Drosophila Nimrod proteins bind bacteria

Zsamboki, J [Zsámboki, János (genetika), szerző] Genetikai Intézet (MTA SZBK); Csordas, G [Csordás, Gábor (genetika), szerző] Genetikai Intézet (MTA SZBK); Honti, V [Honti, Viktor (genetika), szerző] Genetikai Intézet (MTA SZBK); Pinter, L [Pintér, Lajos (genetika), szerző] Genetikai Intézet (MTA SZBK); Bajusz, I [Bajusz, Izabella (Fejlődésbiológia), szerző] Genetikai Intézet (MTA SZBK); Galgoczy, L [Galgóczi, László Norbert (Mikrobiológia), szerző] Mikrobiológiai Tanszék (SZTE / TTIK / BTCS); Ando, I [Andó, István (Immunológia, mole...), szerző] Genetikai Intézet (MTA SZBK); Kurucz, E ✉ [Kurucz, Judit Éva (Immungenetika), szerző] Genetikai Intézet (MTA SZBK)

Angol nyelvű Tudományos Szakcikk (Folyóiratcikk)
  • SJR Scopus - Agricultural and Biological Sciences (miscellaneous): Q2
Azonosítók
Szakterületek:
    Engulfment of foreign particles by phagocytes is initiated by the engagement of phagocytic receptors. We have previously reported that NimC1 is involved in the phagocytosis of bacteria in Drosophila melanogaster. We have identified a family of genes, the Nimrod gene superfamily, encoding characteristic NIM domain containing structural homologues of NimC1. In this work we studied the bacterium-binding properties of the Nimrod proteins by using a novel immunofluorescencebased flow cytometric assay. This method proved to be highly reproducible and suitable for investigations of the bacteriumbinding capacities of putative phagocytosis receptors. We found that NimC1, NimA, NimB1 and NimB2 bind bacteria significantly but differently. In this respect they are similar to other NIM domain containing receptors Eater and Draper.
    Hivatkozás stílusok: IEEEACMAPAChicagoHarvardCSLMásolásNyomtatás
    2020-09-18 18:48