BAGLEY K et al. Fourier transform infrared difference spectroscopy of bacteriorhodopsin and its photoproducts.. (1982) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 79 4972-4976, 1907880
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1907880]
  1. Lorenz-Fonfria V.A.. Infrared Difference Spectroscopy of Proteins: From Bands to Bonds. (2020) CHEMICAL REVIEWS 0009-2665 1520-6890 120 7 3466-3576
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[31342046] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 31342046, Kapcsolat: 29200966
  2. Ito Shota et al. Potential Second-Harmonic Ghost Bands in Fourier Transform Infrared (FT-IR) Difference Spectroscopy of Proteins. (2018) APPLIED SPECTROSCOPY 0003-7028 72 6 956-963
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[27525174] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 27525174, Kapcsolat: 27525174
  3. Rothschild Kenneth J. The early development and application of FTIR difference spectroscopy to membrane proteins: A personal perspective. (2016) BIOMEDICAL SPECTROSCOPY AND IMAGING 2212-8794 2212-8808 5 3 231-267
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26271265] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 26271265, Kapcsolat: 26185950
  4. Inoue Keiichi et al. A natural light-driven inward proton pump. (2016) NATURE COMMUNICATIONS 2041-1723 7
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26361132] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 26361132, Kapcsolat: 26361132
  5. Ogren JI et al. Comparison of the Structural Changes Occurring during the Primary Phototransition of Two Different Channelrhodopsins from Chlamydomonas Algae. (2015) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 54 2 377-388
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24686686] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 24686686, Kapcsolat: 24686686
  6. Grote M et al. Of ion pumps, sensors and channels - Perspectives on microbial rhodopsins between science and history. (2014) BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOENERGETICS 0005-2728 1879-2650 1837 5 533-545
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)[24093598] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 24093598, Kapcsolat: 24093598
  7. Dioumaev AK et al. Photocycle of Exiguobacterium sibiricum Rhodopsin Characterized by Low-Temperature Trapping in the IR and Time-Resolved Studies in the Visible. (2013) JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B 1520-6106 1520-5207 1089-5647 117 24 7235-7253
    Folyóiratcikk[23448458] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23448458, Kapcsolat: 23429983
  8. Saint Clair EC et al. Conformational changes in the archaerhodopsin-3 proton pump: detection of conserved strongly hydrogen bonded water networks. (2012) JOURNAL OF BIOLOGICAL PHYSICS 0092-0606 1573-0689 38 1 153-168
    Folyóiratcikk[22867637] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22867637, Kapcsolat: 22867637
  9. Groma GI et al. Vibrational Motions Associated with Primary Processes in Bacteriorhodopsin Studied by Coherent Infrared Emission Spectroscopy. (2011) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 100 6 1578-1586
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1921602] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 1921602, Kapcsolat: 22867638
  10. Smith SE et al. Differential laser-induced perturbation spectroscopy using a deep-ultraviolet excimer laser. (2011) OPTICS LETTERS 0146-9592 1539-4794 36 11 2116-2118
    Folyóiratcikk[22867639] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22867639, Kapcsolat: 22867639
  11. Dioumaev AK et al. Low-temperature ftir study of multiple k intermediates in the photocycles of bacteriorhodopsin and xanthorhodopsin. (2010) JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B 1520-6106 1520-5207 1089-5647 114 8 2920-2931
    Folyóiratcikk[22203192] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22203192, Kapcsolat: 22136964
  12. Gross R et al. Ultrafast protein conformational alterations in bacteriorhodopsin and its locked analogue br5.12. (2009) JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B 1520-6106 1520-5207 1089-5647 113 22 7851-7860
    Folyóiratcikk[22614733] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22614733, Kapcsolat: 22136965
  13. Wang JP et al. Rapid thermal tuning of chromophore structure in membrane protein. (2009) JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B 1520-6106 1520-5207 1089-5647 113 13 4184-4186
    Folyóiratcikk[22136966] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22136966, Kapcsolat: 22136966
  14. Gross R et al. Primary photoinduced protein response in bacteriorhodopsin and sensory rhodopsin ii. (2009) JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY 0002-7863 1520-5126 131 41 14868-14878
    Folyóiratcikk[22205896] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22205896, Kapcsolat: 22136967
  15. Khizroev S et al. Protein-based disk recording at areal densities beyond 10 terabits/in.(2). (2008) MRS BULLETIN 0883-7694 33 9 864-871
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[22136968] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 22136968, Kapcsolat: 22136968
  16. Amsden JJ et al. Different Structural Changes Occur in Blue- and Green-Proteorhodopsins during the Primary Photoreaction. (2008) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 47 44 11490-11498
    Folyóiratcikk[22136969] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22136969, Kapcsolat: 22136969
  17. Rupenyan A et al. Characterization of the primary photochemistry of proteorhodopsin with femtosecond spectroscopy. (2008) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 94 10 4020-4030
    Folyóiratcikk[22295388] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22295388, Kapcsolat: 22136970
  18. Efremov R et al. Time-resolved microspectroscopy on a single crystal of bacteriorhodopsin reveals lattice-induced differences in the photocycle kinetics. (2006) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 91 1441-1451
    Folyóiratcikk[22161837] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22161837, Kapcsolat: 22136971
  19. Bondar AN et al. Structural and energetic determinants of primary proton transfer in bacteriorhodopsin. (2006) PHOTOCHEM PHOTOBIOL SCI 5 547-552
    Folyóiratcikk[22150248] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22150248, Kapcsolat: 22136972
  20. Furutani Y et al. Assignment of the hydrogen-out-of-plane and -in-plane vibrations of the retinal chromophore in the K intermediate of pharaonis phoborhodopsin. (2006) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 45 11836-11843
    Folyóiratcikk[22136973] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22136973, Kapcsolat: 22136973
  21. Bergo V et al. Structural changes in the photoactive site of proteorhodopsin during the primary photoreaction. (2004) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 43 9075-9083
    Folyóiratcikk[22144899] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22144899, Kapcsolat: 22136974
  22. Xiao YW et al. Role of arginine-82 in fast proton release during the bacteriorhodopsin photocycle: A time-resolved FT-IR study of purple membranes containing N-15-labeled arginine. (2004) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 43 12809-12818
    Folyóiratcikk[22161879] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22161879, Kapcsolat: 22136975
  23. Krasnoholovets VV et al. PROTON TRANSFER AND COHERENT PHENOMENA IN MOLECULAR STRUCTURES WITH HYDROGEN BONDS. (2003) ADVANCES IN CHEMICAL PHYSICS 0065-2385 125 351-548
    Folyóiratcikk[23392575] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23392575, Kapcsolat: 22136976
  24. Bergo V et al. Methionine changes in bacteriorhodopsin detected by FTIR and cell-free selenomethionine substitution. (2003) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 84 2 960-966
    Folyóiratcikk[23429984] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23429984, Kapcsolat: 23429984
  25. Hayashi S et al. Structural changes during the formation of early intermediates in the bacteriorhodopsin photocycle. (2002) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 83 1281-1297
    Folyóiratcikk[22161935] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22161935, Kapcsolat: 22136977
  26. Bergo V et al. A Fourier transform infrared study of Neurospora rhodopsin: Similarities with archaeal rhodopsins. (2002) PHOTOCHEMISTRY AND PHOTOBIOLOGY 0031-8655 1751-1097 76 341-349
    Folyóiratcikk[22136978] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22136978, Kapcsolat: 22136978
  27. Kelemen L et al. Structural changes in bacteriorhodopsin during the photocycle measured by time-resolved polarized Fourier transform infrared spectroscopy. (2001) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 81 3577-3589
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1912070] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 1912070, Kapcsolat: 22136979
  28. Kim S et al. Reaction-induced FT-IR spectroscopic studies of biological energy conversion in oxygenic photosynthesis and transport. (2001) JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B 1520-6106 1520-5207 1089-5647 105 4072-4083
    Folyóiratcikk[22161978] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22161978, Kapcsolat: 22136980
  29. Terpugov EL et al. FTIR emission spectra of bacteriorhodopsin in a vibrational excited-state. (2001) BIOCHEMISTRY-MOSCOW 0006-2979 1608-3040 66 11 1315-1322
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[22142116] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22142116, Kapcsolat: 22136981
  30. Barry BA. FT-IR spectroscopic studies of the S state transitions. (2000) PHOTOSYNTHESIS RESEARCH 0166-8595 1573-5079 65 197-198
    Folyóiratcikk[22136982] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22136982, Kapcsolat: 22136982
  31. Betancourt FMH et al. Chemical and physical evidence for multiple functional steps comprising the M state of the bacteriorhodopsin photocycle. (2000) BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOENERGETICS 0005-2728 1879-2650 1460 1 106-118
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25467287] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 25467287, Kapcsolat: 23429985
  32. Kandori H et al. Structural-Change of Threonine-89 upon Photoisomerization in Bacteriorhodopsin as Revealed by Polarized FTIR Spectroscopy.. (1999) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 38 9676-9683
    Folyóiratcikk[22136984] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22136984, Kapcsolat: 22136984
  33. Terpugov EL et al. Studies of Chromophore Retinal Structure in Bacteriorhodopsin by Double-Beam Fourier-Transform Spectroscopy.. (1998) BIOFIZIKA 0006-3029 43 1002-1011
    Folyóiratcikk[22136985] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22136985, Kapcsolat: 22136985
  34. Kandori H et al. Protein structural changes in bacteriorhodopsin upon photoisomerization as revealed by polarized FTIR spectroscopy. (1998) JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B 1520-6106 1520-5207 1089-5647 102 40 7899-7905
    Folyóiratcikk[23429986] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23429986, Kapcsolat: 23429986
  35. Ludlam GJ et al. Similarity of Bacteriorhodopsin Structural-Changes Triggered by Chromophore Removal and Light-Driven Proton Transport.. (1997) FEBS LETTERS 0014-5793 1873-3468 407 285-288
    Folyóiratcikk[22136987] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22136987, Kapcsolat: 22136987
  36. Siebert F. Monitoring the mechanism of biological reactions by infrared spectroscopy. (1997) MICROCHIMICA ACTA 0026-3672 1436-5073 SU14 43-50
    Folyóiratcikk[23392960] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23392960, Kapcsolat: 23429987
  37. Riesle J et al. D38 is an essential part of the proton translocation pathway in bacteriorhodopsin. (1996) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 35 21 6635-6643
    Folyóiratcikk[23782212] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23782212, Kapcsolat: 22136989
  38. Logunov SL et al. Catalysis of the Retinal Subpicosecond Photoisomerization Process Ire Acid Purple Bacteriorhodopsin and Some Bacteriorhodopsin Mutants by Chloride-Ions.. (1996) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 71 1545-1553
    Folyóiratcikk[22136990] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22136990, Kapcsolat: 22136990
  39. Heberle J et al. ATR/FT-Ir Difference Spectroscopy of Biological Matter with Microsecond Time Resolution.. (1996) APPLIED SPECTROSCOPY 0003-7028 50 588-596
    Folyóiratcikk[22136991] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22136991, Kapcsolat: 22136991
  40. GANEA C et al. Substates in bacteriorhodpsin photocycle.. (1995) ELECTRO- AND MAGNETOBIOLOGY 1061-9526 1536-8386 14 229-241
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1906088] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 1906088, Kapcsolat: 22136992
  41. Ludlam CFC et al. Site-Directed Isotope Labeling and ATR-FTIR Difference Spectroscopy of Bacteriorhodopsin - The Peptide Carbonyl Group of Tyr-185 Is Structurally Active During the Br-)N- Transition.. (1995) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 34 2-6
    Folyóiratcikk[22142138] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22142138, Kapcsolat: 22136993
  42. Krasnogholovets et al. Molecular Mechanism of Light-Induced Proton Transport in Bacteriorhodopsin.. (1995) JOURNAL OF MOLECULAR STRUCTURE 0022-2860 355 219-228
    Folyóiratcikk[22136994] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22136994, Kapcsolat: 22136994
  43. Austin RH et al. Low-Temperature Spectroscopy.. (1995) METHODS IN ENZYMOLOGY 0076-6879 1557-7988 246 131-168
    Folyóiratcikk[22136995] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22136995, Kapcsolat: 22136995
  44. Bagley KA et al. Infrared-Detectable Groups Sense Changes in Charge-Density on the Nickel Center in Hydrogenase from Chromatium- Vinosum.. (1995) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 34 5527-5535
    Folyóiratcikk[22136996] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22136996, Kapcsolat: 22136996
  45. Methot N et al. Secondary Structure of the Nicotinic Acetylcholine- Receptor - Implications for Structural Models of a Ligand- Gated Ion-Channel.. (1994) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 33 7709-7717
    Folyóiratcikk[22136997] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22136997, Kapcsolat: 22136997
  46. SONG Q et al. REORIENTATIONS IN THE BACTERIORHODOPSIN PHOTOCYCLE. (1994) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 33 47 14026-14033
    Folyóiratcikk[22604775] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22604775, Kapcsolat: 22136998
  47. Rath P et al. Photoactivation of Rhodopsin Involves Alterations in Cysteine Side-Chains - Detection of an S-H Band in the Meta-I-)Meta-II FTIR Difference Spectrum.. (1994) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 66 2085-2091
    Folyóiratcikk[22136999] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 22136999, Kapcsolat: 22136999
  48. SZARAZ S et al. pH induced structural changes in bacteriorhodopsin studied by Fourier transform infrared spectroscopy.. (1994) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 67 1706-1712
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1905815] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 1905815, Kapcsolat: 22137000
  49. Spudich JL. New Tool for Spectroscopists.. (1994) NATURE STRUCTURAL BIOLOGY 1072-8368 1545-9993 1 495-496
    Folyóiratcikk[22137001] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137001, Kapcsolat: 22137001
  50. Li JR et al. Biphasic Photocurrent of a Photocell Containing Retinal Langmuir-Blodgett-Film.. (1994) BIOSENSORS & BIOELECTRONICS 0956-5663 9 147-150
    Folyóiratcikk[22137002] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137002, Kapcsolat: 22137002
  51. Sonar S et al. Static and Time-Resolved Absorption-Spectroscopy of the Bacteriorhodopsin Mutant Tyr-185-)Phe - Evidence for an Equilibrium Between Br(570) and an O-Like Species.. (1993) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 32 2263-2271
    Folyóiratcikk[22139786] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22139786, Kapcsolat: 22137003
  52. Ujj L et al. Picosecond Resonance Coherent Anti-Stokes-Raman Spectroscopy of Light- and Dark-Adapted Bacteriorhodopsin.. (1993) ISRAEL JOURNAL OF CHEMISTRY 0021-2148 33 207-214
    Folyóiratcikk[22137004] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137004, Kapcsolat: 22137004
  53. Livnah N et al. Model Compounds Can Mimic Spectroscopic Properties of Bovine Rhodopsin.. (1993) JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY 0002-7863 1520-5126 115 351-353
    Folyóiratcikk[22137005] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137005, Kapcsolat: 22137005
  54. He YW et al. FTIR Difference Spectroscopy of the Bacteriorhodopsin Mutant Tyr-185-)Phe - Detection of a Stable O-Like Species and Characterization of Its Photocycle at Low-Temperature.. (1993) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 32 2282-2290
    Folyóiratcikk[22142157] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22142157, Kapcsolat: 22137006
  55. Rath P et al. Fourier-Transform Raman-Spectroscopy of the Bacteriorhodopsin Mutant Tyr-185-)Phe - Formation of a Stable O-Like Species During Light Adaptation and Detection of Its Transient N-Like Photoproduct.. (1993) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 32 2272-2281
    Folyóiratcikk[22137007] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137007, Kapcsolat: 22137007
  56. Baenziger JE et al. Fourier-Transform Infrared Difference Spectroscopy of the Nicotinic Acetylcholine-Receptor - Evidence for Specific Protein Structural-Changes upon Desensitization.. (1993) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 32 5448-5454
    Folyóiratcikk[22137008] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137008, Kapcsolat: 22137008
  57. RATH P et al. FOURIER-TRANSFORM INFRARED DIFFERENCE SPECTROSCOPY OF RHODOPSIN MUTANTS - LIGHT ACTIVATION OF RHODOPSIN CAUSES HYDROGEN-BONDING CHANGE IN RESIDUE ASPARTIC ACID-83 DURING META-II FORMATION. (1993) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 32 39 10277-10282
    Folyóiratcikk[23429988] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23429988, Kapcsolat: 23429988
  58. Gibson NJ et al. Evidence for Unbenignant Nature of Glucose as a Replacement for Water in Purple Membrane.. (1993) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 64 1434-1444
    Folyóiratcikk[22142158] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22142158, Kapcsolat: 22137010
  59. ROTHSCHILD KJ et al. ASP(96) DEPROTONATION AND TRANSMEMBRANE ALPHA-HELICAL STRUCTURAL-CHANGES IN BACTERIORHODOPSIN. (1993) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 268 36 27046-27052
    Folyóiratcikk[21652022] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21652022, Kapcsolat: 22137011
  60. ROTHSCHILD KJ et al. VIBRATIONAL SPECTROSCOPY OF BACTERIORHODOPSIN MUTANTS - EVIDENCE THAT THR-46 AND THR-89 FORM PART OF A TRANSIENT NETWORK OF HYDROGEN-BONDS. (1992) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 267 3 1615-1622
    Folyóiratcikk[23429989] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23429989, Kapcsolat: 23429989
  61. Ikonen M et al. Study of Photocycle and Spectral Properties of Bacteriorhodopsin in Langmuir-Blodgett-Films.. (1992) THIN SOLID FILMS 0040-6090 213 277-284
    Folyóiratcikk[22139800] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22139800, Kapcsolat: 22137013
  62. Diller R et al. Picosecond Dynamics of Bacteriorhodopsin, Probed by Time- Resolved Infrared-Spectroscopy.. (1992) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 31 5567-5572
    Folyóiratcikk[22142170] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22142170, Kapcsolat: 22137014
  63. ELSAYED MA. ON THE MOLECULAR MECHANISMS OF THE SOLAR TO ELECTRIC ENERGY-CONVERSION BY THE OTHER PHOTOSYNTHETIC SYSTEM IN NATURE, BACTERIORHODOPSIN. (1992) ACCOUNTS OF CHEMICAL RESEARCH 0001-4842 1520-4898 25 7 279-286
    Folyóiratcikk[23429990] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23429990, Kapcsolat: 23429990
  64. Takei H et al. Low-Temperature FTIR Study of the Schiff-Base Reprotonation During the M to Br Backphotoreaction - AsP 85 Reprotonates 2 Distinct Types of Schiff-Base Species at Different Temperatures.. (1992) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 63 1643-1653
    Folyóiratcikk[22139657] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22139657, Kapcsolat: 22137016
  65. Baenziger JE et al. Incorporation of the Nicotinic Acetylcholine-Receptor into Planar Multilamellar Films - Characterization by Fluorescence and Fourier-Transform Infrared Difference Spectroscopy.. (1992) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 61 983-992
    Folyóiratcikk[22137017] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137017, Kapcsolat: 22137017
  66. Fahmy K et al. Identification of the Proton Acceptor of Schiff-Base Deprotonation in Bacteriorhodopsin - A Fourier-Transform- Infrared Study of the Mutant Asp85-)Glu in Its Natural Lipid Environment.. (1992) PHOTOCHEMISTRY AND PHOTOBIOLOG 56 1073-1083
    Folyóiratcikk/Tudományos[22137018] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137018, Kapcsolat: 22137018
  67. OREKHOV VY et al. H-1-NMR N-15-NMR STUDIES OF BACTERIORHODOPSIN HALOBACTERIUM-HALOBIUM - CONFORMATIONAL DYNAMICS OF THE 4-HELICAL BUNDLE. (1992) EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMISTRY 0014-2956 1432-1033 1742-464X 210 1 223-229
    Folyóiratcikk[23431312] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23431312, Kapcsolat: 23429991
  68. Rothschild KJ. FTIR Difference Spectroscopy of Bacteriorhodopsin - Toward a Molecular-Model.. (1992) JOURNAL OF BIOENERGETICS AND BIOMEMBRANES 0145-479X 1573-6881 24 147-167
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[22142176] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22142176, Kapcsolat: 22137020
  69. Olejnik J et al. A Proton Pathway with Large Proton Polarizability and the Proton Pumping Mechanism in Bacteriorhodopsin - Fourier- Transform Difference Spectra of Photoproducts of Bacteriorhodopsin and of Its Pentademethyl Analog.. (1992) JOURNAL OF MOLECULAR STRUCTURE 0022-2860 271 157-173
    Folyóiratcikk[22137021] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137021, Kapcsolat: 22137021
  70. Bousche O et al. VIBRATIONAL SPECTROSCOPY OF BACTERIORHODOPSIN MUTANTS - EVIDENCE THAT ASP-96 DEPROTONATES DURING THE M-]N TRANSITION. (1991) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 266 11063-11067
    Folyóiratcikk[22137022] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137022, Kapcsolat: 22137022
  71. DILLER R et al. ULTRAFAST INFRARED-SPECTROSCOPY OF BACTERIORHODOPSIN. (1991) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 60 1 286-289
    Folyóiratcikk[23429992] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23429992, Kapcsolat: 23429992
  72. MULLER KH et al. THE REACTION CYCLE OF BACTERIORHODOPSIN - AN ANALYSIS USING VISIBLE ABSORPTION, PHOTOCURRENT AND INFRARED TECHNIQUES. (1991) EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL 0175-7571 1432-1017 19 5 241-251
    Folyóiratcikk[23463763] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23463763, Kapcsolat: 23429993
  73. BRAIMAN MS et al. PROTEIN DYNAMICS IN THE BACTERIORHODOPSIN PHOTOCYCLE - SUBMILLISECOND FOURIER-TRANSFORM INFRARED-SPECTRA OF THE L-PHOTOINTERMEDIATES, M-PHOTOINTERMEDIATES, AND N-PHOTOINTERMEDIATES. (1991) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 88 6 2388-2392
    Folyóiratcikk[23431315] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 23431315, Kapcsolat: 23429994
  74. ORMOS P. Infrared spectroscopic demonstration of a conformational change in bacteriorhodopsin involved in proton pumping.. (1991) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 88 473-477
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1908940] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 1908940, Kapcsolat: 23429995
  75. Draheim JE et al. Dramatic Insitu Conformational Dynamics of the Transmembrane Protein Bacteriorhodopsin.. (1991) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 60 89-100
    Folyóiratcikk[22137029] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137029, Kapcsolat: 22137029
  76. Krautle R et al. The Photoreaction of Active-Site-Methylated Bacteriorhodopsin - An Investigation Using Static and Time-Resolved Infrared Difference Spectroscopy.. (1990) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 29 3915-3923
    Folyóiratcikk[22137030] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137030, Kapcsolat: 22137030
  77. Herzfeld J et al. Solid-State C-13 NMR-Study of Tyrosine Protonation in Dark-Adapted Bacteriorhodopsin.. (1990) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 29 5567-5574
    Folyóiratcikk[22137031] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137031, Kapcsolat: 22137031
  78. Degroot Hjm et al. SOLID-STATE C-13 AND N-15 NMR-STUDY OF THE LOW PH FORMS OF BACTERIORHODOPSIN. (1990) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 29 6873-6883
    Folyóiratcikk[22139824] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22139824, Kapcsolat: 22137032
  79. Siebert F. Resonance Raman and Infrared Difference Spectroscopy of Retinal Proteins.. (1990) METHODS IN ENZYMOLOGY 0076-6879 1557-7988 189 123-136
    Folyóiratcikk[22137033] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137033, Kapcsolat: 22137033
  80. Moss D et al. Redox-Linked Conformational-Changes in Proteins Detected by a Combination of Infrared-Spectroscopy and Protein Electrochemistry - Evaluation of the Technique with Cytochrome-C.. (1990) EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMIST 187 565-572
    Folyóiratcikk[22137034] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137034, Kapcsolat: 22137034
  81. Boehm MF et al. Photoaffinity-Labeling Studies of Bacteriorhodopsin with (15-3H)-3-Diazo-4-Keto-All-Trans-Retinal.. (1990) JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMIC 112 7779-7782
    Folyóiratcikk[22137035] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137035, Kapcsolat: 22137035
  82. Bitting HC et al. On the Multiple Cycles of Bacteriorhodopsin At High pH.. (1990) PHOTOCHEMISTRY AND PHOTOBIOLOG 51 593-598
    Folyóiratcikk/Tudományos[22139679] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22139679, Kapcsolat: 22137036
  83. Birge RR. NATURE OF THE PRIMARY PHOTOCHEMICAL EVENTS IN RHODOPSIN AND BACTERIORHODOPSIN. (1990) BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA 0006-3002 1016 293-327
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[12065567] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 12065567, Kapcsolat: 22137037
  84. Dencher NA et al. Light-Adapted and Dark-Adapted Bacteriorhodopsin, a Time-Resolved Neutron-Diffraction Study.. (1990) BBA-GENE STRUCT EXPRESS 1026 51-56
    Folyóiratcikk[22137038] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137038, Kapcsolat: 22137038
  85. Siebert F et al. Infrared-Spectroscopy of Phytochrome and Model Pigments.. (1990) EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMIST 194 921-928
    Folyóiratcikk[22140238] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22140238, Kapcsolat: 22137039
  86. Rothschild KJ et al. Vibrational Spectroscopy of Bacteriorhodopsin Mutants .3. Chromophore Isomerization Perturbs Tryptophan-86.. (1989) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 28 7052-7059
    Folyóiratcikk[22137041] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137041, Kapcsolat: 22137041
  87. Nakagawa M et al. Transient Resonance Raman-Spectra of Neutral and Alkaline Bacteriorhodopsin Photointermediates Observed with a Double-Beam Flow Apparatus - Presence of Very Fast Decaying M412.. (1989) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 28 1347-1352
    Folyóiratcikk[22137042] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137042, Kapcsolat: 22137042
  88. Burghaus PA et al. The Chromophore Retinal Hinders Passive Proton Hydroxide Ion Translocation Through Bacteriorhodopsin.. (1989) ARCHIVES OF BIOCHEMISTRY AND BIOPHYSICS 0003-9861 1096-0384 275 395-409
    Folyóiratcikk[22137043] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137043, Kapcsolat: 22137043
  89. Ottolenghi M et al. SYNTHETIC RETINALS AS PROBES FOR THE BINDING-SITE AND PHOTOREACTIONS IN RHODOPSINS. (1989) JOURNAL OF MEMBRANE BIOLOGY 0022-2631 1432-1424 112 193-212
    Folyóiratcikk[22139836] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22139836, Kapcsolat: 22137044
  90. Dencher NA et al. Structural-Changes in Bacteriorhodopsin During Proton Translocation Revealed by Neutron-Diffraction.. (1989) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL AC 86 7876-7879
    Folyóiratcikk[22137045] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137045, Kapcsolat: 22137045
  91. Atkinson GH et al. Picosecond Time-Resolved Resonance Raman-Spectroscopy of the Initial Trans to Cis Isomerization in the Bacteriorhodopsin Photocycle.. (1989) CHEMICAL PHYSICS 0301-0104 131 1-15
    Folyóiratcikk[22137046] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137046, Kapcsolat: 22137046
  92. Fahmy K et al. Photoisomerization in Bacteriorhodopsin Studied by FTIR, Linear Dichroism and Photoselection Experiments Combined with Quantum Chemical Theoretical-Analysis.. (1989) JOURNAL OF MOLECULAR STRUCTURE 0022-2860 214 257-288
    Folyóiratcikk[22137047] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137047, Kapcsolat: 22137047
  93. Degroot HJM et al. Nuclear Magnetic-Resonance Study of the Schiff-Base in Bacteriorhodopsin - Counterion Effects on the N-15 Shift Anisotropy.. (1989) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 28 3346-3353
    Folyóiratcikk[22137048] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137048, Kapcsolat: 22137048
  94. Gibson NJ et al. Nature of Forces Stabilizing the Transmembrane Protein Bacteriorhodopsin in Purple Membrane.. (1989) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 56 769-780
    Folyóiratcikk[22137049] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137049, Kapcsolat: 22137049
  95. Friedman N et al. Model Systems for Rhodopsins - The Photolysis of Protonated Retinal Schiff-Bases, Cyanine Dye, and Artificial Cyanine-Bacteriorhodopsin.. (1989) JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMIC 111 3203-3211
    Folyóiratcikk[22137050] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137050, Kapcsolat: 22137050
  96. Engelhard M et al. Magic Angle Sample Spinning C-13 Nuclear Magnetic-Resonance of Isotopically Labeled Bacteriorhodopsin.. (1989) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 28 3967-3975
    Folyóiratcikk[22137051] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137051, Kapcsolat: 22137051
  97. Breton J et al. Light-Induced Polarized Fourier-Transform Infrared-Spectroscopy of Bacteriorhodopsin - A Study of the M412 Intermediate by Photoselection.. (1989) BBA-GENE STRUCT EXPRESS 973 13-18
    Folyóiratcikk[22137052] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137052, Kapcsolat: 22137052
  98. Dunach M et al. FOURIER-TRANSFORM INFRARED STUDIES ON CATION BINDING TO NATIVE AND MODIFIED PURPLE MEMBRANES. (1989) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 28 8940-8945
    Folyóiratcikk[22139844] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22139844, Kapcsolat: 22137053
  99. Braiman MS et al. Vibrational Spectroscopy of Bacteriorhodopsin Mutants - Light-Driven Proton Transport Involves Protonation Changes of Aspartic-Acid Residue-85, Residue-96, and Residue-212.. (1988) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 27 8516-8520
    Folyóiratcikk[22137055] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137055, Kapcsolat: 22137055
  100. Krasnogolovets et al. The Mechanism of Bacteriorhodopsin Functioning .1. The Light-Induced Proton Throw-over by Retinal.. (1988) INTERNATIONAL JOURNAL OF QUANT 33 327-347
    Folyóiratcikk/Tudományos[22137056] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22137056, Kapcsolat: 22137056
2020-12-05 01:13