Flachner Beáta et al. Role of Phosphate Chain Mobility of Mgatp in Completing The 3-phosphoglycerate Kinase Catalytic Site: Binding, Kinetic, And Crystallographic Studies With Atp And Mgatp. (2004) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 43 12 3436-3449, 1103679
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1103679]
  1. Wu S.-T. et al. Esculetin Inhibits Cancer Cell Glycolysis by Binding Tumor PGK2, GPD2, and GPI. (2020) FRONTIERS IN PHARMACOLOGY 1663-9812 11
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[31343364] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 31343364, Kapcsolat: 29125505
  2. Serimbetov Zhalgas et al. H-1, N-15, C-13 backbone resonance assignments of human phosphoglycerate kinase in a transition state analogue complex with ADP, 3-phosphoglycerate and magnesium trifluoride. (2017) BIOMOLECULAR NMR ASSIGNMENTS 1874-2718 11 2 251-256
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26908960] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 26908960, Kapcsolat: 26852816
  3. Dellas Nikki et al. Structure-Based Mutagenesis of Sulfolobus Turreted Icosahedral Virus B204 Reveals Essential Residues in the Virion-Associated DNA-Packaging ATPase. (2016) JOURNAL OF VIROLOGY 0022-538X 1098-5514 90 6 2729-2739
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25791693] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 25791693, Kapcsolat: 25791693
  4. Kashyap S et al. Super LCST thermo-responsive nanoparticle assembly for ATP binding through the Hofmeister effect. (2015) JOURNAL OF MATERIALS CHEMISTRY B 2050-750X 2050-7518 3 9 1957-1967
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24756961] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 24756961, Kapcsolat: 24756961
  5. Das A et al. Protein Kinase A Catalytic Subunit Primed for Action: Time-Lapse Crystallography of Michaelis Complex Formation. (2015) STRUCTURE 0969-2126 1878-4186 23 12 2331-2340
    Folyóiratcikk[25240241] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 25240241, Kapcsolat: 25240241
  6. Morel JE. Molecular and Physiological Mechanisms of Muscle Contraction.. (2015)
    Könyv/Szakkönyv (Könyv)/Tudományos[25244038] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 25244038, Kapcsolat: 25244038
  7. Wang S et al. Insulin and mTOR Pathway Regulate HDAC3-Mediated Deacetylation and Activation of PGK1. (2015) PLOS BIOLOGY 1544-9173 1545-7885 13 9
    Folyóiratcikk/Tudományos[25164895] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 25164895, Kapcsolat: 25155274
  8. Buchachenko A. Magneto-biology and medicine. (2014) ISBN:9781634632805
    Könyv/Tudományos[26257407] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 26257407, Kapcsolat: 26257407
  9. Palmai Z et al. An Allosteric Signaling Pathway of Human 3-Phosphoglycerate Kinase from Force Distribution Analysis. (2014) PLOS COMPUTATIONAL BIOLOGY 1553-734X 1553-7358 10 1
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[2558924] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 2558924, Kapcsolat: 23835631
  10. Bowler Matthew W. Conformational dynamics in phosphoglycerate kinase, an open and shut case?. (2013) FEBS LETTERS 0014-5793 1873-3468 587 13 1878-1883
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25646606] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 25646606, Kapcsolat: 23335104
  11. Zheng Heping et al. Crystal structures of putative phosphoglycerate kinases from B. anthracis and C. jejuni. (2012) JOURNAL OF STRUCTURAL AND FUNCTIONAL GENOMICS 1345-711X 1570-0267 13 1 15-26
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[22827090] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22827090, Kapcsolat: 22744173
  12. Buchachenko AL et al. Chemistry of Enzymatic ATP Synthesis: An Insight through the Isotope Window. (2012) CHEMICAL REVIEWS 0009-2665 1520-6890 112 4 2042-2058
    Folyóiratcikk[24398700] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 24398700, Kapcsolat: 22739154
  13. Climent F et al. Red Cell Glycolytic Enzyme Disorders Caused by Mutations: An Update. (2009) CARDIOVASCULAR & HEMATOLOGICAL DISORDERS DRUG TARGETS 1871-529X 2212-4063 9 95-106
    Folyóiratcikk[21089007] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21089007, Kapcsolat: 21089007
  14. Sawyer GM et al. X-ray analysis of phosphoglycerate kinase 2, a sperm-specific isoform from Mus musculus. (2008) PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS 0887-3585 1097-0134 71 3 1134-1144
    Folyóiratcikk[21854787] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 21854787, Kapcsolat: 21089062
  15. Mattoo AR et al. Spo0B of Bacillus anthracis - a protein with pleiotropic functions. (2008) FEBS JOURNAL 1742-464X 1742-4658 275 4 739-752
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[20304516] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20304516, Kapcsolat: 20304516
  16. White Ellen M et al. Infrared studies reveal unique vibrations associated with the PGK-ATP-3-PG ternary complex. (2008) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 47 1 84-91
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[23166815] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23166815, Kapcsolat: 20304514
  17. Mattoo AR et al. Identification, characterization and activation mechanism of a tyrosine kinase of Bacillus anthracis. (2008) FEBS JOURNAL 1742-464X 1742-4658 275 24 6237-6247
    Folyóiratcikk[20488677] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20488677, Kapcsolat: 20488677
  18. Ruben EA et al. Anomeric effect in "High energy" phosphate bonds. Selective destabilization of the scissile bond and modulation of the exothermicity of hydrolysis. (2008) JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY 0002-7863 1520-5126 130 3349-3358
    Folyóiratcikk[21089150] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21089150, Kapcsolat: 21089150
  19. Beutler E. PGK deficiency. (2007) BRITISH JOURNAL OF HAEMATOLOGY 0007-1048 1365-2141 136 1 3-11
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)[20304513] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20304513, Kapcsolat: 20304513
  20. Schwarzl SM. Understanding the ATP Hydrolysis Mechanism in Myosin Using Computer Simulation Techniques. (2006)
    Disszertáció/PhD (Disszertáció)/Tudományos[21092721] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21092721, Kapcsolat: 21092721
  21. Noel N et al. Two new phosphoglycerate kinase mutations associated with chronic haemolytic anaemia and neurological dysfunction in two patients from Spain. (2006) BRITISH JOURNAL OF HAEMATOLOGY 0007-1048 1365-2141 132 4 523-529
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[20304542] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20304542, Kapcsolat: 21089059
  22. Flanagan JM et al. The identification of a recurrent phosphoglycerate kinase mutation associated with chronic haemolytic anaemia and neurological dysfunction in a family from USA. (2006) BRITISH JOURNAL OF HAEMATOLOGY 0007-1048 1365-2141 134 2 233-237
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[20304511] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20304511, Kapcsolat: 20304511
  23. Ababou A et al. Survey of the year 2004: literature on applications of isothermal titration calorimetry. (2006) JOURNAL OF MOLECULAR RECOGNITION 0952-3499 19 1 79-89
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[21297255] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 21297255, Kapcsolat: 20304509
  24. Buchachenko AL et al. Magnesium magnetic isotope effect: A key towards mechanochemistry of phosphorylating enzymes as the molecular machines. (2006) MOLECULAR BIOLOGY 0026-8933 1608-3245 40 1 12-19
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)[10248183] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 10248183, Kapcsolat: 20304510
  25. Buchachenko AL. Magnesium magnetic isotope effect: A key to the mechanochemistry of phosphorylating enzymes as molecular machines. (2006) MOLECULAR BIOLOGY 0026-8933 1608-3245 40 1 9-15
    Folyóiratcikk/Tudományos[26852817] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 26852817, Kapcsolat: 26852817
  26. Lee JH et al. Crystal structure of Thermus caldophilus phosphoglycerate kinase in the open conformation. (2006) BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS 0006-291X 1090-2104 350 4 1044-1049
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)[10249630] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 10249630, Kapcsolat: 20304512
  27. Geerlof A et al. Perturbation of yeast 3-phosphoglycerate kinase reaction mixtures with ADP: Transient kinetics of formation of ATP from bound 1,3-bisphosphoglycerate. (2005) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 44 45 14948-14955
    Folyóiratcikk[23165980] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23165980, Kapcsolat: 20280549
  28. Sigel H et al. Nucleoside 5 '-triphosphates: self-association, acid-base, and metal ion-binding properties in solution. (2005) CHEMICAL SOCIETY REVIEWS 0306-0012 1460-4744 34 10 875-900
    Folyóiratcikk[21093877] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 21093877, Kapcsolat: 20280550
  29. Buchachenko AL et al. Magnetic isotope effect of magnesium in phosphoglycerate kinase phosphorylation. (2005) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 102 31 10793-10796
    Folyóiratcikk[23167080] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23167080, Kapcsolat: 20304540
  30. Barabas O et al. Structural insights into the catalytic mechanism of phosphate ester hydrolysis by dUTPase.. (2004) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 279 41 42907-42915
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1134280] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 1134280, Kapcsolat: 20280545
Flachner B et al. Substrate-assisted movement of the catalytic Lys 215 during domain closure: Site-directed mutagenesis studies of human 3-phosphoglycerate kinase. (2005) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 44 16853-16865, 1020357
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1020357]
  1. Chen XP et al. Terazosin activates Pgk1 and Hsp90 to promote stress resistance. (2015) NATURE CHEMICAL BIOLOGY 1552-4450 1552-4469 11 1 19-25
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24465787] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 24465787, Kapcsolat: 24762339
  2. Palmai Z et al. An Allosteric Signaling Pathway of Human 3-Phosphoglycerate Kinase from Force Distribution Analysis. (2014) PLOS COMPUTATIONAL BIOLOGY 1553-734X 1553-7358 10 1
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[2558924] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 2558924, Kapcsolat: 23835622
  3. Pey AL et al. Structural and energetic basis of protein kinetic destabilization in human phosphoglycerate kinase 1 deficiency. (2013) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 52 7 1160-1170
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[23169613] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23169613, Kapcsolat: 23168453
  4. Bowler Matthew W. Conformational dynamics in phosphoglycerate kinase, an open and shut case?. (2013) FEBS LETTERS 0014-5793 1873-3468 587 13 1878-1883
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25646606] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 25646606, Kapcsolat: 23384277
  5. Bello M et al. Automated docking for novel drug discovery. (2013) EXPERT OPINION ON DRUG DISCOVERY 1746-0441 1746-045X 8 7 821-834
    Folyóiratcikk[23384278] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23384278, Kapcsolat: 23384278
  6. Lallemand Perrine et al. Interaction of Human 3-Phosphoglycerate Kinase with Its Two Substrates: Is Substrate Antagonism a Kinetic Advantage?. (2011) JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 0022-2836 1089-8638 409 5 742-757
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[23166742] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23166742, Kapcsolat: 21854781
  7. Sawyer GM et al. X-ray analysis of phosphoglycerate kinase 2, a sperm-specific isoform from Mus musculus. (2008) PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS 0887-3585 1097-0134 71 3 1134-1144
    Folyóiratcikk[21854787] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 21854787, Kapcsolat: 21854787
  8. Brylinski M et al. What is the relationship between the global structures of apo and holo proteins?. (2008) PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS 0887-3585 1097-0134 70 2 363-377
    Folyóiratcikk[21854788] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 21854788, Kapcsolat: 21854788
  9. White Ellen M et al. Infrared studies reveal unique vibrations associated with the PGK-ATP-3-PG ternary complex. (2008) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 47 1 84-91
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[23166815] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23166815, Kapcsolat: 21854792
  10. Di Luccio E et al. Structural and kinetic studies of induced fit in xylulose kinase from Escherichia coli. (2007) JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 0022-2836 1089-8638 365 3 783-798
    Folyóiratcikk[21854794] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 21854794, Kapcsolat: 21854794
Varga A et al. Correlation between conformational stability of the ternary enzyme-substrate complex and domain closure of 3-phosphoglycerate kinase. (2005) FEBS JOURNAL 1742-464X 1742-4658 272 8 1867-1885, 1115333
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1115333]
  1. Fu Q. et al. Phosphoglycerate kinase 1 (PGK1) in cancer: A promising target for diagnosis and therapy. (2020) LIFE SCIENCES 0024-3205 256
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[31345165] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 31345165, Kapcsolat: 29145050
  2. McCormick NE et al. MgF3 - and AlF4 - transition state analogue complexes of yeast phosphoglycerate kinase. (2017) BIOCHEMISTRY AND CELL BIOLOGY-BIOCHIMIE ET BIOLOGIE CELLULAIRE 0829-8211 1208-6002 95 2 295-303
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26623274] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 26623274, Kapcsolat: 26515018
  3. Al-Darkazali H et al. Gene Expression and Molecular Characterization of a Xylanase from Chicken Cecum Metagenome. (2017) INTERNATIONAL JOURNAL OF MICROBIOLOGY 1687-918X 2017
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26974123] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 26974123, Kapcsolat: 26974123
  4. Morel JE. MOLECULAR AND PHYSIOLOGICAL MECHANISMS OF MUSCLE CONTRACTION. (2016) ISBN:9781498725033; 9781498725026
    Könyv/Szakkönyv (Könyv)/Tudományos[30262318] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 30262318, Kapcsolat: 28340515
  5. Ramirez-Sarmiento Cesar et al. The Folding Unit of Phosphofructokinase-2 as Defined by the Biophysical Properties of a Monomeric Mutant. (2015) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 108 9 2350-2361
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24792444] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 24792444, Kapcsolat: 24792444
  6. Sneha Trivedi et al. Rapid and efficient bioconversion of chicory inulin to fructose by immobilized thermostable inulinase from Aspergillus tubingensis CR16. (2015) BIORESOURCES AND BIOPROCESSING 2197-4365 2
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25917976] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 25917976, Kapcsolat: 28340514
  7. Pey AL. pH-dependent relationship between thermodynamic and kinetic stability in the denaturation of human phosphoglycerate kinase 1. (2014) BIOCHIMIE 0300-9084 103 1 7-15
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24437833] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 24437833, Kapcsolat: 24256160
  8. Pey AL et al. Structural and energetic basis of protein kinetic destabilization in human phosphoglycerate kinase 1 deficiency. (2013) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 52 7 1160-1170
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[23169613] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23169613, Kapcsolat: 23168436
  9. Valentini G et al. Protein stability, folding and misfolding in human PGK1 deficiency. (2013) BIOMOLECULES 2218-273X 3 4 1030-1052
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26974203] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 26974203, Kapcsolat: 26515019
  10. Bowler Matthew W. Conformational dynamics in phosphoglycerate kinase, an open and shut case?. (2013) FEBS LETTERS 0014-5793 1873-3468 587 13 1878-1883
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25646606] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 25646606, Kapcsolat: 23172607
  11. Ramirez-Bajo MJ et al. Enzymatic and metabolic characterization of the phosphoglycerate kinase deficiency associated with chronic hemolytic anemia caused by the PGK-Barcelona mutation. (2011) BLOOD CELLS MOLECULES AND DISEASES 1079-9796 1096-0961 46 3 206-211
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[22827416] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22827416, Kapcsolat: 22827416
  12. Gloor Gregory B et al. Functionally Compensating Coevolving Positions Are Neither Homoplasic Nor Conserved in Clades. (2010) MOLECULAR BIOLOGY AND EVOLUTION 0737-4038 1537-1719 27 5 1181-1191
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[22827100] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22827100, Kapcsolat: 20990741
  13. Spiegel R et al. Myopathic form of phosphoglycerate kinase (PGK) deficiency: A new case and pathogenic considerations. (2009) NEUROMUSCULAR DISORDERS 0960-8966 19 3 207-211
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[21875595] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21875595, Kapcsolat: 20970136
  14. White Ellen M et al. Infrared studies reveal unique vibrations associated with the PGK-ATP-3-PG ternary complex. (2008) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 47 1 84-91
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[23166815] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23166815, Kapcsolat: 20304547
  15. Balog E et al. The influence of interdomain interactions on the intradomain motions in yeast phosphoglycerate kinase: A molecular dynamics study. (2007) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 92 5 1709-1716
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1346182] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 1346182, Kapcsolat: 20304546
  16. Beutler E. PGK deficiency. (2007) BRITISH JOURNAL OF HAEMATOLOGY 0007-1048 1365-2141 136 1 3-11
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)[20304513] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20304513, Kapcsolat: 20304545
  17. Noel N et al. Two new phosphoglycerate kinase mutations associated with chronic haemolytic anaemia and neurological dysfunction in two patients from Spain. (2006) BRITISH JOURNAL OF HAEMATOLOGY 0007-1048 1365-2141 132 4 523-529
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[20304542] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20304542, Kapcsolat: 20304542
  18. Flanagan JM et al. The identification of a recurrent phosphoglycerate kinase mutation associated with chronic haemolytic anaemia and neurological dysfunction in a family from USA. (2006) BRITISH JOURNAL OF HAEMATOLOGY 0007-1048 1365-2141 134 2 233-237
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[20304511] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20304511, Kapcsolat: 20304544
Varga A et al. Substrate-induced double sided H-bond network as a means of domain closure in 3-phosphoglycerate kinase. (2006) FEBS LETTERS 0014-5793 1873-3468 580 2698-2706, 1020349
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1020349]
  1. Ciepluch Karol et al. Influence of PEGylation on Domain Dynamics of Phosphoglycerate Kinase: PEG Acts Like Entropic Spring for the Protein. (2018) BIOCONJUGATE CHEMISTRY 1043-1802 1520-4812 29 6 1950-1960
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[27552389] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 27552389, Kapcsolat: 27552389
  2. Morel JE. MOLECULAR AND PHYSIOLOGICAL MECHANISMS OF MUSCLE CONTRACTION. (2016) ISBN:9781498725033; 9781498725026
    Könyv/Szakkönyv (Könyv)/Tudományos[30262318] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 30262318, Kapcsolat: 28335235
  3. Palmai Z et al. An Allosteric Signaling Pathway of Human 3-Phosphoglycerate Kinase from Force Distribution Analysis. (2014) PLOS COMPUTATIONAL BIOLOGY 1553-734X 1553-7358 10 1
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[2558924] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 2558924, Kapcsolat: 23830513
  4. Rivas-Pardo JA et al. Crystal Structure, SAXS and Kinetic Mechanism of Hyperthermophilic ADP-Dependent Glucokinase from Thermococcus litoralis Reveal a Conserved Mechanism for Catalysis. (2013) PLOS ONE 1932-6203 8 6
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[23387250] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23387250, Kapcsolat: 23384128
  5. López-Zavala AA et al. Crystal structure of shrimp arginine kinase in binary complex with arginine - A molecular view of the phosphagen precursor binding to the enzyme. (2013) JOURNAL OF BIOENERGETICS AND BIOMEMBRANES 0145-479X 1573-6881 45 6 511-518
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25133995] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 25133995, Kapcsolat: 23830514
  6. Bowler Matthew W. Conformational dynamics in phosphoglycerate kinase, an open and shut case?. (2013) FEBS LETTERS 0014-5793 1873-3468 587 13 1878-1883
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25646606] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 25646606, Kapcsolat: 23172614
  7. Schofield Jeremy et al. Modeling of solvent flow effects in enzyme catalysis under physiological conditions. (2012) JOURNAL OF CHEMICAL PHYSICS 0021-9606 1089-7690 136 20
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25646609] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 25646609, Kapcsolat: 22827417
  8. Roychowdhury A et al. Expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of phosphoglycerate kinase from methicillin-resistant Staphylococcus aureus MRSA252. (2011) ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY AND CRYSTALLIZATION COMMUNICATIONS 1744-3091 2053-230X 67 668-671
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[21854815] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21854815, Kapcsolat: 21854815
  9. Marston James P et al. Structural Tightening and Interdomain Communication in the Catalytic Cycle of Phosphoglycerate Kinase. (2010) JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 0022-2836 1089-8638 396 2 345-360
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[23166744] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23166744, Kapcsolat: 21854818
  10. Palmai Z et al. Substrate binding modifies the hinge bending characteristics of human 3-phosphoglycerate kinase; a molecular dynamics study. (2009) PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS 0887-3585 1097-0134 77 2 319-329
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1337233] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 1337233, Kapcsolat: 21854822
  11. Koch MHJ et al. Synchrotron radiation studies of non-crystalline systems. (2008) ANNUAL REPORTS ON THE PROGRESS OF CHEMISTRY SECTION C 0260-1826 104 35-80
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[21978782] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21978782, Kapcsolat: 28335240
  12. White Ellen M et al. Infrared studies reveal unique vibrations associated with the PGK-ATP-3-PG ternary complex. (2008) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 47 1 84-91
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[23166815] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23166815, Kapcsolat: 21854826
Graczer E et al. Rates of unfolding, rather than refolding, determine thermal stabilities of thermophilic, mesophilic, and psychrotrophic 3-isopropylmalate dehydrogenases. (2007) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 46 41 11536-11549, 1115326
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1115326]
  1. Tzul FO et al. Evidence for the principle of minimal frustration in the evolution of protein folding landscapes. (2017) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 114 9 E1627-E1632
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26514998] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 26514998, Kapcsolat: 26514998
  2. Broom Aron et al. Protein unfolding rates correlate as strongly as folding rates with native structure. (2015) PROTEIN SCIENCE 0961-8368 1469-896X 24 4 580-587
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25728662] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 25728662, Kapcsolat: 24791905
  3. Lundblad RL. Chemical Modification of Cystine. (2014) Megjelent: CHEMICAL REAGENTS FOR PROTEIN MODIFICATION, 4TH EDITION pp. 339-375
    Könyvrészlet/Könyvfejezet (Könyvrészlet)/Tudományos[26514999] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 26514999, Kapcsolat: 26514999
  4. Halder UC et al. Tryptophan dynamics in the exploration of micro-conformational changes of refolded beta-lactoglobulin after thermal exposure: A steady state and time-resolved fluorescence approach. (2012) JOURNAL OF PHOTOCHEMISTRY AND PHOTOBIOLOGY B-BIOLOGY 1011-1344 1873-2682 109 50-57
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[22827419] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22827419, Kapcsolat: 22827419
  5. Lundblad RL. Modification of Sulfur-Containing Amino Acids in Proteins. (2012) Megjelent: CHEMICAL MODIFICATION OF BIOLOGICAL POLYMERS pp. 215-342
    Könyvrészlet/Könyvfejezet (Könyvrészlet)/Tudományos[26515000] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 26515000, Kapcsolat: 26515000
  6. Ropson IJ et al. Comparison of the folding mechanism of highly homologous proteins in the lipid-binding protein family. (2009) PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS 0887-3585 1097-0134 75 4 799-806
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[20709018] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20709018, Kapcsolat: 20709018
  7. Dong HJ et al. Hydrophobic effect on the stability and folding of a hyperthermophilic protein. (2008) JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 0022-2836 1089-8638 378 1 264-272
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[20709020] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20709020, Kapcsolat: 20709020
Gondeau C et al. Differences in the transient kinetics of the binding of D-ADP and its mirror image L-ADP to human 3-phosphoglycerate kinase revealed by the presence of 3-phosphoglycerate. (2008) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 47 11 3462-3473, 151766
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[151766]
  1. Palmai Z et al. An Allosteric Signaling Pathway of Human 3-Phosphoglycerate Kinase from Force Distribution Analysis. (2014) PLOS COMPUTATIONAL BIOLOGY 1553-734X 1553-7358 10 1
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[2558924] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 2558924, Kapcsolat: 23835597
  2. Furdui CM. Detection of novel enzyme intermediates. (2010) Megjelent: Comprehensive Natural Products II: Chemistry and Biology pp. 663-688
    Könyvrészlet/Könyvfejezet (Könyvrészlet)/Tudományos[24259206] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 24259206, Kapcsolat: 24259206
Gondeau C et al. Molecular basis for the lack of enantioselectivity of human 3-phosphoglycerate kinase. (2008) NUCLEIC ACIDS RESEARCH 0305-1048 1362-4962 36 11 3620-3629, 151765
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[151765]
  1. Fu Q. et al. Phosphoglycerate kinase 1 (PGK1) in cancer: A promising target for diagnosis and therapy. (2020) LIFE SCIENCES 0024-3205 256
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[31345165] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 31345165, Kapcsolat: 29034690
  2. Nogara P.A. et al. Methylmercury's chemistry: From the environment to the mammalian brain. (2019) BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-GENERAL SUBJECTS 0304-4165 1872-8006
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30835045] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 30835045, Kapcsolat: 28340476
  3. Liberta Falk et al. Cryo-EM fibril structures from systemic AA amyloidosis reveal the species complementarity of pathological amyloids. (2019) NATURE COMMUNICATIONS 2041-1723 10
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30704629] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 30704629, Kapcsolat: 28192527
  4. Bilsland A.E. et al. A Novel Pyrazolopyrimidine Ligand of Human PGK1 and Stress Sensor DJ1 Modulates the Shelterin Complex and Telomere Length Regulation. (2019) NEOPLASIA 1522-8002 1476-5586 21 9 893-907
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30835043] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 30835043, Kapcsolat: 28340475
  5. Fiorillo Annarita et al. The phosphoglycerate kinase 1 variants found in carcinoma cells display different catalytic activity and conformational stability compared to the native enzyme. (2018) PLOS ONE 1932-6203 13 7
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[27552470] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 27552470, Kapcsolat: 27552364
  6. Hasan M et al. NTyroSite: computational identification of protein nitrotyrosine sites using sequence evolutionary features. (2018) MOLECULES 1420-3049 23 7 1-17
    Folyóiratcikk/Tudományos[27701355] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 27701355, Kapcsolat: 27701355
  7. Xia Jie et al. Virtual Screening against Phosphoglycerate Kinase 1 in Quest of Novel Apoptosis Inhibitors. (2017) MOLECULES 1420-3049 22 6
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26880021] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 26880021, Kapcsolat: 26739135
  8. Valentini G et al. Protein stability, folding and misfolding in human PGK1 deficiency. (2013) BIOMOLECULES 2218-273X 3 4 1030-1052
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26974203] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 26974203, Kapcsolat: 26974118
  9. Wellner A et al. Mechanisms of Protein Sequence Divergence and Incompatibility. (2013) PLOS GENETICS 1553-7390 1553-7404 9 7
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[23392647] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23392647, Kapcsolat: 23392647
  10. Bowler Matthew W. Conformational dynamics in phosphoglycerate kinase, an open and shut case?. (2013) FEBS LETTERS 0014-5793 1873-3468 587 13 1878-1883
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25646606] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 25646606, Kapcsolat: 23392648
  11. Chiarelli Laurent R et al. Molecular Insights on Pathogenic Effects of Mutations Causing Phosphoglycerate Kinase Deficiency. (2012) PLOS ONE 1932-6203 7 2
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[22827089] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22827089, Kapcsolat: 22827089
  12. Zheng Heping et al. Crystal structures of putative phosphoglycerate kinases from B. anthracis and C. jejuni. (2012) JOURNAL OF STRUCTURAL AND FUNCTIONAL GENOMICS 1345-711X 1570-0267 13 1 15-26
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[22827090] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22827090, Kapcsolat: 22827090
  13. Foster Michael et al. Looking glass mechanism-based inhibition of peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase. (2011) TETRAHEDRON-ASYMMETRY 0957-4166 1362-511X 22 3 283-293
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[22827092] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22827092, Kapcsolat: 22827092
  14. Marston James P et al. Structural Tightening and Interdomain Communication in the Catalytic Cycle of Phosphoglycerate Kinase. (2010) JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 0022-2836 1089-8638 396 2 345-360
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[23166744] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23166744, Kapcsolat: 22827098
  15. Deville-Bonne D et al. Human and viral nucleoside/nucleotide kinases involved in antiviral drug activation: Structural and catalytic properties. (2010) ANTIVIRAL RESEARCH 0166-3542 86 1 101-120
    Folyóiratcikk[23168538] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23168538, Kapcsolat: 23168538
  16. Gloor Gregory B et al. Functionally Compensating Coevolving Positions Are Neither Homoplasic Nor Conserved in Clades. (2010) MOLECULAR BIOLOGY AND EVOLUTION 0737-4038 1537-1719 27 5 1181-1191
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[22827100] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22827100, Kapcsolat: 22827100
  17. Anderson DL. Clevudine for hepatitis B. (2009) DRUGS OF TODAY 1699-3993 45 5 331-350
    Folyóiratcikk[23168539] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23168539, Kapcsolat: 23168539
Portoro I et al. Towards a novel haemoglobin-based oxygen carrier: Euro-PEG-Hb, physico-chemical properties, vasoactivity and renal filtration. (2008) BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-PROTEINS AND PROTEOMICS 1570-9639 1784 10 1402-1409, 1731242
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1731242]
  1. Abdellatif A.A.H.. Identification of somatostatin receptors using labeled PEGylated octreotide, as an active internalization. (2019) DRUG DEVELOPMENT AND INDUSTRIAL PHARMACY 0363-9045 1520-5762 45 10 1707-1715
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30835048] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 30835048, Kapcsolat: 28340480
  2. Matsuhira T et al. Analysis of Dimeric αβ Subunit Exchange between PEGylated and Native Hemoglobins (α2β2 Tetramer) in an Equilibrated State by Intramolecular ββ-Cross-Linking. (2018) BIOMACROMOLECULES 1525-7797 1526-4602 19 8 3412-3420
    Folyóiratcikk/Tudományos[27701290] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 27701290, Kapcsolat: 27701290
  3. Wang Y et al. Structural, functional and physiochemical properties of dextran-bovine hemoglobin conjugate as a hemoglobin-based oxygen carrier. (2017) PROCESS BIOCHEMISTRY 1359-5113 1873-3298 60 67-73
    Folyóiratcikk/Tudományos[26973634] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 26973634, Kapcsolat: 26973634
  4. Scurtu F et al. Periodate-oxidized alginate as polycondensation reagent for hemoglobin. (2017) STUDIA UNIVERSITATIS BABES-BOLYAI CHEMIA 1224-7154 2065-9520 62 4 59-66
    Folyóiratcikk/Tudományos[27168091] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 27168091, Kapcsolat: 27168091
2020-10-20 01:17