mtmt
Magyar Tudományos Művek Tára
XML
JSON
Átlépés a keresőbe
In English
Idézők
/
Idézések
Sculpting the beta-peptide foldamer H12 helix via a designed side-chain shape
Hetenyi, A [Hetényi, Anasztázia (NMR spektroszkópi...), szerző] Orvosi Vegytani Intézet (SZTE / ÁOK)
;
Szakonyi, Z [Szakonyi, Zsolt (szerves- és gyógy...), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK)
;
Mandity, IM [Mándity, István (Gyógyszerkémia, g...), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK)
;
Szolnoki, E [Szolnoki, Éva Tünde (gyógyszerkémia-gy...), szerző]
;
Toth, GK [Tóth, Gábor (Peptidkémia), szerző] Orvosi Vegytani Intézet (SZTE / ÁOK)
;
Martinek, TA ✉ [Martinek, Tamás (Gyógyszerkémia), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK)
;
Fulop, F [Fülöp, Ferenc (Kémia), szerző] Gyógyszerkémiai Intézet (SZTE / GYTK)
Angol nyelvű Tudományos Szakcikk (Folyóiratcikk)
Megjelent:
CHEMICAL COMMUNICATIONS 1359-7345 1364-548X
(2)
pp. 177-179
2009
SJR Scopus - Ceramics and Composites: D1
Azonosítók
MTMT: 1155933
DOI:
10.1039/b812114a
REAL:
36252
WoS:
000261960400007
Scopus:
58049198433
PubMed:
19099060
SZTE Publicatio:
7557
Szakterületek:
The long-range side-chain repulsion between the (1R, 2R, 3R, 5R)-2- amino-6,6-dimethyl-bicyclo[3.1.1]-heptane-3-carboxylic acid (trans-ABHC) residues stabilize the H12 helix in beta-peptide oligomers.
Idézők (46)
Idézett közlemények (7)
Hivatkozás stílusok:
IEEE
ACM
APA
Chicago
Harvard
CSL
Másolás
Nyomtatás
2021-04-11 09:31
×
Lista exportálása irodalomjegyzékként
Hivatkozás stílusok:
IEEE
ACM
APA
Chicago
Harvard
Nyomtatás
Másolás