Multivalent foldamer-based affinity assay for selective recognition of Aβ oligomers

Olajos, Gábor [Olajos, Gábor (Gyógyszerkémia), szerző] Gyógyszeranalitikai Intézet (SZTE / GYTK); Bartus, Éva [Bartus, Éva (Gyógyszerészet), szerző] Gyógyszeranalitikai Intézet (SZTE / GYTK); Schuster, Ildikó [Schuster, Ildikó (Kémia), szerző] Orvosi Vegytani Intézet (SZTE / ÁOK); Lautner, Gergely [Lautner, Gergely (szervetlen kémia), szerző] MTA-BME Lendület Kémiai Nanoérzékelők Kutatócso... (BME / VBK / SZAKT); Gyurcsányi, Róbert E [Gyurcsányi, Ervin Róbert (Analitikai kémia,...), szerző] MTA-BME Lendület Kémiai Nanoérzékelők Kutatócso... (BME / VBK / SZAKT); Szögi, Titanilla [Szögi, Titanilla (Neurobiológia), szerző] Orvosi Vegytani Intézet (SZTE / ÁOK); Fülöp, Lívia [Fülöp, Lívia (Neurodegeneratív ...), szerző] Orvosi Vegytani Intézet (SZTE / ÁOK); Martinek, Tamás A [Martinek, Tamás (Gyógyszerkémia), szerző] Gyógyszeranalitikai Intézet (SZTE / GYTK)

Angol nyelvű Tudományos Szakcikk (Folyóiratcikk)
Megjelent: ANALYTICA CHIMICA ACTA 0003-2670 1873-4324 960 pp. 131-137 2017
  • SJR Scopus - Analytical Chemistry: D1
Azonosítók
Szakterületek:
    Abstract Mimicking the molecular recognition functionality of antibodies is a great challenge. Foldamers are attractive candidates because of their relatively small size and designable interaction surface. This paper describes a sandwich type enzyme-linked immunoassay with a tetravalent β-peptide foldamer helix array as capture element and enzyme labeled tracer antibodies. The assay was found to be selective to β-amyloid oligomeric species with surface features transiently present in ongoing aggregation. In optimized conditions, with special emphasis on the foldamer immobilization, a detection limit of 5 pM was achieved with a linear range of 10–500 pM. These results suggest that protein mimetic foldamers can be useful tools in biosensors and affinity assays.
    Hivatkozás stílusok: IEEEACMAPAChicagoHarvardCSL
    2019-11-14 13:07