola; <span title="Eötvös Loránd Tudományegyetem">ELTE</span>/<span title="Természettudományi Kar">TTK</span>/<span title="Kémiai Intézet">KI</span>/<span title="Analitikai Kémiai Tanszék">AnalK_Tsz</span>/Analitikai és BioNMR Laboratórium</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10013303"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10013303" target="_blank">Bodor Andrea (<span class="authorship-author-name">Bodor Andrea</span> <span class="authorAux-mtmt"> NMR spektroszkópia</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="Eötvös Loránd Tudományegyetem">ELTE</span>/<span title="Természettudományi Kar">TTK</span>/<span title="Kémiai Intézet">KI</span>/<span title="Analitikai Kémiai Tanszék">AnalK_Tsz</span>/Analitikai és BioNMR Laboratórium</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10003508"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10003508" target="_blank">Horváti Kata (<span class="authorship-author-name">Horváti Kata</span> <span class="authorAux-mtmt"> Szerves kémia</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont">HRN TTK</span>/<span title="Anyag- és Környezetkémiai Intézet">AKI</span>/MTA-TTK Peptidalapú Vakcinák Kutatócsoport; <span title="Eötvös Loránd Tudományegyetem">ELTE</span>/<span title="Természettudományi Kar">TTK</span>/<span title="Kémiai Intézet">KI</span>/HUN-REN-ELTE Peptidkémiai Kutatócsoport</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10032694"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10032694" target="_blank">Gyulai Gergő (<span class="authorship-author-name">Gyulai Gergő</span> <span class="authorAux-mtmt"> Kolloid- és felületkémia</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="Eötvös Loránd Tudományegyetem">ELTE</span>/<span title="Természettudományi Kar">TTK</span>/<span title="Kémiai Intézet">KI</span>/Határfelületi- és Nanoszerkezetek Laboratóriuma (HNL); <span title="HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont">HRN TTK</span>/<span title="Anyag- és Környezetkémiai Intézet">AKI</span>/MTA-TTK Peptidalapú Vakcinák Kutatócsoport</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10002049"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10002049" target="_blank">Bősze Szilvia (<span class="authorship-author-name">Bősze Szilvia</span> <span class="authorAux-mtmt"> Peptidkémia</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="Eötvös Loránd Tudományegyetem">ELTE</span>/<span title="Természettudományi Kar">TTK</span>/<span title="Kémiai Intézet">KI</span>/HUN-REN-ELTE Peptidkémiai Kutatócsoport</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10010387"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10010387" target="_blank">Mihály Judith (<span class="authorship-author-name">Mihály Judith</span> <span class="authorAux-mtmt"> IR és Raman spektroszkópia, biofizika</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont">HRN TTK</span>/<span title="Anyag- és Környezetkémiai Intézet">AKI</span>/Biológiai Nanokémiai Kutatócsoport</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10068186"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10068186" target="_blank">Jezsó Bálint (<span class="authorship-author-name">Jezsó Bálint</span> <span class="authorAux-mtmt"> Sejtbiológia</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="Eötvös Loránd Tudományegyetem">ELTE</span>/<span title="Természettudományi Kar">TTK</span>/<span title="Biológiai Intézet">Bio_I</span>/Biokémiai Tanszék; <span title="HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont">HRN TTK</span>/<span title="Anyag- és Környezetkémiai Intézet">AKI</span>/Biológiai Nanokémiai Kutatócsoport</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10014608"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10014608" target="_blank">Románszki Loránd (<span class="authorship-author-name">Románszki Loránd</span> <span class="authorAux-mtmt"> Kémia</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont">HRN TTK</span>/<span title="Anyag- és Környezetkémiai Intézet">AKI</span>/Funkcionális Határfelületek Csoport; <span title="HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont">HRN TTK</span>/Anyag- és Környezetkémiai Intézet</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10001432"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10001432" target="_blank">Tóth Judit (<span class="authorship-author-name">Tóth Judit</span> <span class="authorAux-mtmt"> Biokémia, enzimológia</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="Budapesti Műszaki és Gazdaságtudományi Egyetem">BME</span>/<span title="Vegyészmérnöki és Biomérnöki Kar">VBK</span>/Alkalmazott Biotechnológia és Élelmiszertudományi Tanszék; <span title="HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont">HRN TTK</span>/Molekuláris Élettudományi Intézet</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10014807"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10014807" target="_blank">Varga Zoltán (<span class="authorship-author-name">Varga Zoltán</span> <span class="authorAux-mtmt"> biofizika, kolloidkémia</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="Budapesti Műszaki és Gazdaságtudományi Egyetem">BME</span>/<span title="Vegyészmérnöki és Biomérnöki Kar">VBK</span>/Fizikai Kémia és Anyagtudományi Tanszék; <span title="HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont">HRN TTK</span>/<span title="Anyag- és Környezetkémiai Intézet">AKI</span>/Biológiai Nanokémiai Kutatócsoport</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10022837"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10022837" target="_blank">Mándity István (<span class="authorship-author-name">Mándity István</span> <span class="authorAux-mtmt"> Gyógyszerkémia, gyógyszerkutatás</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="Semmelweis Egyetem">SE</span>/<span title="Gyógyszerésztudományi Kar">GYTK</span>/Szerves Vegytani Intézet; <span title="HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont">HRN TTK</span>/<span title="Anyag- és Környezetkémiai Intézet">AKI</span>/Mesterséges Transzporterek Kutatócsoport</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10019488"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10019488" target="_blank">Juhász Tünde (<span class="authorship-author-name">Juhász Tünde</span> <span class="authorAux-mtmt"> Enzimológia</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont">HRN TTK</span>/<span title="Anyag- és Környezetkémiai Intézet">AKI</span>/Biomolekuláris Önrendeződés</span> ;&nbsp;&nbsp;&nbsp; <span class="author-name" mtid="10027455"><a href="/gui2/?type=authors&mode=browse&sel=10027455" target="_blank">Beke-Somfai Tamás ✉ (<span class="authorship-author-name">Beke-Somfai Tamás</span> <span class="authorAux-mtmt"> Kémia</span>) </a> </span> <span class="author-affil"><span title="HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont">HRN TTK</span>/<span title="Anyag- és Környezetkémiai Intézet">AKI</span>/Biomolekuláris Önrendeződés</span> </div> </div> <div class="title"><a href="/gui2/?mode=browse&params=publication;34819821" target="_blank">In situ captured antibacterial action of membrane-incising peptide lamellae</a></div> <div> <span class="journal-title">NATURE COMMUNICATIONS</span> <span class="journal-issn">( <a target="_blank" href="https://portal.issn.org/resource/ISSN/2041-1723">2041-1723</a>)</span>: <span class="journal-volume">15</span> <span class="journal-issue">1</span> <span class="page"> Paper 3424. 14 p. </span> <span class="year">(2024)</span> </div> <div class="pub-footer"> <span class="language" xmlns="http://www.w3.org/1999/html">Nyelv: Angol | </span> <span class="identifiers"> <span class="id identifier oa_GOLD" title=" Gold "> <a style="color:blue" title="10.1038/s41467-024-47708-4" target="_blank" href="https://doi.org/10.1038/s41467-024-47708-4"> DOI </a> </span> <span class="id identifier oa_none" title="none"> <a style="color:blue" title="001207290500005" target="_blank" href="https://www.webofscience.com/wos/woscc/full-record/001207290500005"> WoS </a> </span> <span class="id identifier oa_GOLD" title=" Gold "> <a style="color:black" title="205793" target="_blank" href="https://real.mtak.hu/205793"> REAL </a> </span> <span class="id identifier oa_none" title="none"> <a style="color:blue" title="85191042046" target="_blank" href="http://www.scopus.com/record/display.url?origin=inward&eid=2-s2.0-85191042046"> Scopus </a> </span> <span class="id identifier oa_none" title="none"> <a style="color:blue" title="38654023" target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Retrieve&db=PubMed&list_uids=38654023&dopt=Abstract"> PubMed </a> </span> <span class="id identifier oa_NONE" title=" Nincs "> <a style="color:blue" title="https://www.scopus.com/inward/record.uri?eid=2-s2.0-85191042046&doi=10.1038%2Fs41467-024-47708-4&partnerID=40&md5=5f2f22ffae79b5ef30a0814e9a078253" target="_blank" href="https://www.scopus.com/inward/record.uri?eid=2-s2.0-85191042046&doi=10.1038%2Fs41467-024-47708-4&partnerID=40&md5=5f2f22ffae79b5ef30a0814e9a078253"> Egyéb URL </a> </span> </span> <OnlyViewableByAuthor><div class="ratings"> <div class="journal-subject">Folyóirat szakterülete: Scopus - Biochemistry, Genetics and Molecular Biology (miscellaneous)&nbsp;&nbsp;&nbsp;SJR indikátor:&nbsp;D1</div> <div class="journal-subject">Folyóirat szakterülete: Scopus - Chemistry (miscellaneous)&nbsp;&nbsp;&nbsp;SJR indikátor:&nbsp;D1</div> <div class="journal-subject">Folyóirat szakterülete: Scopus - Physics and Astronomy (miscellaneous)&nbsp;&nbsp;&nbsp;SJR indikátor:&nbsp;D1</div> <div class="journal-subject">Regionális Tudományok Bizottsága IXGJO RTB [1901-]&nbsp;&nbsp;&nbsp;A nemzetközi</div> </div></OnlyViewableByAuthor> <div class="publication-citation" style="margin-left: 0.5cm;"> <span title="Nyilvános idézőközlemények összesen, említések nélkül" class="citingPub-count">Nyilvános idéző összesen: 25</span> | Független: 18 | Függő: 7 | Nem jelölt: 0 | WoS jelölt: 25 | Scopus jelölt:&nbsp;18 | WoS/Scopus jelölt:&nbsp;25 | DOI jelölt:&nbsp;25 </div> <div class="publication-citation"> <a target="_blank" href="/api/publication?cond=citations.related;eq;34819821&sort=publishedYear,desc&sort=title"> Idézett közlemények száma: 25 </a> </div> <div class="mtid"><span class="long-pub-mtid">Közlemény: 34819821</span> | <span class="status-data status-VALIDATED"> Egyeztetett </span> Forrás Idéző | <span class="type-subtype">Folyóiratcikk ( Szakcikk ) </span> | <span class="pub-category">Tudományos</span> | <span class="publication-sourceOfData">kézi felvitel</span> </div> <div class="funder"> (LP2016-2) Támogató: MTA Lendület, (NVKP_16-1-2016-0007) Támogató: NKFIH, (BIONANO_GINOP-2.3.2-15-2016-00017) Támogató: GINOP, (TKP2021-EGA-31), (2020-1-1-2-PIACIKFI_2020-00021) Támogató: (NRDIO) - Hungary, (2019-2.1.11-TÉT-2019-00091), KKP_22 Project(144180), (K131594) Támogató: NKFIH, (K124900), (K137940), (K142904), (K138318), TKP2020-NKA-06(Thematic Excellence Programme TKP2020-NKA-06 (National Challenges Subprogramme)) Támogató: NKFI </div> <div class="lastModified">Utolsó módosítás: 2026.03.06. 02:47 Pécsi Éva (MTMT Közp 2,3, admin) </div> <div class="lockedBy">Központi kezelésű 2026.03.26. 11:43 Pécsi Éva (MTMT Közp 2,3, admin) </div> </div></div>