Kaslik G et al. Effects of serpin binding on the target proteinase: Global stabilization, localized increased structural flexibility, and conserved hydrogen bonding at the active site. (1997) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 36 5455-5464, 1020392
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1020392]
  1. Sillen Machteld et al. Targeting PAI-1 in Cardiovascular Disease: Structural Insights Into PAI-1 Functionality and Inhibition. (2020) FRONTIERS IN CARDIOVASCULAR MEDICINE 2297-055X 7
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[31878541] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 31878541, Kapcsolat: 29857511
  2. Scott B.M. et al. Engineering the serpin α1-antitrypsin: A diversity of goals and techniques. (2020) PROTEIN SCIENCE 0961-8368 1469-896X 29 4 856-871
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[31414281] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 31414281, Kapcsolat: 28577287
  3. Mkaouar Hela et al. Serine protease inhibitors and human wellbeing interplay: new insights for old friends. (2019) PEERJ 2167-8359 7
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[31022419] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 31022419, Kapcsolat: 28577288
  4. Jendroszek Agnieszka et al. Biochemical and structural analyses suggest that plasminogen activators coevolved with their cognate protein substrates and inhibitors. (2019) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 294 10 3794-3805
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30706414] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 30706414, Kapcsolat: 28194302
  5. Weidle Ulrich H et al. Potential of Protein-based Anti-metastatic Therapy with Serpins and Inter alpha-Trypsin Inhibitors. (2018) CANCER GENOMICS & PROTEOMICS 1109-6535 15 4 225-238
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[27552393] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 27552393, Kapcsolat: 27552393
  6. Rao V V et al. On the folding of a structurally complex protein to its metastable active state. (2018) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 115 9 1998-2003
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[27300752] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 27300752, Kapcsolat: 27300752
  7. Jendroszek Agnieszka et al. Latency transition of plasminogen activator inhibitor type 1 is evolutionarily conserved. (2017) THROMBOSIS AND HAEMOSTASIS 0340-6245 117 9 1688-1699
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26908840] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 26908840, Kapcsolat: 26908840
  8. Gettins PGW et al. Inhibitory serpins. New insights into their folding, polymerization, regulation and clearance. (2016) BIOCHEMICAL JOURNAL 0264-6021 1470-8728 473 15 2273-2293
    Folyóiratcikk/Tudományos[26558214] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 26558214, Kapcsolat: 29857512
  9. Siriangkanakun S et al. Identification and characterization of alpha-I-proteinase inhibitor from common carp sarcoplasmic proteins. (2016) FOOD CHEMISTRY 0308-8146 192 1090-1097
    Folyóiratcikk/Tudományos[25226565] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 25226565, Kapcsolat: 25226565
  10. Saga G et al. Embelin binds to human neuroserpin and impairs its polymerisation. (2016) SCIENTIFIC REPORTS 2045-2322 6
    Folyóiratcikk/Tudományos[25477048] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 25477048, Kapcsolat: 25477048
  11. Jendrny C. Peptides as modulators of serpin action. (2015) Megjelent: The Serpin Family: Proteins with Multiple Functions in Health and Disease pp. 29-45
    Könyvrészlet/Könyvfejezet (Könyvrészlet)/Tudományos[25477049] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 25477049, Kapcsolat: 25477049
  12. Behrens MA et al. The shapes of Z-α1-antitrypsin polymers in solution support the c-terminal domain-swap mechanism of polymerization. (2014) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 107 8 1905-1912
    Folyóiratcikk/Tudományos[24300029] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 24300029, Kapcsolat: 24300029
  13. Glauser BF et al. Marine Sulfated Glycans with Serpin-Unrelated Anticoagulant Properties. (2013) ADVANCES IN CLINICAL CHEMISTRY 0065-2423 62 269-303
    Folyóiratcikk[23678788] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23678788, Kapcsolat: 23678788
  14. Glauser Bianca F. et al. Marine Sulfated Glycans with Serpin-Unrelated Anticoagulant Properties. (2013) Megjelent: ADVANCES IN CLINICAL CHEMISTRY, VOL 62 pp. 269-303
    Könyvrészlet/Könyvfejezet (Könyvrészlet)/Tudományos[31878545] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 31878545, Kapcsolat: 29857513
  15. Glauser BF. Marine sulfated glycans with an unusual serpin-independent anticoagulant activity. (2013) Megjelent: Marine Medicinal Glycomics pp. 155-180
    Könyvrészlet/Könyvfejezet (Könyvrészlet)/Tudományos[25477050] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 25477050, Kapcsolat: 25477050
  16. Bhakta Varsha et al. Expression screening of bacterial libraries of recombinant alpha-1 proteinase inhibitor variants for candidates with thrombin inhibitory capacity. (2013) JOURNAL OF BIOTECHNOLOGY 0168-1656 1873-4863 168 4 373-381
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25082056] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 25082056, Kapcsolat: 25082056
  17. Trelle MB et al. Hydrogen/deuterium exchange mass spectrometry reveals specific changes in the local flexibility of plasminogen activator inhibitor 1 upon binding to the somatomedin B domain of vitronectin. (2012) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 51 41 8256-8266
    Folyóiratcikk[23197052] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23197052, Kapcsolat: 23197052
  18. Dolmer K et al. How the Serpin alpha(1)-Proteinase Inhibitor Folds. (2012) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 287 15 12425-12432
    Folyóiratcikk/Tudományos[22912823] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 22912823, Kapcsolat: 22589833
  19. Stocks BB et al. Early hydrophobic collapse of α1-antitrypsin facilitates formation of a metastable state: Insights from oxidative labeling and mass spectrometry. (2012) JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 0022-2836 1089-8638 423 5 789-799
    Folyóiratcikk[23197053] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23197053, Kapcsolat: 23197053
  20. Huntington JA. Serpin structure, function and dysfunction. (2011) JOURNAL OF THROMBOSIS AND HAEMOSTASIS 1538-7933 1538-7836 9 26-34
    Folyóiratcikk/Tudományos[22912826] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 22912826, Kapcsolat: 21982780
  21. Olson ST et al. Regulation of Proteases by Protein Inhibitors of the Serpin Superfamily. (2011) PROGRESS IN MOLECULAR BIOLOGY AND TRANSLATIONAL SCIENCE 1877-1173 1878-0814 99 185-240
    Folyóiratcikk[21982781] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982781, Kapcsolat: 21982781
  22. Olson ST et al. Regulation of Proteases by Protein Inhibitors of the Serpin Superfamily. (2011) PROGRESS IN MOLECULAR BIOLOGY AND TRANSLATIONAL SCIENCE 1877-1173 1878-0814 99 185-240
    Folyóiratcikk/Tudományos[22913083] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 22913083, Kapcsolat: 23197054
  23. Olson Steven T. et al. Regulation of Proteases by Protein Inhibitors of the Serpin Superfamily. (2011) ISBN:9780123855046
    Könyv/Szakkönyv (Könyv)/Tudományos[31878547] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 31878547, Kapcsolat: 29857515
  24. Sarkar Anindya et al. Local Conformational Flexibility Provides a Basis for Facile Polymer Formation in Human Neuroserpin. (2011) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 101 7 1758-1765
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25842068] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 25842068, Kapcsolat: 21982782
  25. Sarkar A et al. Effects of glycosylation on the stability and flexibility of a metastable protein: The human serpin alpha(1)-antitrypsin. (2011) INTERNATIONAL JOURNAL OF MASS SPECTROMETRY 1387-3806 302 1-3 69-75
    Folyóiratcikk[21982783] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982783, Kapcsolat: 21982783
  26. Krishnan B et al. Dynamic local unfolding in the serpin alpha-1 antitrypsin provides a mechanism for loop insertion and polymerization. (2011) NATURE STRUCTURAL & MOLECULAR BIOLOGY 1545-9993 1545-9985 18 2 222-U288
    Folyóiratcikk[21982784] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982784, Kapcsolat: 21982784
  27. Ricagno S et al. Two Latent and Two Hyperstable Polymeric Forms of Human Neuroserpin. (2010) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 99 10 3402-3411
    Folyóiratcikk[21256338] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21256338, Kapcsolat: 21256338
  28. Osváth S et al. Thermodynamics and Kinetics of the Pressure Unfolding of Phosphglycerate Kinase. (2010) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 48 10146-10150
    Folyóiratcikk[21055948] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21055948, Kapcsolat: 21055948
  29. Ebbinghaus S et al. Protein folding stability and dynamics imaged in a living cell. (2010) NATURE METHODS 1548-7091 1548-7105 7 4 319-323
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[21954555] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 21954555, Kapcsolat: 21055944
  30. Huntington JA et al. Molecular contortionism - on the physical limits of serpin 'loop-sheet' polymers. (2010) BIOLOGICAL CHEMISTRY 1431-6730 1437-4315 391 8 973-982
    Folyóiratcikk[21982708] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982708, Kapcsolat: 21982708
  31. Braun BC et al. Effect of mutations of the human serpin protein corticosteroid-binding globulin on cortisol-binding, thermal and protease sensitivity. (2010) JOURNAL OF STEROID BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY 0960-0760 1879-1220 120 1 30-37
    Folyóiratcikk[21982709] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982709, Kapcsolat: 21982709
  32. Dupont DM et al. Biochemical properties of plasminogen activator inhibitor-1. (2009) FRONTIERS IN BIOSCIENCE-LANDMARK 1093-9946 1093-4715 14 1337-1361
    Folyóiratcikk/Tudományos[22912849] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 22912849, Kapcsolat: 21982710
  33. Volovyk Z et al. A rationally designed heparin, M118, has anticoagulant activity similar to unfractionated heparin and different from Lovenox in a cell-based model of thrombin generation. (2009) JOURNAL OF THROMBOSIS AND THROMBOLYSIS 0929-5305 28 2 132-139
    Folyóiratcikk[21982711] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982711, Kapcsolat: 21982711
  34. Didier M. Soluble proteins of beer. (2008) Megjelent: Beer in Health and Disease Prevention pp. 265-271
    Könyvrészlet/Könyvfejezet (Könyvrészlet)/Tudományos[25477051] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 25477051, Kapcsolat: 25477051
  35. Zheng XJ et al. Complementary structural mass spectrometry techniques reveal local dynamics in functionally important regions of a metastable serpin. (2008) STRUCTURE 0969-2126 1878-4186 16 1 38-51
    Folyóiratcikk/Tudományos[22912854] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 22912854, Kapcsolat: 21982712
  36. Zhang QW et al. A structural basis for loop C-sheet polymerization in serpins. (2008) JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 0022-2836 1089-8638 376 5 1348-1359
    Folyóiratcikk[21982713] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982713, Kapcsolat: 21982713
  37. Zhang Q et al. The N terminus of the serpin, tengpin, functions to trap the metastable native state. (2007) EMBO REPORTS 1469-221X 1469-3178 8 7 658-663
    Folyóiratcikk[21982714] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982714, Kapcsolat: 21982714
  38. Liu L et al. Short-lived protease-serpin complexes: Partial disruption of the rat trypsin active. (2007) PROTEIN SCIENCE 0961-8368 1469-896X 16 11 2403-2411
    Folyóiratcikk/Tudományos[22912859] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 22912859, Kapcsolat: 21982715
  39. Boudier C et al. Reversible inactivation of serpins at acidic pH. (2007) ARCHIVES OF BIOCHEMISTRY AND BIOPHYSICS 0003-9861 1096-0384 466 2 155-163
    Folyóiratcikk[21982716] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982716, Kapcsolat: 21982716
  40. Belorgey D et al. Protein Misfolding and the Serpinopathies. (2007) PRION 1933-6896 1933-690X 1 1 15-20
    Folyóiratcikk/Tudományos[22912861] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 22912861, Kapcsolat: 21982717
  41. Hudáky Péter et al. pK(a) optimized catalysis in serine proteinases, an ab initio study on the catalaytic His.. (2007) INTERNATIONAL JOURNAL OF QUANTUM CHEMISTRY 0020-7608 1097-461X 107 11 2178-2183
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[117988] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 117988, Kapcsolat: 21982718
  42. Tsutsui Y et al. The conformational dynamics of a metastable serpin studied by hydrogen exchange and mass spectrometry. (2006) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 45 21 6561-6569
    Folyóiratcikk/Tudományos[22912867] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 22912867, Kapcsolat: 21982719
  43. Huntington JA. Shape-shifting serpins - advantages of a mobile mechanism. (2006) TRENDS IN BIOCHEMICAL SCIENCES 0968-0004 31 8 427-435
    Folyóiratcikk/Tudományos[22912869] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 22912869, Kapcsolat: 21982720
  44. Joanitti G A et al. Proteinaceous protease inhibitors: Structural features and multiple functional faces. (2006) CURRENT ENZYME INHIBITION 1573-4080 1875-6662 2 3 199-217
    Folyóiratcikk[21982787] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982787, Kapcsolat: 21982787
  45. Dobo J et al. Cytokine response modifier a inhibition of initiator caspases results in covalent complex formation and dissociation of the caspase tetramer.. (2006) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 281 50 38781-38790
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[2192241] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 2192241, Kapcsolat: 21982721
  46. Hudáky Péter et al. A self-stabilized model of the chymotrypsin catalytic pocket. The energy profile of the overall catalytic cycle. (2006) PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS 0887-3585 1097-0134 62 3 749-759
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1056987] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 1056987, Kapcsolat: 21982723
  47. Dementiev A et al. Active site distortion is sufficient for proteinase inhibition by serpins: structure of the covalent complex of alpha1-proteinase inhibitor with porcine pancreatic elastase.. (2006) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 281 6 3452-3457
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[2192243] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 2192243, Kapcsolat: 21982722
  48. Tassy C et al. Muscle endopin 1, a muscle intracellular serpin which strongly inhibits elastase: purification, characterization, cellular localization and tissue distribution. (2005) BIOCHEMICAL JOURNAL 0264-6021 1470-8728 388 273-280
    Folyóiratcikk[21982724] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982724, Kapcsolat: 21982724
  49. Pike RN et al. Control of the coagulation system by serpins - Getting by with a little help from glycosaminoglycans. (2005) FEBS JOURNAL 1742-464X 1742-4658 272 19 4842-4851
    Folyóiratcikk[21982725] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982725, Kapcsolat: 21982725
  50. De Taeye B et al. Site-directed targeting of plasminogen activator inhibitor-1 as an example for a novel approach in rational drug design. (2004) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 279 19 20447-20450
    Folyóiratcikk[21982726] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982726, Kapcsolat: 21982726
  51. Komissarov AA et al. Protonation state of a single histidine residue contributes significantly to the kinetics of the reaction of plasminogen activator inhibitor-1 with tissue-type plasminogen activator. (2004) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 279 22 23007-23013
    Folyóiratcikk[21982727] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982727, Kapcsolat: 21982727
  52. Desai UR. New antithrombin based anticoagulants. (2004) MEDICINAL RESEARCH REVIEWS 0198-6325 1098-1128 24 2 151-181
    Folyóiratcikk[21982728] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982728, Kapcsolat: 21982728
  53. Katona G. Intermediate state stabilisation in enzyme catalysis. Structural studies of two serine proteases and a photosynthetic reaction centre. (2004) DOKTORSAVHANDLINGAR VID CHALMERS TEKNISKA HOGSKOLA 0366-8746 2089 1-66
    Folyóiratcikk[21982788] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982788, Kapcsolat: 21982788
  54. Dobó J et al. alpha1-Proteinase inhibitor forms initial non-covalent and final covalent complexes with elastase analogously to other serpin-proteinase pairs, suggesting a common mechanism of inhibition.. (2004) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 279 10 9264-9269
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[2192244] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 2192244, Kapcsolat: 21982729
  55. De Taeye B et al. Structural determinants in the stability of the serpin/proteinase complex. (2003) BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS 0006-291X 1090-2104 307 3 529-534
    Folyóiratcikk[21982731] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982731, Kapcsolat: 21982731
  56. Gilis D et al. In vitro and in silico design of alpha(1)-antitrypsin mutants with different conformational stabilities. (2003) JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 0022-2836 1089-8638 325 3 581-589
    Folyóiratcikk[21982732] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982732, Kapcsolat: 21982732
  57. Perron MJ et al. Distortion of the catalytic domain of tissue-type plasminogen activator by plasminogen activator inhibitor-1 coincides with the formation of stable serpin-proteinase complexes. (2003) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 278 48 48197-48203
    Folyóiratcikk[21982733] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982733, Kapcsolat: 21982733
  58. Yamasaki M et al. Crystal structure of S-ovalbumin as a non-loop-inserted thermostabilized serpin form. (2003) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 278 37 35524-35530
    Folyóiratcikk[21982734] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982734, Kapcsolat: 21982734
  59. Bousquet JA et al. Conformational change in elastase following complexation with alpha(1)-proteinase inhibitor: a CD investigation. (2003) BIOCHEMICAL JOURNAL 0264-6021 1470-8728 370 345-349
    Folyóiratcikk[21982735] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982735, Kapcsolat: 21982735
  60. Wind T et al. The molecular basis for anti-proteolytic and non-proteolytic functions of plasminogen activator inhibitor type-1: Roles of the reactive centre loop, the shutter region, the flexible joint region and the small serpin fragment. (2002) BIOLOGICAL CHEMISTRY 1431-6730 1437-4315 383 1 21-36
    Folyóiratcikk[21982736] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982736, Kapcsolat: 21982736
  61. Gettins PGW. The F-helix of serpins plays an essential, active role in the proteinase inhibition mechanism. (2002) FEBS LETTERS 0014-5793 1873-3468 523 1-3 2-6
    Folyóiratcikk[21982737] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982737, Kapcsolat: 21982737
  62. Gettins PGW. Serpin structure, mechanism, and function. (2002) CHEMICAL REVIEWS 0009-2665 1520-6890 102 12 4751-4803
    Folyóiratcikk/Tudományos[21674923] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 21674923, Kapcsolat: 21982739
  63. Pike RN et al. Serpins: Finely balanced conformational traps. (2002) IUBMB LIFE 1521-6543 1521-6551 54 1 1-7
    Folyóiratcikk[21982738] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982738, Kapcsolat: 21982738
  64. Arii Y et al. Probing the serpin structural-transition mechanism in ovalbumin mutant R339T by proteolytic-cleavage kinetics of the reactive-centre loop. (2002) BIOCHEMICAL JOURNAL 0264-6021 1470-8728 363 403-409
    Folyóiratcikk/Tudományos[21674924] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 21674924, Kapcsolat: 21982740
  65. Desai UR et al. Probing reactive center loop insertion in serpins: A simple method for ovalbumin. (2002) ANALYTICAL BIOCHEMISTRY 0003-2697 1096-0309 302 1 81-87
    Folyóiratcikk[21982741] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982741, Kapcsolat: 21982741
  66. Shin JS et al. Kinetic dissection of alpha(1)-antitrypsin inhibition mechanism. (2002) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 277 14 11629-11635
    Folyóiratcikk[21982742] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982742, Kapcsolat: 21982742
  67. Hsieh MC et al. Inhibition of prostate-specific antigen (PSA) by alpha(1)-antichymotrypsin: Salt-dependent activation mediated by a conformational change. (2002) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 41 9 2990-2997
    Folyóiratcikk[21982743] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982743, Kapcsolat: 21982743
  68. Chipuk JE et al. Identification and characterization of a novel rat ov-serpin family member, trespin. (2002) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 277 29 26412-26421
    Folyóiratcikk[21982744] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982744, Kapcsolat: 21982744
  69. Chipuk JE et al. Identification and characterization of a novel rat ov-serpin family member, trespin. (2002) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 277 29 26412-26421
    Folyóiratcikk[23197057] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23197057, Kapcsolat: 23197057
  70. Plotnick MI et al. Heterogeneity in serpin-protease complexes as demonstrated by differences in the mechanism of complex breakdown. (2002) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 41 1 334-342
    Folyóiratcikk[21982745] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982745, Kapcsolat: 21982745
  71. Silverman GA et al. The serpins are an expanding superfamily of structurally similar but functionally diverse proteins - Evolution, mechanism of inhibition, novel functions, and a revised nomenclature. (2001) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 276 36 33293-33296
    Folyóiratcikk[21982746] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982746, Kapcsolat: 21982746
  72. Bottomley SP et al. The role of strand 1 of the C beta-sheet in the structure and function of alpha(1)-antitrypsin. (2001) PROTEIN SCIENCE 0961-8368 1469-896X 10 12 2518-2524
    Folyóiratcikk[21982747] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982747, Kapcsolat: 21982747
  73. Calugaru SV et al. The pH dependence of serpin-proteinase complex dissociation reveals a mechanism of complex stabilization involving inactive and active conformational states of the proteinase which are perturbable by calcium. (2001) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 276 35 32446-32455
    Folyóiratcikk[21982748] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982748, Kapcsolat: 21982748
  74. Huntington JA et al. Structure and properties of ovalbumin. (2001) JOURNAL OF CHROMATOGRAPHY B 1570-0232 1873-376X 0378-4347 1572-6495 1387-2273 756 1-2 189-198
    Folyóiratcikk[21982749] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982749, Kapcsolat: 21982749
  75. Ye S et al. Serpins and other covalent protease inhibitors. (2001) CURRENT OPINION IN STRUCTURAL BIOLOGY 0959-440X 1879-033X 11 6 740-745
    Folyóiratcikk[21982750] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982750, Kapcsolat: 21982750
  76. Olson ST et al. Resolution of Michaelis complex, acylation, and conformational change steps in the reactions of the serpin, plasminogen activator inhibitor-1, with tissue plasminogen activator and trypsin. (2001) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 40 39 11742-11756
    Folyóiratcikk[21982751] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982751, Kapcsolat: 21982751
  77. Tew DJ et al. Intrinsic fluorescence changes and rapid kinetics of proteinase deformation during serpin inhibition. (2001) FEBS LETTERS 0014-5793 1873-3468 494 1-2 30-33
    Folyóiratcikk[21982752] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982752, Kapcsolat: 21982752
  78. Peterson FC et al. Insight into the mechanism of serpin-proteinase inhibition from 2D [H-1-N-15] NMR studies of the 69 kDa alpha(1)-proteinase inhibitor Pittsburgh-trypsin covalent complex. (2001) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 40 21 6284-6292
    Folyóiratcikk[21982753] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982753, Kapcsolat: 21982753
  79. Chuang YJ et al. Heparin enhances the specificity of antithrombin for thrombin and factor Xa independent of the reactive center loop sequence - Evidence for an exosite determinant of factor Xa specificity in heparin-activated antithrombin. (2001) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 276 18 14961-14971
    Folyóiratcikk[21982754] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982754, Kapcsolat: 21982754
  80. O Malley et al. Formation of the covalent chymotrypsin center dot antichymotrypsin complex involves no large-scale movement of the enzyme. (2001) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 276 9 6631-6639
    Folyóiratcikk[21982755] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982755, Kapcsolat: 21982755
  81. Moraga F et al. Effects of noninhibitory alpha-1-antitrypsin on primary human monocyte activation in vitro. (2001) ARCHIVES OF BIOCHEMISTRY AND BIOPHYSICS 0003-9861 1096-0384 386 2 221-226
    Folyóiratcikk[21982756] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982756, Kapcsolat: 21982756
  82. Molnár Kinga et al. Distribution of serpins in the tissues of the tobacco hornworm (Manduca sexta) larvae. Existence of new serpins possibly encoded by a gene distinct from the serpin-1 gene. (2001) JOURNAL OF INSECT PHYSIOLOGY 0022-1910 47 675-687
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[109191] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 109191, Kapcsolat: 21982757
  83. Janciauskiene S. Conformational properties of serine proteinase inhibitors (serpins) confer multiple pathophysiological roles. (2001) BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-MOLECULAR BASIS OF DISEASE 0925-4439 1879-260X 1535 3 221-235
    Folyóiratcikk[21982758] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982758, Kapcsolat: 21982758
  84. Egelund R et al. A serpin-induced extensive proteolytic susceptibility of urokinase-type plasminogen activator implicates distortion of the proteinase substrate-binding pocket and oxyanion hole in the serpin inhibitory mechanism. (2001) EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMISTRY 0014-2956 1432-1033 1742-464X 268 3 673-685
    Folyóiratcikk[21982759] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982759, Kapcsolat: 21982759
  85. Fa M et al. The structure of a serpin-protease complex revealed by intramolecular distance measurements using donor-donor energy migration and mapping of interaction sites. (2000) STRUCTURE 0969-2126 1878-4186 8 4 397-405
    Folyóiratcikk[21982785] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982785, Kapcsolat: 21982785
  86. Huntington JA et al. The conformational activation of antithrombin - A 2.85-angstrom structure of a fluorescein derivative reveals an electrostatic link between the hinge and heparin binding regions. (2000) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 275 20 15377-15383
    Folyóiratcikk[21982761] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982761, Kapcsolat: 21982761
  87. Futamura A et al. Serine 380 (P14) -> glutamate mutation activates antithrombin as an inhibitor of factor Xa. (2000) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 275 6 4092-4098
    Folyóiratcikk[21982762] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982762, Kapcsolat: 21982762
  88. Lawrence DA et al. Partitioning of serpin-proteinase reactions between stable inhibition and substrate cleavage is regulated by the rate of serpin reactive center loop insertion into beta-sheet A. (2000) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 275 8 5839-5844
    Folyóiratcikk/Tudományos[21674928] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 21674928, Kapcsolat: 21982763
  89. Andreasen PA et al. Solvent effects on activity and conformation of plasminogen activator inhibitor-1. (1999) THROMBOSIS AND HAEMOSTASIS 0340-6245 81 3 407-414
    Folyóiratcikk[21982765] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982765, Kapcsolat: 21982765
  90. Chuang YJ et al. Importance of the P2 glycine of antithrombin in target proteinase specificity, heparin activation, and the efficiency of proteinase trapping as revealed by a P2 Gly -> Pro mutation. (1999) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 274 40 28142-28149
    Folyóiratcikk[21982767] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982767, Kapcsolat: 21982767
  91. Janciauskiene S et al. Human monocyte activation by cleaved form of alpha-1-antitrypsin - Involvement of the phagocytic pathway. (1999) EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMISTRY 0014-2956 1432-1033 1742-464X 265 3 875-882
    Folyóiratcikk[21982768] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982768, Kapcsolat: 21982768
  92. Stratikos E et al. Formation of the covalent serpin-proteinase complex involves translocation of the proteinase by more than 70 angstrom and full insertion of the reactive center loop into beta-sheet A. (1999) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 96 9 4808-4813
    Folyóiratcikk[21982769] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982769, Kapcsolat: 21982769
  93. Luo Y et al. Antichymotrypsin interaction with chymotrypsin - Intermediates on the way to inhibited complex formation. (1999) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 274 25 17733-17741
    Folyóiratcikk[21982771] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982771, Kapcsolat: 21982771
  94. Higashi S et al. Molecular interaction between factor VII and tissue factor. (1998) INTERNATIONAL JOURNAL OF HEMATOLOGY 0925-5710 1865-3774 67 3 229-241
    Folyóiratcikk[21982773] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982773, Kapcsolat: 21982773
  95. Stratikos E et al. Mapping the serpin-proteinase complex using single cysteine variants of alpha(1)-proteinase inhibitor Pittsburgh. (1998) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 273 25 15582-15589
    Folyóiratcikk[21982774] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982774, Kapcsolat: 21982774
  96. Chaillan-Huntington CE et al. Influence of the P-5 residue on alpha(1)-proteinase inhibitor mechanism. (1998) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 273 8 4569-4573
    Folyóiratcikk[21982775] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982775, Kapcsolat: 21982775
  97. Futamura A et al. Change in environment of the P1 side chain upon progression from the Michaelis complex to the covalent selpin-proteinase complex. (1998) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 37 38 13110-13119
    Folyóiratcikk[21982776] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982776, Kapcsolat: 21982776
  98. Egelund R et al. An ester bond linking a fragment of a serine proteinase to its serpin inhibitor. (1998) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 37 18 6375-6379
    Folyóiratcikk[21982777] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982777, Kapcsolat: 21982777
  99. ChaillanHuntington CE et al. The P-6-P-2 region of serpins is critical for proteinase inhibition and complex stability. (1997) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 36 31 9562-9570
    Folyóiratcikk[21982778] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982778, Kapcsolat: 21982778
  100. Plotnick MI et al. Role of the P6-P3' region of the serpin reactive loop in the formation and breakdown of the inhibitory complex. (1997) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 36 47 14601-14608
    Folyóiratcikk[21982779] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21982779, Kapcsolat: 21982779
2021-08-05 16:18