Self-association-driven transition of the beta-peptidic H12 helix to the H18 helix

Szolnoki, E [Szolnoki, Éva Tünde (gyógyszerkémia-gy...), szerző]; Hetenyi, A [Hetényi, Anasztázia (NMR spektroszkópi...), szerző] Orvosi Vegytani Intézet (SZTE / ÁOK); Martinek, TA ✉ [Martinek, Tamás (Gyógyszerkémia), szerző] MTA-SZTE Lendület Peptidfoldamer Kutatócsoport (SZTE / GYTK / GYKI); Szakonyi, Z [Szakonyi, Zsolt (szerves- és gyógy...), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK); Fulop, F [Fülöp, Ferenc (Kémia), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK)

Angol nyelvű Tudományos Szakcikk (Folyóiratcikk)
Megjelent: ORGANIC & BIOMOLECULAR CHEMISTRY 1477-0520 1477-0539 10 (2) pp. 255-259 2012
  • SJR Scopus - Biochemistry: Q1
Azonosítók
Szakterületek:
    Various patterns of foldameric oligomers formed by trans-ABHC ((1S,2S,3S, 5S)-2-amino-6,6-dimethylbicyclo-[3.3.1]heptane-3-carboxylic acid) and beta(3)-hSer residues were studied. NMR, ECD and molecular modelling demonstrated that octameric and nonameric sequences with multiple i-i+3 ABHC pair repulsions attain the beta-H18 helix in CD3OH. As a close relative of the alpha-helix, this helix type is stabilized by i-i+4 backbone H-bond interactions. The formation of the beta-H18 helix was found to be solvent-and concentration-dependent. Upon dilution, the beta-H18 -> beta-H12 helix transition was revealed by concentration-dependent ECD, DOSY-NMR and TEM measurements.
    Hivatkozás stílusok: IEEEACMAPAChicagoHarvardCSLMásolásNyomtatás
    2020-07-06 09:43