Sculpting the beta-peptide foldamer H12 helix via a designed side-chain shape

Hetenyi, A [Hetényi, Anasztázia (NMR spektroszkópi...), szerző] Orvosi Vegytani Intézet (SZTE / ÁOK); Szakonyi, Z [Szakonyi, Zsolt (szerves- és gyógy...), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK); Mandity, IM [Mándity, István (Gyógyszerkémia, g...), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK); Szolnoki, E [Szolnoki, Éva Tünde (gyógyszerkémia-gy...), szerző]; Toth, GK [Tóth, Gábor (Peptidkémia), szerző] Orvosi Vegytani Intézet (SZTE / ÁOK); Martinek, TA ✉ [Martinek, Tamás (Gyógyszerkémia), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK); Fulop, F [Fülöp, Ferenc (Kémia), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK)

Angol nyelvű Tudományos Szakcikk (Folyóiratcikk)
Megjelent: CHEMICAL COMMUNICATIONS 1359-7345 1364-548X (2) pp. 177-179 2009
  • SJR Scopus - Ceramics and Composites: D1
Azonosítók
Szakterületek:
    The long-range side-chain repulsion between the (1R, 2R, 3R, 5R)-2- amino-6,6-dimethyl-bicyclo[3.1.1]-heptane-3-carboxylic acid (trans-ABHC) residues stabilize the H12 helix in beta-peptide oligomers.
    Idézők (42)
    Idézett közlemények (7)
    Hivatkozás stílusok: IEEEACMAPAChicagoHarvardCSLMásolásNyomtatás
    2020-07-06 12:08