Malnasi Csizmadia. Purification and properties of caldesmon-like protein from molluscan smooth muscle.. (1994) COMPARATIVE BIOCHEMISTRY AND PHYSIOLOGY B-BIOCHEMISTRY & MOLECULAR BIOLOGY 1096-4959 1879-1107 108 59-63, 1074864
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1074864]
  1. Dobrzhanskaya AV et al. Molluscan smooth catch muscle contains calponin but not caldesmon. (2013) JOURNAL OF MUSCLE RESEARCH AND CELL MOTILITY 0142-4319 1573-2657 34 1 23-33
    Folyóiratcikk[23062138] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23062138, Kapcsolat: 23062138
  2. Matusovsky OS et al. Molluscan catch muscle myorod and its N-terminal peptide bind to F-actin and myosin in a phosphorylation-dependent manner. (2011) ARCHIVES OF BIOCHEMISTRY AND BIOPHYSICS 0003-9861 1096-0384 509 1 59-65
    Folyóiratcikk[21698625] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21698625, Kapcsolat: 21698625
  3. Sobieszek A et al. Myosin Kinase of Molluscan Smooth Muscle. Regulation by Binding of Calcium to the Substrate and Inhibition of Myorod and Twitchin Phosphorylation by Myosin. (2010) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 49 19 4191-4199
    Folyóiratcikk[21306145] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21306145, Kapcsolat: 21306145
  4. Galler S. Molecular basis of the catch state in molluscan smooth muscles: a catchy challenge. (2008) JOURNAL OF MUSCLE RESEARCH AND CELL MOTILITY 0142-4319 1573-2657 29 2-5 73-99
    Folyóiratcikk[20637735] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 20637735, Kapcsolat: 20486643
  5. Sobieszek A et al. Phosphorylation of myorod (catchin) by kinases tightly associated to molluscan and vertebrate smooth muscle myosins. (2006) ARCHIVES OF BIOCHEMISTRY AND BIOPHYSICS 0003-9861 1096-0384 454 2 197-205
    Folyóiratcikk[20285570] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20285570, Kapcsolat: 20227588
  6. Chantler PD. Chapter 4 Scallop adductor muscles: Structure and function. (2006) Developments in Aquaculture and Fisheries Science 0167-9309 35 C 229-316
    Folyóiratcikk/Tudományos[26861592] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 26861592, Kapcsolat: 22747568
  7. Hooper SL et al. Invertebrate muscles: Muscle specific genes and proteins. (2005) PHYSIOLOGICAL REVIEWS 0031-9333 1522-1210 85 1001-1060
    Folyóiratcikk[22064834] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22064834, Kapcsolat: 20227589
  8. Dabrowska R et al. Nonmuscle caldesmon: its distribution and involvement in various cellular processes. (2004) PROTOPLASMA 0033-183X 1615-6102 224 1-2 1-13
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24663111] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 24663111, Kapcsolat: 20227590
  9. Gagola M et al. Immunodetection and intracellular localization of caldesmon-like proteins in Amoeba proteus. (2003) PROTOPLASMA 0033-183X 1615-6102 222 1-2 75-83
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24663114] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 24663114, Kapcsolat: 20227591
  10. Royuela M et al. Characterization of several invertebrate muscle cell types: A comparison with vertebrate muscles. (2000) MICROSC RES TECHNIQUE 48 107-115
    Folyóiratcikk[20227592] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20227592, Kapcsolat: 20227592
  11. Shelud ko et al. A novel thick filament protein in smooth muscles of bivalve molluscs. (1999) COMPARATIVE BIOCHEMISTRY AND PHYSIOLOGY B-BIOCHEMISTRY & MOLECULAR BIOLOGY 1096-4959 1879-1107 122 3 277-285
    Folyóiratcikk[20286080] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20286080, Kapcsolat: 20227594
  12. Kumeiko VV. A new heat-stable protein of thick filaments from bivalve mollusk smooth muscles. (1999) RUSSIAN JOURNAL OF MARINE BIOLOGY 1063-0740 1573-9457 25 2 148-149
    Folyóiratcikk[22747569] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22747569, Kapcsolat: 22747569
  13. Krauze K et al. The first caldesmon-like protein in higher plants. (1998) BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS 0006-291X 1090-2104 247 576-579
    Folyóiratcikk[20227595] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20227595, Kapcsolat: 20227595
  14. Royuela M et al. Immunocytochemical electron microscopic study and Western blot analysis of caldesmon and calponin in striated muscle of the fruit fly Drosophila melanogaster and in several muscle cell types of the earthworm Eisenia foetida. (1997) EUROPEAN JOURNAL OF CELL BIOLOGY 0171-9335 1618-1298 72 90-94
    Folyóiratcikk[20227596] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20227596, Kapcsolat: 20227596
Malnasi Csizmadia et al. Dimerization of the head-rod junction of scallop myosin.. (1998) BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS 0006-291X 1090-2104 252 3 595-601, 1074836
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1074836]
  1. Chantler PD. Scallop Adductor Muscles: Structure and Function. (2016) Developments in Aquaculture and Fisheries Science 0167-9309 40 161-218
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26864247] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 26864247, Kapcsolat: 26861381
  2. Takagi Yasuharu et al. Myosin-10 produces its power-stroke in two phases and moves processively along a single actin filament under low load. (2014) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 111 18 E1833-E1842
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24664111] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 24664111, Kapcsolat: 24300749
  3. Quintero OA et al. Myosin X dimerization and its impact on cellular functions. (2012) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 109 43 17313-17314
    Folyóiratcikk[23062136] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23062136, Kapcsolat: 23062136
  4. Petzhold D et al. Auto-inhibitory effects of an IQ motif on protein structure and function. (2010) BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS 0006-291X 1090-2104 396 4 939-943
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[21306143] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 21306143, Kapcsolat: 21306143
  5. Nagy A et al. Extensibility of the Extended Tail Domain of Processive and Nonprocessive Myosin V Molecules. (2009) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 97 12 3123-3131
    Folyóiratcikk[21306144] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21306144, Kapcsolat: 21306144
  6. Hooper Scott et al. Invertebrate muscles: Thin and thick filament structure; molecular basis of contraction and its regulation, catch and asynchronous muscle. (2008) PROGRESS IN NEUROBIOLOGY: AN INTERNATIONAL REVIEW JOURNAL 0301-0082 1873-5118 86 2 72-127
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24842899] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 24842899, Kapcsolat: 20486646
  7. Blankenfeldt W et al. Crystal structures of human cardiac beta-myosin IIS2-Delta provide insight into the functional role of the S2 subfragment. (2006) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 103 17713-17717
    Folyóiratcikk[20227572] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20227572, Kapcsolat: 20227572
  8. Root DD et al. Coiled-coil nanomechanics and uncoiling and unfolding of the superhelix and alpha-helices of myosin. (2006) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 90 8 2852-2866
    Folyóiratcikk[20285542] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20285542, Kapcsolat: 20227573
  9. Chantler PD. Chapter 4 Scallop adductor muscles: Structure and function. (2006) Developments in Aquaculture and Fisheries Science 0167-9309 35 C 229-316
    Folyóiratcikk/Tudományos[26861592] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 26861592, Kapcsolat: 22352591
  10. Gundapaneni D et al. High flexibility of the actomyosin crossbridge resides in skeletal muscle myosin subfragment-2 as demonstrated by a new single molecule assay. (2005) JOURNAL OF STRUCTURAL BIOLOGY 1047-8477 1095-8657 149 2 117-126
    Folyóiratcikk[20285517] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20285517, Kapcsolat: 20227574
  11. Burkhard P et al. Coiled coils: a highly versatile protein folding motif. (2001) TR CELL BIOL 11 82-88
    Folyóiratcikk[20227577] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20227577, Kapcsolat: 20227577
  12. Podlubnaya ZA et al. Truncation of vertebrate striated muscle myosin light chains disturbs calcium-induced structural transitions in synthetic myosin filaments. (2000) JOURNAL OF STRUCTURAL BIOLOGY 1047-8477 1095-8657 131 225-233
    Folyóiratcikk[20227578] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20227578, Kapcsolat: 20227578
  13. Janes DP et al. Primary structure of myosin from the striated adductor muscle of the Atlantic scallop, Pecten maximus, and expression of the Regulatory Domain. (2000) JOURNAL OF MUSCLE RESEARCH AND CELL MOTILITY 0142-4319 1573-2657 21 5 415-422
    Folyóiratcikk[20286875] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20286875, Kapcsolat: 20227579
  14. Gollub J et al. Phosphorylation regulates the ADP-induced rotation of the light chain domain of smooth muscle myosin. (1999) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 38 10107-10118
    Folyóiratcikk[20227580] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20227580, Kapcsolat: 20227580
Malnasi Csizmadia A et al. Fluorescence measurements detect changes in scallop myosin regulatory domain.. (1999) EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMISTRY 0014-2956 1432-1033 1742-464X 261 2 452-458, 1074835
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1074835]
  1. Ikezaki Midori et al. Calreticulin protects insulin against reductive stress in vitro and in MIN6 cells. (2020) BIOCHIMIE 0300-9084 171 1-11
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[31428071] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 31428071, Kapcsolat: 29139103
  2. Saif Bassam et al. Sn-Triggered Two-Dimensional Fast Protein Assembly with Emergent Functions. (2019) ACS NANO 1936-0851 1936-086X 13 7 7736-7749
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30823752] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 30823752, Kapcsolat: 28328251
  3. Kolli Vidyalatha et al. Elucidating the Role of Val-Asn 95 and Arg-Gly 52 Mutations on Structure and Stability of Fibroblast Growth Factor Homologous Factor 2. (2019) PROTEIN AND PEPTIDE LETTERS 0929-8665 1875-5305 26 11 848-859
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[31004223] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 31004223, Kapcsolat: 28545080
  4. Khan Mohd. Adnan et al. Characterization of methylglyoxal-modified human IgG by physicochemical methods. (2018) JOURNAL OF BIOMOLECULAR STRUCTURE & DYNAMICS 0739-1102 1538-0254 36 12 3172-3183
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30469225] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 30469225, Kapcsolat: 27898944
  5. Tao Fei et al. Tuning Crystallization Pathways through the Mesoscale Assembly of Biomacromolecular Nanocrystals. (2017) ANGEWANDTE CHEMIE-INTERNATIONAL EDITION 1433-7851 1521-3773 56 43 13440-13444
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[27054979] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 27054979, Kapcsolat: 27054979
  6. Chantler PD. Scallop Adductor Muscles: Structure and Function. (2016) Developments in Aquaculture and Fisheries Science 0167-9309 40 161-218
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26864247] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 26864247, Kapcsolat: 26861377
  7. Sapienza Paul J et al. An Ancestral Tryptophanyl-tRNA Synthetase Precursor Achieves High Catalytic Rate Enhancement without Ordered Ground-State Tertiary Structures. (2016) ACS CHEMICAL BIOLOGY 1554-8929 1554-8937 11 6 1661-1668
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25986883] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 25986883, Kapcsolat: 25986883
  8. Zhang Y et al. Inverse interaction between tropomyosin and phosphorylated myosin in the presence or absence of caldesmon. (2013) ACTA BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA SINICA 1672-9145 1745-7270 45 7 601-606
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)[23793135] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23793135, Kapcsolat: 23793135
  9. Ni Shaowei et al. Modification of Interface between Regulatory and Essential Light Chains Hampers Phosphorylation-dependent Activation of Smooth Muscle Myosin. (2012) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 287 26 22068-22079
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24842896] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 24842896, Kapcsolat: 22747944
  10. Hooper Scott et al. Invertebrate muscles: Thin and thick filament structure; molecular basis of contraction and its regulation, catch and asynchronous muscle. (2008) PROGRESS IN NEUROBIOLOGY: AN INTERNATIONAL REVIEW JOURNAL 0301-0082 1873-5118 86 2 72-127
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24842899] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 24842899, Kapcsolat: 20486650
  11. Chantler PD. Chapter 4 Scallop adductor muscles: Structure and function. (2006) Developments in Aquaculture and Fisheries Science 0167-9309 35 C 229-316
    Folyóiratcikk/Tudományos[26861592] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 26861592, Kapcsolat: 22747954
  12. Bódis E et al. Dynamic reorganization of the motor domain of myosin subfragment 1 in different nucleotide states.. (2003) EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMISTRY 0014-2956 1432-1033 1742-464X 270 24 4835-4845
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[244175] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 244175, Kapcsolat: 20227565
  13. Gorczyca WA et al. Ca2+ differently affects hydrophobic properties of guanylyl cyclase-activating proteins (GCAPs) and recoverin. (2003) ACTA BIOCHIMICA POLONICA 0001-527X 1734-154X 50 367-376
    Folyóiratcikk[20227566] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20227566, Kapcsolat: 20227566
  14. Janes DP et al. Primary structure of myosin from the striated adductor muscle of the Atlantic scallop, Pecten maximus, and expression of the Regulatory Domain. (2000) J MUSCLE RES CELL MOTIL 21 415-422
    Folyóiratcikk[20227568] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20227568, Kapcsolat: 20227568
Malnasi Csizmadia A et al. Resolution of conformational states of Dictyostelium myosin II motor domain using tryptophan (W501) mutants: implications for the open-closed transition identified by crystallography.. (2000) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 39 51 16135-16146, 1074834
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1074834]
  1. Caremani Marco et al. Low temperature traps myosin motors of mammalian muscle in a refractory state that prevents activation. (2019) JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY 0022-1295 1540-7748 151 11 1272-1286
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[31054837] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 31054837, Kapcsolat: 28623619
  2. Ranatunga K W. Temperature Effects on Force and Actin-Myosin Interaction in Muscle: A Look Back on Some Experimental Findings. (2018) INTERNATIONAL JOURNAL OF MOLECULAR SCIENCES 1661-6596 1422-0067 19 5
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[27558591] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 27558591, Kapcsolat: 27544426
  3. Ge Jinghua et al. Metal cation controls phosphate release in the myosin ATPase. (2017) PROTEIN SCIENCE 0961-8368 1469-896X 26 11 2181-2186
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[27063339] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 27063339, Kapcsolat: 27063339
  4. Rohde John A et al. Heart failure drug changes the mechanoenzymology of the cardiac myosin powerstroke. (2017) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 114 10 E1796-E1804
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26579257] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 26579257, Kapcsolat: 26545794
  5. Bloemink Marieke J et al. The Relay/Converter Interface Influences Hydrolysis of ATP by Skeletal Muscle Myosin II. (2016) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 291 4 1763-1773
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25781351] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 25781351, Kapcsolat: 25701330
  6. Chantler PD. Scallop Adductor Muscles: Structure and Function. (2016) Developments in Aquaculture and Fisheries Science 0167-9309 40 161-218
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26864247] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 26864247, Kapcsolat: 26864247
  7. Guo Peixuan et al. Biological Nanomotors with a Revolution, Linear, or Rotation Motion Mechanism. (2016) MICROBIOLOGY AND MOLECULAR BIOLOGY REVIEWS 1092-2172 80 1 161-186
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26004059] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 26004059, Kapcsolat: 26004059
  8. Liu Yingying et al. Omecamtiv Mecarbil Modulates the Kinetic and Motile Properties of Porcine beta-Cardiac Myosin. (2015) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 54 10 1963-1975
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25701332] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 25701332, Kapcsolat: 25701332
  9. Trivedia DV et al. Direct measurements of the coordination of lever arm swing and the catalytic cycle in myosin V. (2015) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 112 47 14593-14598
    Folyóiratcikk/Tudományos[25262213] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 25262213, Kapcsolat: 25701331
  10. Batters C et al. To understand muscle you must take it apartle. (2014) FRONTIERS IN PHYSIOLOGY 1664-042X 5
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24512570] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 24512570, Kapcsolat: 24263329
  11. Tkachev YV et al. Metal cation controls myosin and actomyosin kinetics. (2013) PROTEIN SCIENCE 0961-8368 1469-896X 22 12 1766-1774
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)[23793113] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23793113, Kapcsolat: 23793113
  12. Muretta JM et al. Direct real-time detection of the actin-activated power stroke within the myosin catalytic domain. (2013) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 110 18 7211-7216
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)[23793114] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23793114, Kapcsolat: 23793114
  13. Nagy NT et al. A subdomain interaction at the base of the lever allosterically tunes the mechanochemical mechanism of Myosin 5a.. (2013) PLOS ONE 1932-6203 8 5
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[2305233] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 2305233, Kapcsolat: 23793115
  14. Trivedi DV et al. Switch II Mutants Reveal Coupling between the Nucleotide- and Actin-Binding Regions in Myosin V. (2012) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 102 11 2545-2555
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)[23794185] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 23794185, Kapcsolat: 22748014
  15. Haithcock J et al. The Kinetic Mechanism of Mouse Myosin VIIA. (2011) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 286 11 8819-8828
    Folyóiratcikk[22748017] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22748017, Kapcsolat: 22748017
  16. Nesmelov YE et al. Structural kinetics of myosin by transient time-resolved FRET. (2011) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 108 5 1891-1896
    Folyóiratcikk[21683318] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21683318, Kapcsolat: 21306105
  17. Takacs B et al. Myosin cleft closure determines the energetics of the actomyosin interaction. (2011) FASEB JOURNAL 0892-6638 1530-6860 25 1 111-121
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1463162] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 1463162, Kapcsolat: 21306106
  18. Adamek N et al. Myo1c mutations associated with hearing loss cause defects in the interaction with nucleotide and actin. (2011) CELLULAR AND MOLECULAR LIFE SCIENCES 1420-682X 1420-9071 68 1 139-150
    Folyóiratcikk[21306107] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21306107, Kapcsolat: 21306107
  19. Koubassova NA et al. Molecular mechanism of actin-myosin motor in muscle. (2011) BIOCHEMISTRY-MOSCOW 0006-2979 1608-3040 76 13 1484-1506
    Folyóiratcikk[22748019] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22748019, Kapcsolat: 22748019
  20. Zhang Y et al. Interaction between myosin and a trace amount of caldesmon. (2011) JOURNAL OF BIOCHEMISTRY 0021-924X 150 3 267-270
    Folyóiratcikk[22748020] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22748020, Kapcsolat: 22748020
  21. Adamek N et al. Modification of Loop 1 Affects the Nucleotide Binding Properties of Myo1c, the Adaptation Motor in the Inner Ear. (2010) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 49 5 958-971
    Folyóiratcikk[21306109] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 21306109, Kapcsolat: 21306109
  22. Vas M et al. Insight into the mechanism of domain movements and their role in enzyme function: example of 3-phosphoglycerate kinase. (2010) CURRENT PROTEIN AND PEPTIDE SCIENCE 1389-2037 1875-5550 11 2 118-147
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1447501] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 1447501, Kapcsolat: 21306111
  23. Nagy NT et al. Functional adaptation of the switch-2 nucleotide sensor enables rapid processive translocation by myosin-5. (2010) FASEB JOURNAL 0892-6638 1530-6860 24 11 4480-4490
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1921562] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 1921562, Kapcsolat: 21306112
  24. Ranatunga KW. Force and power generating mechanism(s) in active muscle as revealed from temperature perturbation studies. (2010) JOURNAL OF PHYSIOLOGY-LONDON 0022-3751 1469-7793 588 19 3657-3670
    Folyóiratcikk[21306113] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21306113, Kapcsolat: 21306113
  25. Ranatunga KW. Crossbridge Mechanism(s) Examined by Temperature Perturbation Studies on Muscle. (2010) Megjelent: MUSCLE BIOPHYSICS: FROM MOLECULES TO CELLS pp. 247-266
    Könyvrészlet[21306114] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21306114, Kapcsolat: 21306114
  26. Forgacs E et al. Switch 1 mutation S217A converts myosin V into a low duty ratio motor. (2009) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 284 4 2138-2149
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1148469] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 1148469, Kapcsolat: 21306116
  27. Agafonov RV et al. Structural dynamics of the myosin relay helix by time-resolved EPR and FRET. (2009) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 106 51 21625-21630
    Folyóiratcikk[21306117] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21306117, Kapcsolat: 21306117
  28. Xu SG et al. Stabilization of Helical Order in the Thick Filaments by Blebbistatin: Further Evidence of Coexisting Multiple Conformations of Myosin. (2009) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 96 9 3673-3681
    Folyóiratcikk[21306118] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 21306118, Kapcsolat: 21306118
  29. Thomas DD et al. Site-Directed Spectroscopic Probes of Actomyosin Structural Dynamics. (2009) ANNUAL REVIEW OF BIOPHYSICS 1936-122X 1936-1238 38 347-369
    Folyóiratcikk[21306119] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21306119, Kapcsolat: 21306119
  30. Nesmelov YE et al. Structure and dynamics of the force-generating domain of myosin probed by multifrequency electron paramagnetic resonance. (2008) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 95 1 247-256
    Folyóiratcikk[21210438] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 21210438, Kapcsolat: 20637676
  31. Agafonov RV et al. Muscle and nonmuscle myosins probed by a spin label at equivalent sites in the force-generating domain. (2008) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 105 36 13397-13402
    Folyóiratcikk[20637677] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20637677, Kapcsolat: 20637677
  32. Yang Y et al. Extensive conformational transitions are required to turn on ATP hydrolysis in myosin. (2008) JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 0022-2836 1089-8638 381 5 1407-1420
    Folyóiratcikk[20933230] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20933230, Kapcsolat: 20637678
  33. Adamek N et al. Calcium sensitivity of the cross-bridge cycle of Myo1c, the adaptation motor in the inner ear. (2008) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 105 15 5710-5715
    Folyóiratcikk[21204274] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 21204274, Kapcsolat: 20637679
  34. Koppole S et al. The structural coupling between ATPase activation and recovery stroke in the myosin II motor. (2007) STRUCTURE 0969-2126 1878-4186 15 7 825-837
    Folyóiratcikk[20933235] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20933235, Kapcsolat: 20301021
  35. Jahn W. The association of actin and myosin in the presence of gamma-amido-ATP proceeds mainly via a complex with myosin in the closed conformation. (2007) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 46 33 9654-9664
    Folyóiratcikk[20933237] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20933237, Kapcsolat: 20301020
  36. Yu HB et al. Mechanochemical coupling in the myosin motor domain. I. Insights from equilibrium active-site simulations. (2007) PLOS COMPUTATIONAL BIOLOGY 1553-734X 1553-7358 3 2 199-213
    Folyóiratcikk[20933243] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20933243, Kapcsolat: 20301018
  37. Yu H et al. Mechanochemical coupling in the myosin motor domain. II. Analysis of critical residues. (2007) PLOS COMPUTATIONAL BIOLOGY 1553-734X 1553-7358 3 2 214-230
    Folyóiratcikk[20933242] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20933242, Kapcsolat: 20301017
  38. Ito K et al. Kinetic mechanism of the fastest motor protein, Chara myosin. (2007) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 282 27 19534-19545
    Folyóiratcikk[21204914] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21204914, Kapcsolat: 20301019
  39. Halstead MF et al. An unusual transduction pathway in human tonic smooth muscle myosin. (2007) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 93 10 3555-3566
    Folyóiratcikk[20933411] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20933411, Kapcsolat: 20301022
  40. Lewis J et al. Temperature dependence of nucleotide association and kinetic characterization of Myo1b. (2006) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 45 11589-11597
    Folyóiratcikk[22202094] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 22202094, Kapcsolat: 20227513
  41. Schwarzl SM et al. Insights into the chemomechanical coupling of the myosin motor from simulation of its ATP hydrolysis mechanism. (2006) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 45 18 5830-5847
    Folyóiratcikk[20933462] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20933462, Kapcsolat: 20227515
  42. Chantler PD. Chapter 4 Scallop adductor muscles: Structure and function. (2006) Developments in Aquaculture and Fisheries Science 0167-9309 35 C 229-316
    Folyóiratcikk/Tudományos[26861592] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 26861592, Kapcsolat: 22748040
  43. Kambara T et al. A unique ATP hydrolysis mechanism of single-headed processive myosin, myosin IX. (2006) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 281 8 4949-4957
    Folyóiratcikk[21204232] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 21204232, Kapcsolat: 20227516
  44. Tóth Judit et al. Myosin V from Drosophila reveals diversity of motor mechanisms within the myosin V family. (2005) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 280 34 30594-30603
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1107988] [Jóváhagyott]
    Független, Idéző: 1107988, Kapcsolat: 20227520
  45. Geeves MA et al. Molecular mechanism of actomyosin-based motility. (2005) CELLULAR AND MOLECULAR LIFE SCIENCES 1420-682X 1420-9071 62 13 1462-1477
    Folyóiratcikk[20933470] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20933470, Kapcsolat: 20227517
  46. Kovacs M et al. Mechanism of action of myosin X, a membrane-associated molecular motor.. (2005) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 280 15 15071-15083
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1326202] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 1326202, Kapcsolat: 20227521
  47. van Duffelen M et al. Kinetics of structural changes in the relay loop and SH3 domain of myosin. (2005) BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS 0006-291X 1090-2104 329 2 563-572
    Folyóiratcikk[20933260] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20933260, Kapcsolat: 20227523
  48. Coupland ME et al. Endothermic force generation, temperature-jump experiments and effects of increased [MgADP] in rabbit psoas muscle fibres. (2005) JOURNAL OF PHYSIOLOGY-LONDON 0022-3751 1469-7793 567 2 471-492
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)[10342864] [Érvényesített]
    Független, Idéző: 10342864, Kapcsolat: 20227519
  49. Ohki T et al. Transmission of force and displacement within the myosin molecule. (2004) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 43 43 13707-13714
    Folyóiratcikk[20933053] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20933053, Kapcsolat: 20227527
  50. Onishi H et al. On the myosin catalysis of ATP hydrolysis. (2004) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 43 3757-3763
    Folyóiratcikk[20227535] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20227535, Kapcsolat: 20227535
  51. van Duffelen M et al. Nucleotide dependent intrinsic fluorescence changes of W29 and W36 in smooth muscle myosin. (2004) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 87 1767-1775
    Folyóiratcikk[20227529] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20227529, Kapcsolat: 20227529
  52. van den Bremer ETJ et al. Ligand-induced changes in the conformational dynamics of a bacterial cytotoxic endonuclease. (2004) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 43 14 4347-4355
    Folyóiratcikk[22589372] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22589372, Kapcsolat: 20227534
  53. Sato O et al. Human deafness mutation of myosin VI (C442Y) accelerates the ADP dissociation rate. (2004) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 279 28 28844-28854
    Folyóiratcikk[20933434] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20933434, Kapcsolat: 20227532
  54. Zoghbi ME et al. Helical order in tarantula thick filaments requires the "closed" conformation of the myosin head. (2004) JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 0022-2836 1089-8638 342 4 1223-1236
    Folyóiratcikk[20933268] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20933268, Kapcsolat: 20227528
  55. Yu LC et al. Helical order in myosin filaments and evidence for one ligand inducing multiple myosin conformations. (2004) ADVANCES IN EXPERIMENTAL MEDICINE AND BIOLOGY 0065-2598 538 305-316
    Folyóiratcikk/Tudományos[23793120] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23793120, Kapcsolat: 23793120
  56. Iorga B. Does phosphate release limit the ATPases of soleus myofibrils? Evidence that (A)M-ADP center dot P-i states predominate on the cross-bridge cycle. (2004) J MUSCLE RES CELL MOTIL 25 367-378
    Folyóiratcikk[20227524] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20227524, Kapcsolat: 20227524
  57. Li GH et al. Analysis of functional motions in Brownian molecular machines with an efficient block normal mode approach: Myosin-II and Ca2+-ATPase. (2004) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 86 2 743-763
    Folyóiratcikk[20933271] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20933271, Kapcsolat: 20227537
  58. Steffen W et al. The working stroke upon myosin-nucleotide complexes binding to actin. (2003) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 100 11 6434-6439
    Folyóiratcikk[20933273] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 20933273, Kapcsolat: 20227545
2020-09-20 19:40