Competitive inhibition of TRPV1 – calmodulin interaction by vanilloids

Hetényi, A [Hetényi, Anasztázia (NMR spektroszkópi...), szerző] Orvosi Vegytani Intézet (SZTE / ÁOK); Németh, L [Németh, Lukács (biofizikus), szerző] MTA-SZTE Lendület Peptidfoldamer Kutatócsoport (SZTE / GYTK / GYAI); Wéber, E [Wéber, Edit (gyógyszerkémia), szerző] MTA-SZTE Lendület Peptidfoldamer Kutatócsoport (SZTE / GYTK / GYAI); Szakonyi, G [Szakonyi, Gerda (gyógyszeranalitika), szerző] Gyógyszeranalitikai Intézet (SZTE / GYTK); Winter, Z [Winter, Zoltán (biokémia), szerző] Gyógyszeranalitikai Intézet (SZTE / GYTK); Jósvay, K [Jósvay, Katalin (molekuláris biológia), szerző] Biokémiai Intézet (MTA SZBK); Bartus, É [Bartus, Éva (Gyógyszerészet), szerző] MTA-SZTE Lendület Peptidfoldamer Kutatócsoport (SZTE / GYTK / GYAI); Oláh, Z [Oláh, Zoltán (biokémia), szerző] Gyógyszeranalitikai Intézet (SZTE / GYTK); Martinek, TA [Martinek, Tamás (Gyógyszerkémia), szerző] Gyógyszeranalitikai Intézet (SZTE / GYTK)

Angol nyelvű Tudományos Szakcikk (Folyóiratcikk)
Megjelent: FEBS LETTERS 0014-5793 1873-3468 590 (16) pp. 2768-2775 2016
  • SJR Scopus - Biophysics: D1
Azonosítók
Szakterületek:
    There is enormous interest toward vanilloid agonists of the pain receptor TRPV1 in analgesic therapy, but the mechanisms of their sensory neuron-blocking effects at high or repeated doses are still a matter of debate. Our results have demonstrated that capsaicin and resiniferatoxin form nanomolar complexes with calmodulin, and competitively inhibit TRPV1-calmodulin interaction. These interactions involve the protein recognition interface of calmodulin, which is responsible for all of the cell-regulatory calmodulin-protein interactions. These results draw attention to a previously unknown vanilloid target, which may contribute to the explanation of the paradoxical pain-modulating behavior of these important pharmacons.
    Hivatkozás stílusok: IEEEACMAPAChicagoHarvardCSL
    2019-09-19 12:43