Building beta-Peptide H10/12 Foldamer Helices with Six-Membered Cyclic Side-Chains: Fine-Tuning of Folding and Self-Assembly

Mandity, IM [Mándity, István (Gyógyszerkémia, g...), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK); Fulop, L [Fülöp, Lívia (Neurodegeneratív ...), szerző] Orvosi Vegytani Intézet (SZTE / ÁOK); Vass, E [Vass, Elemér (szerves kémia, sp...), szerző] Kiroptikai Szerkezetvizsgáló Laboratórium (KSzL) (ELTE / TTK / KI); Toth, GK [Tóth, Gábor (Peptidkémia), szerző] Orvosi Vegytani Intézet (SZTE / ÁOK); Martinek, TA ✉ [Martinek, Tamás (Gyógyszerkémia), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK); Fulop, F [Fülöp, Ferenc (Kémia), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK)

Angol nyelvű Tudományos Szakcikk (Folyóiratcikk)
Megjelent: ORGANIC LETTERS 1523-7060 1523-7052 12 (23) pp. 5584-5587 2010
  • SJR Scopus - Biochemistry: D1
Azonosítók
Szakterületek:
    The ability of the beta-peptidic H10/12 helix to tolerate side-chains containing six-membered alicyclic rings was studied. cis-2-Aminocyclohex-3-ene carboxylic acid (cis-ACHEC) res dues afforded H10/12 helix formation with alternating backbone configuration. Conformational polymorphism was observed for the alternating cis-ACHC hexamer, where chemical exchange takes place between the major left-handed H10/12 helix and a minor folded conformation. The hydrophobically driven self-assembly was achieved for the cis-ACHC-containing helix which was observed as vesicles similar to 100 nm in diameter.
    Hivatkozás stílusok: IEEEACMAPAChicagoHarvardCSLMásolásNyomtatás
    2020-07-06 12:19