Target-specific NMR detection of protein–ligand interactions with antibody-relayed 15N-group selective STD

Hetényi, A [Hetényi, Anasztázia (NMR spektroszkópi...), szerző] Orvosi Vegytani Intézet (SZTE / ÁOK); Hegedüs, Z [Hegedüs, Zsófia (gyógyszerkémia), szerző] MTA-SZTE Lendület Peptidfoldamer Kutatócsoport (SZTE / GYTK / GYAI); Fajka-Boja, R [Fajka-Boja, Roberta (Molekuláris és se...), szerző] Genetikai Intézet (MTA SZBK); Monostori, É [Monostori, Éva (Immunológia), szerző] Genetikai Intézet (MTA SZBK); Kövér, EK [E Kövér, Katalin (NMR spektroszkópia), szerző] Szervetlen és Analitikai Kémiai Tanszék (DE / TTK / KemI); Martinek, TA [Martinek, Tamás (Gyógyszerkémia), szerző] MTA-SZTE Lendület Peptidfoldamer Kutatócsoport (SZTE / GYTK / GYAI)

Angol nyelvű Tudományos Szakcikk (Folyóiratcikk)
Megjelent: JOURNAL OF BIOMOLECULAR NMR 0925-2738 1573-5001 66 (4) pp. 227-232 2016
  • SJR Scopus - Spectroscopy: D1
Azonosítók
Szakterületek:
    Fragment-based drug design has been successfully applied to challenging targets where the detection of the weak protein-ligand interactions is a key element. H-1 saturation transfer difference (STD) NMR spectroscopy is a powerful technique for this work but it requires pure homogeneous proteins as targets. Monoclonal antibody (mAb)-relayed N-15-GS STD spectroscopy has been developed to resolve the problem of protein mixtures and impure proteins. A N-15-labelled target-specific mAb is selectively irradiated and the saturation is relayed through the target to the ligand. Tests on the anti-Gal-1 mAb/Gal-1/lactose system showed that the approach is experimentally feasible in a reasonable time frame. This method allows detection and identification of binding molecules directly from a protein mixture in a multicomponent system.
    Hivatkozás stílusok: IEEEACMAPAChicagoHarvardCSL
    2019-09-15 07:47