Chan KW et al. Deletion analysis of CFTR channel R domain using severed molecules. (1999) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 76 1 A405-A405, 2763230
Folyóiratcikk/Absztrakt / Kivonat (Folyóiratcikk)/Tudományos[2763230]
  1. Wang Y et al. Modulating the folding of P-glycoprotein and cystic fibrosis transmembrane conductance regulator truncation mutants with pharmacological chaperones. (2007) MOLECULAR PHARMACOLOGY 0026-895X 1521-0111 71 3 751-758
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24259178] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 24259178, Kapcsolat: 24259178
  2. Du K et al. The F508 cystic fibrosis mutation impairs domain-domain interactions and arrests post-translational folding of CFTR. (2005) NATURE STRUCTURAL & MOLECULAR BIOLOGY 1545-9993 1545-9985 12 1 17-25
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24259179] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 24259179, Kapcsolat: 24259179
Chan KW et al. Using severed CFTR channels to probe the boundaries and functions of the cytoplasmic domains. (1999) FASEB JOURNAL 0892-6638 1530-6860 13 4S A69-A69, 2763229
Folyóiratcikk/Absztrakt / Kivonat (Folyóiratcikk)/Tudományos[2763229]
  1. Dahan D et al. Regulation of the CFTR channel by phosphorylation. (2001) PFLUGERS ARCHIV-EUROPEAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY 0031-6768 1432-2013 443 S92-S96
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24259183] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 24259183, Kapcsolat: 24259183
Csanády L et al. CFTR channel gating: Incremental progress in irreversible steps. (1999) JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY 0022-1295 1540-7748 114 1 49-53, 1493093
Folyóiratcikk/Hozzászólás, helyreigazítás (Folyóiratcikk)/Tudományos[1493093]
  1. Gao Xiaolong et al. Spatial positioning of CFTR's pore-lining residues affirms an asymmetrical contribution of transmembrane segments to the anion permeation pathway. (2016) JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY 0022-1295 1540-7748 147 5 407-422
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26047868] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 26047868, Kapcsolat: 26004293
  2. Jih KY et al. Identification of a novel post-hydrolytic state in CFTR gating. (2012) JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY 0022-1295 1540-7748 139 5 359-370
    Folyóiratcikk[23180568] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23180568, Kapcsolat: 23180568
  3. Zaitseva J et al. The role of CAPS buffer in expanding the crystallization space of the nucleotide-binding domain in the ABC transporter haemolysin B from Escherichia coli. (2004) ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY 0907-4449 1399-0047 2059-7983 60 1076-1084
    Folyóiratcikk[21961886] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961886, Kapcsolat: 21961886
  4. Cai Z et al. Regulation of CFTR channel gating by the fluorescein derivative phloxine B. (2002) Megjelent: 25TH EUROPEAN CYSTIC FIBROSIS CONFERENCE pp. 9-13
    Egyéb konferenciaközlemény[21961887] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961887, Kapcsolat: 21961887
  5. Cai ZW et al. Phloxine B interacts with the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator at multiple sites to modulate channel activity. (2002) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 277 22 19546-19553
    Folyóiratcikk[21961888] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961888, Kapcsolat: 21961888
  6. McCarty NA. Permeation through the CFTR chloride channel. (2000) JOURNAL OF EXPERIMENTAL BIOLOGY 0022-0949 1477-9145 203 13 1947-1962
    Folyóiratcikk[21961891] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961891, Kapcsolat: 21961891
  7. Akabas MH. Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator - Structure and function of an epithelial chloride channel. (2000) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 275 6 3729-3732
    Folyóiratcikk[21961892] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961892, Kapcsolat: 21961892
Csanády L et al. Severed channels probe regulation of gating of cystic fibrosis transmembrane conductance regulator by its cytoplasmic domains. (2000) JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY 0022-1295 1540-7748 116 3 477-500, 1493767
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1493767]
  1. Chen J.-H. et al. Protein kinase A phosphorylation potentiates cystic fibrosis transmembrane conductance regulator gating by relieving autoinhibition on the stimulatory C terminus of the regulatory domain. (2020) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 295 14 4577-4590
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[31366652] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 31366652, Kapcsolat: 29079971
  2. Bickers S.C. et al. Intrinsically disordered regions regulate the activities of ATP binding cassette transporters. (2020) BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOMEMBRANES 0005-2736 1879-2642 1862 6
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[31263046] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 31263046, Kapcsolat: 29079970
  3. Cui Guiying et al. VX-770-mediated potentiation of numerous human CFTR disease mutants is influenced by phosphorylation level. (2019) SCIENTIFIC REPORTS 2045-2322 9
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30881156] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 30881156, Kapcsolat: 28436644
  4. Hwang Tzyh-Chang et al. Structural mechanisms of CFTR function and dysfunction. (2018) JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY 0022-1295 1540-7748 150 4 539-570
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[27544524] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 27544524, Kapcsolat: 27544524
  5. Schumacher D et al. Nanobodies: Chemical Functionalization Strategies and Intracellular Applications. (2018) ANGEWANDTE CHEMIE-INTERNATIONAL EDITION 1433-7851 1521-3773 57 9 2314-2333
    Folyóiratcikk/Tudományos[27240133] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 27240133, Kapcsolat: 27240133
  6. Zhang Z. et al. Molecular structure of the ATP-bound, phosphorylated human CFTR. (2018) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 115 50 12757-12762
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30363058] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 30363058, Kapcsolat: 27803769
  7. Odera Mitsuhiko et al. Molecular dynamics simulation study on the structural instability of the most common cystic fibrosis-associated mutant ΔF508-CFTR.. (2018) Biophysics and physicobiology 2189-4779 15 33-44
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30393058] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 30393058, Kapcsolat: 27803768
  8. Zhang Jingyao et al. Functional characterization reveals that zebrafish CFTR prefers to occupy closed channel conformations.. (2018) PLOS ONE 1932-6203 13 12
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30391458] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 30391458, Kapcsolat: 27803767
  9. Fay J.F. et al. Cryo-EM Visualization of an Active High Open Probability CFTR Anion Channel. (2018) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 57 43 6234-6246
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30363064] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 30363064, Kapcsolat: 27965280
  10. Ran Yanchao et al. Stabilization of Nucleotide Binding Domain Dimers Rescues ABCC6 Mutants Associated with Pseudoxanthoma Elasticum. (2017) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 292 5 1559-1572
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26583380] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 26583380, Kapcsolat: 26644511
  11. Stauffer B B et al. Bacterial Sphingomyelinase is a State-Dependent Inhibitor of the Cystic Fibrosis Transmembrane conductance Regulator (CFTR). (2017) SCIENTIFIC REPORTS 2045-2322 7
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26731516] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 26731516, Kapcsolat: 26731516
  12. McClure Michelle L et al. Trafficking and function of the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator: a complex network of posttranslational modifications. (2016) AMERICAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY: LUNG CELLULAR AND MOLECULAR PHYSIOLOGY 1040-0605 1522-1504 311 4 L719-L733
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26409493] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 26409493, Kapcsolat: 26369788
  13. Zwick Matthias et al. How Phosphorylation and ATPase Activity Regulate Anion Flux though the Cystic Fibrosis Transmembrane Conductance Regulator (CFTR). (2016) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 291 28 14483-14498
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26194098] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 26194098, Kapcsolat: 26194098
  14. Schmidt BeLa Z et al. Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator modulators in cystic fibrosis: current perspectives. (2016) CLINICAL PHARMACOLOGY : ADVANCES AND APPLICATIONS 1179-1438 8 127-140
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26409494] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 26409494, Kapcsolat: 26369789
  15. Zhang Zhe et al. Atomic Structure of the Cystic Fibrosis Transmembrane Conductance Regulator. (2016) CELL 0092-8674 1097-4172 167 6 1586-+
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26402033] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 26402033, Kapcsolat: 26275849
  16. Broadbent SD et al. The cystic fibrosis transmembrane conductance regulator is an extracellular chloride sensor. (2015) PFLUGERS ARCHIV-EUROPEAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY 0031-6768 1432-2013 467 8 1783-1794
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24264467] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 24264467, Kapcsolat: 24264467
  17. Yang JG et al. The Allosteric Regulatory Mechanism of the Escherichia coli MetNI Methionine ATP Binding Cassette (ABC) Transporter. (2015) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 290 14 9135-9140
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24734785] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 24734785, Kapcsolat: 24678664
  18. Kiss K et al. Role of the N-terminal transmembrane domain in the endo-lysosomal targeting and function of the human ABCB6 protein.. (2015) BIOCHEMICAL JOURNAL 0264-6021 1470-8728 467 1 127-139
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[2839225] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 2839225, Kapcsolat: 25066456
  19. De Araujo ED et al. Phosphorylation-dependent changes in nucleotide binding, conformation, and dynamics of the first nucleotide binding domain (NBD1) of the sulfonylurea receptor 2B (SUR2B). (2015) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 290 37 22699-22714
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25239843] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 25239843, Kapcsolat: 25066457
  20. Wang Guangyu. Molecular Basis for Fe(III)-Independent Curcumin Potentiation of Cystic Fibrosis Transmembrane Conductance Regulator Activity. (2015) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 54 18 2828-2840
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[24870360] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 24870360, Kapcsolat: 24915230
  21. Yeh H-I et al. Modulation of CFTR gating by permeant ions. (2015) JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY 0022-1295 1540-7748 145 1 47-60
    Folyóiratcikk/Tudományos[25240921] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 25240921, Kapcsolat: 24678665
  22. Moran Oscar. On the structural organization of the intracellular domains of CFTR. (2014) INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOCHEMISTRY & CELL BIOLOGY 1357-2725 1878-5875 52 7-14
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25842560] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 25842560, Kapcsolat: 24257350
  23. Ramu Yajamana et al. Counteracting suppression of CFTR and voltage-gated K+ channels by a bacterial pathogenic factor with the natural product tannic acid. (2014) ELIFE 2050-084X 3
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25702263] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 25702263, Kapcsolat: 25702263
  24. Cant Natasha et al. CFTR structure and cystic fibrosis. (2014) INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOCHEMISTRY & CELL BIOLOGY 1357-2725 1878-5875 52 15-25
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25842561] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 25842561, Kapcsolat: 24257351
  25. Ren HY et al. VX-809 corrects folding defects in cystic fibrosis transmembrane conductance regulator protein through action on membrane-spanning domain 1. (2013) MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL 1059-1524 1939-4586 24 19 3016-3024
    Folyóiratcikk[23585829] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23585829, Kapcsolat: 23577658
  26. Furukawa-Hagiya T et al. The power stroke driven by ATP binding in CFTR as studied by molecular dynamics simulations. (2013) JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B 1520-6106 1520-5207 1089-5647 117 1 83-93
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25239789] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 25239789, Kapcsolat: 23180498
  27. Hwang TC et al. The CFTR Ion Channel: Gating, Regulation, and Anion Permeation. (2013) COLD SPRING HARBOR PERSPECTIVES IN MEDICINE 2157-1422 3 1
    Folyóiratcikk[23585842] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23585842, Kapcsolat: 23180499
  28. Bozoky Z et al. Structural changes of CFTR R region upon phosphorylation: a plastic platform for intramolecular and intermolecular interactions. (2013) FEBS JOURNAL 1742-464X 1742-4658 280 18 4407-4416
    Folyóiratcikk[23585830] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23585830, Kapcsolat: 23577659
  29. Bozoky Z et al. Regulatory R region of the CFTR chloride channel is a dynamic integrator of phospho-dependent intra- and intermolecular interactions. (2013) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 110 47 E4427-E4436
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[23585832] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 23585832, Kapcsolat: 23577660
  30. Hunt JF et al. Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (ABCC7) structure. (2013) COLD SPRING HARBOR PERSPECTIVES IN MEDICINE 2157-1422 3 2
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25239802] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 25239802, Kapcsolat: 23180500
  31. Chen T-Y et al. Structures and mechanisms in chloride channels. (2012) Megjelent: Comprehensive Biophysics pp. 142-176
    Könyvrészlet/Könyvfejezet (Könyvrészlet)/Tudományos[23366765] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 23366765, Kapcsolat: 23577662
  32. Jih KY et al. Nonequilibrium Gating of CFTR on an Equilibrium Theme. (2012) PHYSIOLOGY 1548-9213 1548-9221 27 6 351-361
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[22804193] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 22804193, Kapcsolat: 23180501
  33. Patrick Anna E et al. Development of CFTR structure. (2012) FRONTIERS IN PHARMACOLOGY 1663-9812 3
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25842563] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 25842563, Kapcsolat: 23180502
  34. de Araujo ED et al. The First Nucleotide Binding Domain of the Sulfonylurea Receptor 2A Contains Regulatory Elements and Is Folded and Functions as an Independent Module. (2011) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 50 31 6655-6666
    Folyóiratcikk[21961768] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961768, Kapcsolat: 21961768
  35. Lewis HA et al. Structure and Dynamics of NBD1 from CFTR Characterized Using Crystallography and Hydrogen/Deuterium Exchange Mass Spectrometry. (2010) JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 0022-2836 1089-8638 396 2 406-430
    Folyóiratcikk[21961770] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961770, Kapcsolat: 21961770
  36. Kanelis V et al. NMR evidence for differential phosphorylation-dependent interactions in WT and Delta F508 CFTR. (2010) EMBO JOURNAL 0261-4189 1460-2075 29 1 263-277
    Folyóiratcikk[21961772] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961772, Kapcsolat: 21961772
  37. Hegedus T et al. Role of individual R domain phosphorylation sites in CFTR regulation by protein kinase A.. (2009) BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOMEMBRANES 0005-2736 1879-2642 1788 6 1341-1349
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1506343] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 1506343, Kapcsolat: 21961774
  38. Muallem D et al. ATP hydrolysis-driven gating in cystic fibrosis transmembrane conductance regulator. (2009) PHILOSOPHICAL TRANSACTIONS OF THE ROYAL SOCIETY B - BIOLOGICAL SCIENCES 0962-8436 1471-2970 364 1514 247-255
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[21961775] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 21961775, Kapcsolat: 21961775
  39. Lewarchik CM et al. Regulation of CFTR trafficking by its R domain. (2008) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 283 42 28401-28412
    Folyóiratcikk[21961776] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961776, Kapcsolat: 21961776
  40. Seavilleklein G et al. PKC phosphorylation modulates PKA-dependent binding of the R domain to other domains of CFTR. (2008) AMERICAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY: CELL PHYSIOLOGY 0363-6143 1522-1563 295 5 C1366-C1375
    Folyóiratcikk[21961777] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961777, Kapcsolat: 21961777
  41. Hegedus T et al. Computational studies reveal phosphorylation-dependent changes in the unstructured R domain of CFTR.. (2008) JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 0022-2836 1089-8638 378 5 1052-1063
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1506346] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 1506346, Kapcsolat: 21961778
  42. Chen TY et al. CLC-0 and CFTR: Chloride channels evolved from transporters. (2008) PHYSIOLOGICAL REVIEWS 0031-9333 1522-1210 88 2 351-387
    Folyóiratcikk/Összefoglaló cikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[21961779] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 21961779, Kapcsolat: 21961779
  43. Hongyu LI et al. The cystic fibrosis transmembrane conductance regulator Cl-channel: a versatile engine for transepithelial ion transport. (2007) ACTA PHYSIOLOGICA SINICA 0371-0874 59 4 416-430
    Folyóiratcikk[22511965] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22511965, Kapcsolat: 22511965
  44. Fuller MD et al. State-dependent inhibition of cystic fibrosis transmembrane conductance regulator chloride channels by a novel peptide toxin. (2007) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 282 52 37545-37555
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[151715] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 151715, Kapcsolat: 21961780
  45. Randak CO et al. Role of CFTR's intrinsic adenylate kinase activity in gating of the Cl- channel. (2007) JOURNAL OF BIOENERGETICS AND BIOMEMBRANES 0145-479X 1573-6881 39 5-6 473-479
    Folyóiratcikk[21961781] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961781, Kapcsolat: 21961781
  46. Ramu Y et al. Inhibition of CFTR Cl- channel function caused by enzymatic hydrolysis of sphingomyelin. (2007) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 104 15 6448-6453
    Folyóiratcikk[21961782] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961782, Kapcsolat: 21961782
  47. BOMPADRE Silvia G et al. Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator: a chloride channel gated by ATP binding and hydrolysis. (2007) ACTA PHYSIOLOGICA SINICA 0371-0874 59 4 431-442
    Folyóiratcikk[22511966] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 22511966, Kapcsolat: 22511966
  48. Baker JMR et al. CFTR regulatory region interacts with NBD1 predominantly via multiple transient helices. (2007) NATURE STRUCTURAL & MOLECULAR BIOLOGY 1545-9993 1545-9985 14 8 738-745
    Folyóiratcikk[21961783] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961783, Kapcsolat: 21961783
  49. Aleksandrov AA et al. CFTR (ABCC7) is a hydrolyzable-ligand-gated channel. (2007) PFLUGERS ARCHIV-EUROPEAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY 0031-6768 1432-2013 453 5 693-702
    Folyóiratcikk[21961784] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961784, Kapcsolat: 21961784
  50. Zhou Z et al. The two ATP binding sites of cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) play distinct roles in gating kinetics and energetics. (2006) JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY 0022-1295 1540-7748 128 4 413-422
    Folyóiratcikk[21961786] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961786, Kapcsolat: 21961786
  51. Cai Z et al. The Physiology and Pharmacology of the CFTR Cl- Channel. (2006) Megjelent: Advances in Molecular and Cell Biology pp. 109-143
    Könyvrészlet/Könyvfejezet (Könyvrészlet)/Tudományos[22252257] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 22252257, Kapcsolat: 22252567
  52. Zhou Z et al. Gating of Cystic Fibrosis Transmembrane Conductance Regulator Chloride Channel. (2006) Megjelent: Advances in Molecular and Cell Biology pp. 145-180
    Könyvrészlet/Könyvfejezet (Könyvrészlet)/Tudományos[22252563] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 22252563, Kapcsolat: 22252568
  53. Biemans-Oldehinkel E et al. ABC transporter architecture and regulatory roles of accessory domains. (2006) FEBS LETTERS 0014-5793 1873-3468 580 4 1023-1035
    Folyóiratcikk[21961790] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961790, Kapcsolat: 21961790
  54. Fuller MD et al. The block of CFTR by scorpion venom is state-dependent. (2005) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 89 6 3960-3975
    Folyóiratcikk[21961791] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961791, Kapcsolat: 21961791
  55. Chappe V et al. Phosphorylation of CFTR by PKA promotes binding of the regulatory domain. (2005) EMBO JOURNAL 0261-4189 1460-2075 24 15 2730-2740
    Folyóiratcikk[21961793] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961793, Kapcsolat: 21961793
  56. Babenko ADP. K-ATP channels "vingt ans apres": ATG to PDB to mechanism. (2005) JOURNAL OF MOLECULAR AND CELLULAR CARDIOLOGY 0022-2828 1095-8584 39 1 79-98
    Folyóiratcikk[21961794] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961794, Kapcsolat: 21961794
  57. Zhou Z et al. High affinity ATP/ADP analogues as new tools for studying CFTR gating. (2005) JOURNAL OF PHYSIOLOGY-LONDON 0022-3751 1469-7793 569 2 447-457
    Folyóiratcikk[21961795] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961795, Kapcsolat: 21961795
  58. Bompadre SG et al. CFTR gating - I: Characterization of the ATP-dependent gating of a phosphorylation-independent CFTR channel (Delta R-CFTR). (2005) JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY 0022-1295 1540-7748 125 4 361-375
    Folyóiratcikk[21961798] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961798, Kapcsolat: 21961798
  59. Randak CO et al. Adenylate kinase activity in ABC transporters. (2005) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 280 41 34385-34388
    Folyóiratcikk[21961799] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961799, Kapcsolat: 21961799
  60. Lewis HA et al. Structure of nucleotide-binding domain 1 of the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator. (2004) EMBO JOURNAL 0261-4189 1460-2075 23 2 282-293
    Folyóiratcikk[21961800] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961800, Kapcsolat: 21961800
  61. Cormet-Boyaka E et al. Rescuing cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) processing mutants by transcomplementation. (2004) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 101 21 8221-8226
    Folyóiratcikk[21961801] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961801, Kapcsolat: 21961801
  62. Howell LD et al. Protein kinase A regulates ATP hydrolysis and dimerization by a CFTR (cystic fibrosis transmembrane conductance regulator) domain. (2004) BIOCHEMICAL JOURNAL 0264-6021 1470-8728 378 151-159
    Folyóiratcikk[21961802] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961802, Kapcsolat: 21961802
  63. Ai T et al. Direct effects of 9-anthracene compounds on cystic fibrosis transmembrane conductance regulator gating. (2004) PFLUGERS ARCHIV-EUROPEAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY 0031-6768 1432-2013 449 1 88-95
    Folyóiratcikk[21961803] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961803, Kapcsolat: 21961803
  64. Ai T et al. Capsaicin potentiates wild-type and mutant cystic fibrosis transmembrane conductance regulator chloride-channel currents. (2004) MOLECULAR PHARMACOLOGY 0026-895X 1521-0111 65 6 1415-1426
    Folyóiratcikk[21961804] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961804, Kapcsolat: 21961804
  65. Chen Eva Y et al. The PEST sequence does not contribute to the stability of the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator. (2002) BMC BIOCHEMISTRY 1471-2091 3
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[25702266] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 25702266, Kapcsolat: 25702266
  66. Ostedgaard LS et al. CFTR with a partially deleted R domain corrects the cystic fibrosis chloride transport defect in human airway epithelia in vitro and in mouse nasal mucosa in vivo. (2002) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 99 5 3093-3098
    Folyóiratcikk[21961810] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961810, Kapcsolat: 21961810
  67. Martin C et al. The vinblastine binding site adopts high- and low-affinity conformations during a transport cycle of P-glycoprotein. (2001) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 40 51 15733-15742
    Folyóiratcikk[21961811] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961811, Kapcsolat: 21961811
  68. Ostedgaard LS et al. Regulation of the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator Cl- channel by its R domain. (2001) JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 0021-9258 1083-351X 276 11 7689-7692
    Folyóiratcikk[21961812] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961812, Kapcsolat: 21961812
  69. Zou XQ et al. ATP hydrolysis-coupled gating of CFTR chloride channels: Structure and function. (2001) BIOCHEMISTRY 0006-2960 1520-4995 40 19 5579-5586
    Folyóiratcikk[21961813] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961813, Kapcsolat: 21961813
  70. Chen JM et al. A combined analysis of the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator: Implications for structure and disease models. (2001) MOLECULAR BIOLOGY AND EVOLUTION 0737-4038 1537-1719 18 1771-1788
    Folyóiratcikk[11244811] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 11244811, Kapcsolat: 21961814
  71. Fu J et al. A cluster of negative charges at the amino terminal tail of CFTR regulates ATP-dependent channel gating. (2001) JOURNAL OF PHYSIOLOGY-LONDON 0022-3751 1469-7793 536 2 459-470
    Folyóiratcikk[21961815] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961815, Kapcsolat: 21961815
Csanády L. Rapid kinetic analysis of multichannel records by a simultaneous fit to all dwell-time histograms. (2000) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 78 2 785-799, 1493092
Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[1493092]
  1. Yeh Han- I et al. Functional stability of CFTR depends on tight binding of ATP at its degenerate ATP-binding site. (2021) JOURNAL OF PHYSIOLOGY-LONDON 0022-3751 1469-7793
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[32274498] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 32274498, Kapcsolat: 30694847
  2. Yeh Jiunn-Tyng et al. Positional effects of premature termination codons on the biochemical and biophysical properties of CFTR. (2020) JOURNAL OF PHYSIOLOGY-LONDON 0022-3751 1469-7793 598 3 517-541
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[31048720] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 31048720, Kapcsolat: 28613998
  3. Yeh Jiunn-Tyng et al. Structural mechanisms for defective CFTR gating caused by the Q1412X mutation, a severe Class VI pathogenic mutation in cystic fibrosis. (2019) JOURNAL OF PHYSIOLOGY-LONDON 0022-3751 1469-7793 597 2 543-560
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30596338] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 30596338, Kapcsolat: 28126201
  4. Yeh Han- et al. Identifying the molecular target sites for CFTR potentiators GLPG1837 and VX-770. (2019) JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY 0022-1295 1540-7748 151 7 912-928
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30765856] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 30765856, Kapcsolat: 28298058
  5. de Wilde Gert et al. Identification of GLPG/ABBV-2737, a Novel Class of Corrector, Which Exerts Functional Synergy With Other CFTR Modulators. (2019) FRONTIERS IN PHARMACOLOGY 1663-9812 10
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30709211] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 30709211, Kapcsolat: 28298060
  6. DeStefano S et al. Physiological and pharmacological characterization of the N1303K mutant CFTR. (2018) JOURNAL OF CYSTIC FIBROSIS 1569-1993 17 5 573-581
    Folyóiratcikk/Tudományos[27689328] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 27689328, Kapcsolat: 27965217
  7. Gees Maarten et al. Identification and Characterization of Novel CFTR Potentiators.. (2018) FRONTIERS IN PHARMACOLOGY 1663-9812 9 p. 1221
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30393046] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 30393046, Kapcsolat: 27803750
  8. Wen Chenyu et al. Group Behavior of Nanoparticles Translocating Multiple Nanopores. (2018) ANALYTICAL CHEMISTRY 0003-2700 1520-6882 90 22 13483-13490
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[30518686] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 30518686, Kapcsolat: 27965215
  9. Langron Emily et al. Improved fluorescence assays to measure the defects associated with F508del-CFTR allow identification of new active compounds. (2017) BRITISH JOURNAL OF PHARMACOLOGY 0007-1188 1476-5381 174 7 525-539
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26578016] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 26578016, Kapcsolat: 26545824
  10. Yeh Han-I et al. A common mechanism for CFTR potentiators. (2017) JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY 0022-1295 1540-7748 149 12 1105-1118
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[27095253] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 27095253, Kapcsolat: 27063496
  11. Lin Wen-Ying et al. Synergistic Potentiation of Cystic Fibrosis Transmembrane Conductance Regulator Gating by Two Chemically Distinct Potentiators, Ivacaftor (VX-770) and 5-Nitro-2-(3-Phenylpropylamino) Benzoate. (2016) MOLECULAR PHARMACOLOGY 0026-895X 1521-0111 90 3 275-285
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26407986] [Egyeztetett]
    Független, Idéző: 26407986, Kapcsolat: 26183283
  12. Yu Ying-Chun et al. On the mechanism of gating defects caused by the R117H mutation in cystic fibrosis transmembrane conductance regulator. (2016) JOURNAL OF PHYSIOLOGY-LONDON 0022-3751 1469-7793 594 12 3227-3244
    Folyóiratcikk/Szakcikk (Folyóiratcikk)/Tudományos[26029728] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 26029728, Kapcsolat: 26004115
  13. Yeh H-I et al. Modulation of CFTR gating by permeant ions. (2015) JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY 0022-1295 1540-7748 145 1 47-60
    Folyóiratcikk/Tudományos[25240921] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 25240921, Kapcsolat: 24678683
  14. Jih K-Y et al. Vx-770 potentiates CFTR function by promoting decoupling between the gating cycle and ATP hydrolysis cycle. (2013) PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 0027-8424 1091-6490 110 11 4404-4409
    Folyóiratcikk[23180509] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23180509, Kapcsolat: 23180509
  15. Gao X et al. Cysteine scanning of CFTR's first transmembrane segment reveals its plausible roles in gating and permeation. (2013) BIOPHYSICAL JOURNAL 0006-3495 1542-0086 104 4 786-797
    Folyóiratcikk/Tudományos[25239803] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 25239803, Kapcsolat: 23180510
  16. Chen T-Y et al. Structures and mechanisms in chloride channels. (2012) Megjelent: Comprehensive Biophysics pp. 142-176
    Könyvrészlet/Könyvfejezet (Könyvrészlet)/Tudományos[23366765] [Nyilvános]
    Független, Idéző: 23366765, Kapcsolat: 23577766
  17. Jih K-Y et al. Nonintegral stoichiometry in CFTR gating revealed by a pore-lining mutation. (2012) JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY 0022-1295 1540-7748 140 4 347-359
    Folyóiratcikk[23180511] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23180511, Kapcsolat: 23180511
  18. Jih KY et al. Identification of a novel post-hydrolytic state in CFTR gating. (2012) JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY 0022-1295 1540-7748 139 5 359-370
    Folyóiratcikk[23180568] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 23180568, Kapcsolat: 22360735
  19. Tsai MF et al. Stable ATP binding mediated by a partial NBD dimer of the CFTR chloride channel. (2010) JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY 0022-1295 1540-7748 135 5 399-414
    Folyóiratcikk[21961537] [Admin láttamozott]
    Független, Idéző: 21961537, Kapcsolat: 21961537
2021-10-26 11:36