mtmt
Magyar Tudományos Művek Tára
XML
JSON
Átlépés a keresőbe
In English
Idézők
/
Idézések
Comparative investigation of the in vitro inhibitory potencies of 13-epimeric estrones and D-secoestrones towards 17β-hydroxysteroid dehydrogenase type 1
Herman, BE [Herman, Bianka Edina (Elméleti orvostud...), szerző] I. sz. Belgyógyászati Klinika (SZTE / ÁOK)
;
Szabó, J [Szabó, Johanna (szerves kémia), szerző] Szerves Kémiai Tanszék (SZTE / TTIK / KI)
;
Bacsa, I [Bacsa, Ildikó (Szerves kémia), szerző] Szerves Kémiai Tanszék (SZTE / TTIK / KI)
;
Wölfling, J [Wölfling, János (Szerves kémia), szerző] Szerves Kémiai Tanszék (SZTE / TTIK / KI)
;
Schneider, G [Schneider, Gyula (Szerves kémia), szerző] Szerves Kémiai Tanszék (SZTE / TTIK / KI)
;
Bálint, M [Bálint, Mónika Enikő (Biokémia, Molekul...), szerző] Biokémiai Tanszék (ELTE / TTK / Bio_I)
;
Hetényi, C [Hetényi, Csaba (Farmakoinformatik...), szerző] MTA-ELTE Molekuláris Biofizikai Kutatócsoport (ELTE / TTK / Bio_I)
;
Mernyák, E ✉ [Mernyák, Erzsébet (Szerves kémia), szerző] Szerves Kémiai Tanszék (SZTE / TTIK / KI)
;
Szécsi, M ✉ [Szécsi, Mihály (Szteroidok analit...), szerző] I. sz. Belgyógyászati Klinika (SZTE / ÁOK)
Angol nyelvű Tudományos Szakcikk (Folyóiratcikk)
Megjelent:
JOURNAL OF ENZYME INHIBITION AND MEDICINAL CHEMISTRY 1475-6366
31
(Suppl. 3)
pp. 61-69
2016
SJR Scopus - Drug Discovery: Q2
Azonosítók
MTMT: 3097533
DOI:
10.1080/14756366.2016.1204610
WoS:
000390581400007
Scopus:
84978511849
PubMed:
27424610
SZTE Publicatio:
10673
Szakterületek:
The inhibitory effects of 13-epimeric estrones, D-secooxime and D-secoalcohol estrone compounds on human placental 17β-hydroxysteroid dehydrogenase type 1 isozyme (17β-HSD1) were investigated. The transformation of estrone to 17β-estradiol was studied by an in vitro radiosubstrate incubation method. 13α-Estrone inhibited the enzyme activity effectively with an IC50 value of 1.2 μM, which indicates that enzyme affinity is similar to that of the natural estrone substrate. The 13β derivatives and the compounds bearing a 3-hydroxy group generally exerted stronger inhibition than the 13α and 3-ether counterparts. The 3-hydroxy-13β-D-secoalcohol and the 3-hydroxy-13α-D-secooxime displayed an outstanding cofactor dependence, i.e. more efficient inhibition in the presence of NADH than NADPH. The 3-hydroxy-13β-D-secooxime has an IC50 value of 0.070 μM and is one of the most effective 17β-HSD1 inhibitors reported to date in the literature. © 2016 Informa UK Limited, trading as Taylor & Francis Group.
Idézők (9)
Idézett közlemények (4)
Hivatkozás stílusok:
IEEE
ACM
APA
Chicago
Harvard
CSL
Másolás
Nyomtatás
2021-01-21 05:17
×
Lista exportálása irodalomjegyzékként
Hivatkozás stílusok:
IEEE
ACM
APA
Chicago
Harvard
Nyomtatás
Másolás