N-15 and C-13 Group-Selective Techniques Extend the Scope of STD NMR Detection of Weak Host-Guest Interactions and Ligand Screening

Kover, KE [E Kövér, Katalin (NMR spektroszkópia), szerző] Szervetlen és Analitikai Kémiai Tanszék (DE / TTK / KemI); Weber, E [Wéber, Edit (gyógyszerkémia), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK); Martinek, TA [Martinek, Tamás (Gyógyszerkémia), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK); Monostori, E [Monostori, Éva (Immunológia), szerző] Genetikai Intézet (MTA SZBK); Batta, G [Batta, Gyula (NMR spektroszkópia), szerző] Szerves Kémiai Tanszék (DE / TTK / KemI)

Angol nyelvű Tudományos Szakcikk (Folyóiratcikk)
Megjelent: CHEMBIOCHEM 1439-4227 1439-7633 11 (15) pp. 2182-2187 2010
  • SJR Scopus - Biochemistry: Q1
Azonosítók
Szakterületek:
    Saturation transfer difference (STD) is a valuable tool for studying the binding of small molecules to large biomolecules and for obtaining detailed information on the binding epitopes. Here, we demonstrate that the proposed N-15/C-13 variants of group-selective, "GS-STD" experiments provide a powerful approach to mapping the binding epitope of a ligand even in the absence of efficient spin diffusion within the target protein. Therefore, these experimental variants broaden the scope of STD studies to smaller and/or more-dynamic targets. The STD spectra obtained in four different experimental setups (selective H-1 STD, N-15 GS-STD, C-13(Ar) and C-13(aliphatic) GS-STD approaches) revealed that the signal-intensity pattern of the difference spectra is affected by both the type and the spatial distribution of the excited "transmitter" atoms, as well as by the efficiency of the spin-diffusion-mediated magnetization transfer. The performance of the experiments is demonstrated on a system by using the lectin, galectin-1 and its carbohydrate ligand, lactose.
    Hivatkozás stílusok: IEEEACMAPAChicagoHarvardCSLMásolásNyomtatás
    2020-07-06 12:16