Galectin-1-Asialofetuin Interaction Is Inhibited by Peptides Containing the Tyr-Xxx-Tyr Motif Acting on the Glycoprotein

Weber, E [Wéber, Edit (gyógyszerkémia), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK); Hetenyi, A [Hetényi, Anasztázia (NMR spektroszkópi...), szerző] Orvosi Vegytani Intézet (SZTE / ÁOK); Vaczi, B [Váczi, Balázs (genetika), szerző] Genetikai Intézet (MTA SZBK); Szolnoki, E [Szolnoki, Éva Tünde (gyógyszerkémia-gy...), szerző]; Fajka-Boja, R [Fajka-Boja, Roberta (Molekuláris és se...), szerző] Genetikai Intézet (MTA SZBK); Tubak, V [Tubak, Vilmos (biokémia), szerző]; Monostori, E [Monostori, Éva (Immunológia), szerző] Genetikai Intézet (MTA SZBK); Martinek, TA ✉ [Martinek, Tamás (Gyógyszerkémia), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK)

Angol nyelvű Tudományos Szakcikk (Folyóiratcikk)
Megjelent: CHEMBIOCHEM 1439-4227 1439-7633 11 (2) pp. 228-234 2010
  • SJR Scopus - Biochemistry: Q1
Azonosítók
Szakterületek:
    Galectin-1 (Gal-1), a ubiquitous P-galactoside-binding protein expressed by various normal and pathological tissues, has been implicated in cancer and autoimmune/inflammatory diseases in consequence of its regulatory role in adhesion, cell viability, proliferation, and angiogenesis. The functions of Gal-1 depend on its affinity for P-galactoside-containing glycoconjugates; accordingly, the inhibition of sugar binding blocks its functions, hence promising potential therapeutic tools. The Tyr-Xxx-Tyr peptide motifs have been reported to be glycomimetic sequences, mainly on the basis of their inhibitory effect on the Gal-1-asialofetuin (ASF) interaction. However, the results regarding the efficacy of the Tyr-Xxx-Tyr motif as a glycomimetic inhibitor are still controversial. The present STD and trNOE NMR experiments reveal that the Tyr-Xxx-Tyr peptides studied do not bind to Gal-1, whereas their binding to ASF is clearly detected. N-15,H-1 HSQC titrations with N-15-labeled Gal-1 confirm the absence of any peptide-Gal-1 interaction. These data indicate that the Tyr-Xxx-Tyr peptides tested in this work are not glycomimetics as they interact with ASF via an unrevealed molecular linkage.
    Hivatkozás stílusok: IEEEACMAPAChicagoHarvardCSLMásolásNyomtatás
    2020-07-06 10:39